《生物化學(xué)練習(xí)題.doc》由會員分享，可在線閱讀，更多相關(guān)《生物化學(xué)練習(xí)題.doc（68頁珍藏版）》請?jiān)谘b配圖網(wǎng)上搜索。

1、第一章 蛋白質(zhì)化學(xué)一、選擇題1、下列氨基酸哪個含有吲哚環(huán)？a、Met b、Phe c、Trp d、Val e、His2、含有咪唑環(huán)的氨基酸是：a、Trp b、Tyr c、His d、Phe e、Arg3、氨基酸在等電點(diǎn)時，應(yīng)具有的特點(diǎn)是：a、不具正電荷 、不具負(fù)電荷 、溶解度最大 、在電場中不泳動4、氨基酸與蛋白質(zhì)共有的性質(zhì)是：、膠體性質(zhì) 、沉淀反應(yīng) 、變性性質(zhì) 、兩性性質(zhì) 、雙縮脲反應(yīng)5、維持蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)主要靠：、疏水相互作用 、氫鍵 、鹽鍵 、二硫鍵 、范德華力6、蛋白質(zhì)變性是由于：、氫鍵被破壞 、肽鍵斷裂 、蛋白質(zhì)降解 、水化層被破壞及電荷被中和 、 亞基的解聚7、高級結(jié)構(gòu)中包含的唯一

2、共價(jià)鍵是：、疏水鍵 、氫鍵 、離子鍵 、二硫鍵 8、八肽Gly-Tyr-Pro-Lys-Arg-Met-Ala-Phe用下述那種方式處理不產(chǎn)生任何更小的肽？a、溴化氰 b、胰蛋白酶 c、胰凝乳蛋白酶 d、鹽酸9、在蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)-螺旋中，多少個氨基酸旋轉(zhuǎn)一周？ a、0.15 b、5.4 c、10 d、3.6二、填空題、天然氨基酸的結(jié)構(gòu)通式是 。、具有紫外吸收能力的氨基酸有 、 、 ，其中以 的吸收最強(qiáng)。、鹽溶作用是 。鹽析作用是 。、維持蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的作用力是 ， ， 和鹽鍵。、蛋白質(zhì)的三種典型的二級結(jié)構(gòu)是 ， ， 。、Sanger反應(yīng)的主要試劑是 。7、胰蛋白酶是一種 酶，專一的水解肽鏈

3、中 和 的 形成的肽鍵。 8、溴化氫（HBr）是一種水解肽鏈 肽鍵的化學(xué)試劑。三、判斷題1、天然存在的氨基酸就是天然氨基酸。2、氨基酸在中性水溶液中或在晶體狀態(tài)時主要以兩性離子形式存在。3、維系蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的最重要的作用力是氫鍵。4、所有蛋白質(zhì)分子中氮元素的含量都接近16%。5、利用鹽濃度的不同可以提高或降低蛋白質(zhì)的溶解度。6、能使氨基酸凈電荷為時的H值即值就一定是真正的中性H值即H7。7、由于各種天然氨基酸都有280的光吸收特性，據(jù)此可以作為紫外吸收法定性檢測蛋白質(zhì)的依據(jù)。8、氨基酸的等電點(diǎn)可以由其分子上解離基團(tuán)的解離常數(shù)來確定。9、一般變性的蛋白質(zhì)都產(chǎn)生沉淀現(xiàn)象，而沉淀的蛋白質(zhì)一定是變性

4、蛋白質(zhì)。10、某氨基酸的等電點(diǎn)為6.5，當(dāng)它在4.8的緩沖液中進(jìn)行電泳時，將移向正極。11、蛋白質(zhì)的超二級結(jié)構(gòu)就是三級結(jié)構(gòu)。12、CNBr能裂解Gly-Met-Pro三肽。13、變性蛋白質(zhì)溶解度降低是因?yàn)榈鞍踪|(zhì)分子的電荷被中和以及除去了蛋白質(zhì)外面的水化層所引起的。四、名詞解釋氨基酸等電點(diǎn)、鹽溶、鹽析、蛋白質(zhì)的變性、蛋白質(zhì)的復(fù)性、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)、二級結(jié)構(gòu)、三級結(jié)構(gòu)、四級結(jié)構(gòu)、超二級結(jié)構(gòu)、結(jié)構(gòu)域、兩性離子五、問答題1、簡述蛋白質(zhì)的各級結(jié)構(gòu)的含義及主要特征，維系蛋白質(zhì)構(gòu)象的作用力有哪幾種？2、寫出下列氨基酸的名稱或英文縮寫（三字符）：甘氨酸、酪氨酸、甲硫氨酸、（）、3、蛋白質(zhì)具有哪些性質(zhì)？4、什么

5、是蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)？為什么說在等電點(diǎn)時蛋白質(zhì)的溶解度最低？5、有一五肽，經(jīng)酸完全水解后得到、和一分子。該五肽與試劑反應(yīng)后，可得到經(jīng)羧肽酶水解后得到經(jīng)局部水解得到，二肽。試推測該五肽的氨基酸殘基順序。6、二十種氨基酸的三字符簡寫，哪些是非極性氨基酸，哪些是極性的帶正電荷的、極性的帶負(fù)電荷的、極性的凈電荷為零的氨基酸？7、下面哪種多肽在280nm具有更大的吸收？A：GlnLeuGluPheThrLeuAspGlyTyrB：SerValTrpAspPheGlyTyrTrpAla8、多肽：GlyTrpProLeuLysCysGlyPheAlaHisMetValGluLysProAsp AlaTyrGln

6、MetArgSerThrAlaPheGlyGly分別用（1）胰蛋白酶、（2）胰凝乳蛋白酶、（3）CNBr處理時產(chǎn)生什么樣的片段？9、分別指出下列酶能否水解與其對應(yīng)排列的肽，如能，則指出其水解部位。肽 酶(1)Phe-Arg-Pro 胰蛋白酶(2)Phe-Met-Leu 羧肽酶B(3)Ala-Gly-Phe 胰凝乳蛋白酶(4)Pro-Arg-Met 胰蛋白酶10、由下列信息求八肽的序列。Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe（a）酸水解得 Ala，Arg，Leu，Met，Phe，Thr，2Val（b）Sanger試劑處理得DNP-Ala。（c）胰蛋白酶處理得Ala，Arg

7、，Thr 和 Leu，Met，Phe，2Val。當(dāng)以Sanger試劑處理時分別得到DNP-Ala和DNP-Val。（d）溴化氰處理得 Ala，Arg，高絲氨酸內(nèi)酯，Thr，2Val，和 Leu，Phe，當(dāng)用Sange試劑處理時，分別得DNP-Ala和DNP-Leu。11、羊毛衫等羊毛制品經(jīng)熱水洗后在電干燥器內(nèi)干燥，則收縮。但絲制品進(jìn)行同樣處理，卻不收縮。如何解釋這兩種現(xiàn)象？第一章蛋白質(zhì)化學(xué)參考答案一、選擇題、 、c、d二、填空題1、略2、3、在很低鹽濃度時，適當(dāng)增加鹽濃度可以增大蛋白質(zhì)的溶解度；向溶液中加入大量的中性鹽使蛋白質(zhì)從溶液中析出的現(xiàn)象4、氫鍵、疏水作用、范德華力5、螺旋、折疊、轉(zhuǎn)角6

8、、7、肽鏈內(nèi)切酶、賴氨酸、精氨酸、殘基的羧基8、甲硫氨酸殘基羧基形成的三、判斷題、 、 、四、名詞解釋氨基酸的等電點(diǎn)：當(dāng)溶液在某一特定的pH值時，氨基酸主要是以兩性離子形式存在，在溶液中所帶的凈電荷為零，這時雖在電場作用下，它也不會向正極或負(fù)極移動，這時溶液的PH值稱為該氨基酸的等電點(diǎn)。 用pI或Ip表示。鹽溶現(xiàn)象：低鹽濃度時，蛋白質(zhì)表面吸附某種中性鹽類離子，中性鹽離子的水合能力比蛋白質(zhì)強(qiáng)，加速了蛋白質(zhì)和水分子間的促進(jìn)溶解作用，同時降低了蛋白質(zhì)分子之間的靜電吸引，使蛋白質(zhì)溶解度提高。鹽析：高鹽濃度時，破壞水化層，使極性基團(tuán)暴露，并相互作用，使之沉淀。蛋白質(zhì)的變性：天然蛋白質(zhì)分子由于受到物理或化

9、學(xué)因素的影響，使次級鍵斷裂，引起天然構(gòu)象的改變，導(dǎo)致其生物活性的喪失及一些理化性質(zhì)的改變，但未引起肽鍵的斷裂。蛋白質(zhì)的復(fù)性：當(dāng)變性因素除去后，變性蛋白質(zhì)又可重新回復(fù)到天然構(gòu)象。一級結(jié)構(gòu)：指多肽鏈上氨基酸的排列順序（隱含肽鍵及二硫鍵的位置）。全部是共價(jià)鍵連接。是蛋白質(zhì)生物學(xué)功能多樣性的基礎(chǔ)。二級結(jié)構(gòu)：指多肽鏈本身的折疊和盤繞方式。 主要有螺旋、折疊、轉(zhuǎn)角，氫鍵是穩(wěn)定二級結(jié)構(gòu)的主要作用力。三級結(jié)構(gòu)：指蛋白質(zhì)的多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)、超二級結(jié)構(gòu)、結(jié)構(gòu)域的基礎(chǔ)上，進(jìn)一步折疊卷曲形成的復(fù)雜的球狀分子結(jié)構(gòu)。四級結(jié)構(gòu)：具有三級結(jié)構(gòu)的球狀蛋白質(zhì)通過非共價(jià)鍵彼此締合在一起形成的聚集體。超二級結(jié)構(gòu)：在蛋白質(zhì)中，若干相鄰

10、的二級結(jié)構(gòu)單元組和在一起，彼此相互作用，形成有規(guī)則，在空間上能辨認(rèn)的二級結(jié)構(gòu)組合體，充當(dāng)三級結(jié)構(gòu)的構(gòu)件。結(jié)構(gòu)域：有些多肽鏈可以折疊成兩個或更多個緊密的小區(qū)域，這些外觀似球形的區(qū)域。也叫轄區(qū)。兩性離子（偶極離子、兼性離子）：指同一個氨基酸分子上含有等量的正負(fù)兩種電荷，由于正負(fù)電荷相互中和而成電中性。五、問答題1、共價(jià)鍵：肽鍵、二硫鍵（由多肽鏈的兩個半胱氨酸殘基的巰基氧化后形成）；次級鍵（非共價(jià)鍵）：氫鍵：兩個極性基團(tuán)之間的弱鍵，但由于數(shù)量多，對蛋白質(zhì)的構(gòu)象起重要作用；鹽鍵：蛋白質(zhì)中正、負(fù)電荷的側(cè)鏈基團(tuán)之間的一種靜電吸引作用；疏水鍵：蛋白質(zhì)的疏水基團(tuán)或疏水側(cè)鏈避開水相而相互粘附聚集；范德華力：分子

11、間的弱的吸引力，但是具有可加性。2、Gly、Tyr、Met、纈氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、半胱氨酸、天冬氨酸3、兩性性質(zhì)、膠體性質(zhì)與蛋白質(zhì)沉淀、變性與復(fù)性、蛋白質(zhì)的呈色反應(yīng)4、蛋白質(zhì)分子所帶靜電荷為零時、溶液的值為該蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)。處于等電點(diǎn)狀態(tài)的蛋白質(zhì)分子外層的水化層被破壞，分子之間相互聚集形成較大的顆粒而沉淀下來。5、sn6、略7、在280nm的吸收與Trp和Tyr有關(guān)，因?yàn)檫@兩種氨基酸在280nm處具最大吸收，而Phe的最大吸收在260nm處。由于多肽B含有2個Trp殘基和1個Tyr殘基，而多肽A只含一分子的Tyr，因此多肽B在280nm處具更大的吸收。8、（1）胰蛋白酶的作用特點(diǎn)是水解賴氨

12、酸和精氨酸殘基羧基所成的肽鍵，若羧基端是脯氨酸殘基，則不能水解這樣的肽鍵。因此，用胰蛋白酶水解該多肽可產(chǎn)生三個肽碎片：GlyTrpProLeuLys CysGlyMetArg SerThrGlyGly（2）胰凝乳蛋白酶的作用特征是水解具芳香環(huán)側(cè)鏈的氨基酸殘基羧基所成的肽鍵，若羧基端是脯氨酸殘基，則不能水解這樣的肽鍵。因此，用胰凝乳蛋白酶水解該多肽可產(chǎn)生四個肽碎片：GlyTrpGlyPhe、AlaHisAlaTyr、GlnMetAlaPhe GlyGly（3）CNBr的作用部位是甲硫氨酸殘基羧基所成的肽鍵。因此，用CNBr處理該多肽可產(chǎn)生三個較小的碎片：GlyTrpHisMet、ValGluGl

13、nMet、ArgSerGlyGly9、（1）不能，因?yàn)锳rg與Pro連接。（2）不能，因?yàn)轸入拿窧僅僅水解C-末端為Arg或Lys的肽。（3）不能，因?yàn)橐饶榈鞍酌钢饕釶he，Trp，Tyr和Leu的羧基形成的肽鍵。（4）能，胰蛋白酶可作用于Arg和Met之間的肽鍵，產(chǎn)物為Pro-Arg和Met。10、Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe11、羊毛纖維多肽鏈的主要結(jié)構(gòu)單位是連續(xù)的-螺旋圈，其螺距為5.4A。當(dāng)處于熱水（或蒸汽）環(huán)境下，使纖維伸展為具有-折疊構(gòu)象的多肽鏈。在-折疊構(gòu)象中相鄰R基團(tuán)之間的距離是7.0A。當(dāng)干燥后，多肽鏈重新由折疊轉(zhuǎn)化為螺旋構(gòu)象，所以羊毛

14、收縮了。而絲制品中的主要成分是絲心蛋白，它主要是由呈現(xiàn)折疊構(gòu)象的多肽鏈組成的，絲中的-折疊含有一些小的、包裝緊密的氨基酸側(cè)鏈，所以比羊毛中的-螺旋更穩(wěn)定，水洗和干燥其構(gòu)象基本不變。第二章 核酸化學(xué)一、選擇題1、DNA堿基配對主要靠：a、范德華力 b、氫鍵 c、疏水作用 d、鹽鍵 e、共價(jià)鍵2、mRNA中存在，而DN A中沒有的是：a、A b、C c、G d、U e、T3、DNA與RNA兩類核酸分類的主要依據(jù)是：a、 空間結(jié)構(gòu)不同 b、所含堿基不同 c、核苷酸之間連接方式不同 d、所含戊糖不同 e、在細(xì)胞中存在的部位不同4、在一個DNA分子中，若A所占摩爾比為32.8%，則G的摩爾比為：a、67

15、.2% b、32.8 % c、17.2% d、65.6% e、16.4%5、穩(wěn)定DNA雙螺旋的主要因素是：a、氫鍵 b、與Na結(jié)合 c、堿基堆積力 d、與Mn2、Mg2的結(jié)合 e、與精胺、亞精胺的結(jié)合6、DNA與RNA完全水解后產(chǎn)物的特點(diǎn)是：a、核糖相同 堿基小部分相同 b、核糖不同 堿基相同 c、核糖相同 堿基不同 d、核糖不同 堿基不同 e、以上都不對7、核酸中核苷酸之間的連接方式是：a、2，3-磷酸二酯鍵 b、2，5-磷酸二酯鍵 c、3，5-磷酸二酯鍵 d、氫鍵 e、離子鍵 8、有關(guān)DNA的二級結(jié)構(gòu)，下列敘述哪一種是錯誤的？a、DNA二級結(jié)構(gòu)是雙螺旋結(jié)構(gòu) b、DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)是空間結(jié)構(gòu)

16、c、雙螺旋結(jié)構(gòu)中兩條鏈方向相同 d、雙螺旋結(jié)構(gòu)中堿基之間相互配對 e、二級結(jié)構(gòu)中堿基之間一定有氫鍵相連9、有關(guān)DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)，下列哪一種不正確？a、DNA二級結(jié)構(gòu)中都是由兩條多核苷酸鏈組成 b、DNA二級結(jié)構(gòu)中堿基不同，相連的氫鍵數(shù)目也不同 c、DNA二級結(jié)構(gòu)中，戊糖3-OH與后面核苷酸的5-磷酸形成磷酸二酯鍵 d、磷酸與戊糖總是在雙螺旋結(jié)構(gòu)的內(nèi)部 e、磷酸與戊糖組成了雙螺旋的骨架10、下列有關(guān)tRNA的敘述，哪一項(xiàng)是錯誤的？a、tRNA二級結(jié)構(gòu)是三葉草結(jié)構(gòu) b、tRNA分子中含有稀有堿基 c、tRNA的二級結(jié)構(gòu)含有二氫尿嘧啶環(huán) d、tRNA分子中含有1個附加叉 e、反密碼子環(huán)有CAA三個堿

17、基組成的反密碼子11、DNA變性的原因是：a、溫度升高是唯一的原因 b、磷酸二酯鍵斷裂 c、多核苷酸鏈解聚 d、堿基的甲基化修飾 e、互補(bǔ)堿基之間的氫鍵斷裂12、熱變性后的DNA：a、紫外吸收增加 b、磷酸二酯鍵斷裂 c、形成三股螺旋 d、（G-C）%含量增加13、在一個DNA分子中，若A所占摩爾比為32.8%，則G的摩爾比為：a、67.2% b、32.8% c、17.2% d、16.4%14、假尿苷()中的糖苷鍵連接方式為： a、C-C b、C-N c、N-N d、以上都不是二、填空題1、核苷酸除去磷酸基后稱為 。2、DNA雙螺旋沿軸向每 nm旋轉(zhuǎn)一整圈，共有 對堿基對。3、tRNA的二級結(jié)

18、構(gòu)呈 型，三級結(jié)構(gòu)為 型。4、DNA雙螺旋穩(wěn)定因素有 、 和 。5、核酸完全水解的產(chǎn)物是 、 和 。6、tRNA的三葉草結(jié)構(gòu)主要含有 、 、 環(huán)及 還有 。7、核苷酸是由 、 和磷酸基連接而成。8、B型結(jié)構(gòu)的DNA雙螺旋，兩條鏈?zhǔn)?并行，其螺距為 每個螺旋的堿基數(shù)為 。9、真核細(xì)胞中分布在細(xì)胞核和細(xì)胞質(zhì)中的核酸分別主要是 和 ，前者所含五碳糖是 ，二者所含的相同的堿基是 、 和 ，不同的分別是 和 。10、大多數(shù)真核細(xì)胞的mRNA 5-端都有_ 結(jié)構(gòu)，3-端有_結(jié)構(gòu)。三、判斷題 1、核苷中堿基和戊糖的連接一般為C -C糖苷鍵。2、雙鏈DNA中一條鏈上某一片斷核苷酸順序?yàn)閜CTGGAC，那么另一

19、條鏈相應(yīng)的核苷酸順序?yàn)閜GACCTG。3、核酸變性時紫外吸收值明顯增加。4、Tm值高的DNA，（A+T）百分含量也高。5、真核細(xì)胞中DNA只存在于細(xì)胞核中。6、真核mRNA分子5末端有一個PolyA結(jié)構(gòu)。7、任何一條DNA片段中，堿基的含量都是A=T，C=G。8、由于RNA不是雙鏈，因此所有的RNA分子中都沒有雙螺旋結(jié)構(gòu)。9、若雙鏈DNA中的一條鏈堿基順序?yàn)椋簆CpTpGpGpApC,則另一條鏈的堿基順序?yàn)椋簆GpApCpCpTpG。10、生物體內(nèi)，天然存在的DNA分子多為負(fù)超螺旋。11、核酸變性或降解時，出現(xiàn)減色效應(yīng)。12、雙股DNA比單股DNA具有更大的紫外吸收能力。四、名詞解釋增色效應(yīng)、

20、減色效應(yīng)、核酸的變性、DNA的復(fù)性、分子雜交五、問答題1、簡述DNA雙螺旋的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)。2、有一噬菌體DNA長17m，問它含有多少對堿基？螺旋數(shù)是多少？3、簡述核酸的種類，細(xì)胞定位，并比較兩種核酸在化學(xué)組成上的異同。4、比較兩種核酸的一級結(jié)構(gòu)。5、根據(jù)DNA分子中的一條鏈的堿基序列寫出另一條互補(bǔ)鏈的堿基序列。TTGATC、ATGGTA、TCTAAC、TGCGCA 6、兩種細(xì)菌DNA樣品，其A分別占堿基總數(shù)的32%和17%。分別計(jì)算堿基組成。其中一種細(xì)菌DNA來自溫泉為何種堿基組成？為什么？7、分析DNA變性與復(fù)性，退火，分子雜交之間的聯(lián)系。Tm的含義是什么？8、比較下列已知一條鏈的三個DNA片段

21、的Tm大小。CTGCATTGACGACTCCTGGAGAGTCCTTCAAGAGACTT9、根據(jù)同源蛋白質(zhì)的知識，說明為什么編碼同源蛋白質(zhì)的基因（DNA片段）可以雜交？10、（1）由兩條互補(bǔ)鏈組成的一段DNA有相同的堿基組成嗎？（2）（A+G）=（C+T）嗎？11、雖然大多數(shù)RNA分子是單股的，但是它們對作用于雙股RNA的核糖核酸酶的降解也是敏感的。為什么？12、為什么沒有一種核酸外切酶降解噬菌體X174DNA？13、為什么環(huán)狀雙螺旋DNA比線性雙螺旋DNA復(fù)性更快？14、比較蛋白質(zhì)螺旋中的氫鍵和DNA雙螺旋中的氫鍵，并指出氫鍵在穩(wěn)定這兩種結(jié)構(gòu)中 的作用。15、溶液A中含有濃度為1M的20個堿

22、基對的DNA分子，溶液B中含有0.05M的400個堿基對的DNA分子，所以每種溶液含有的總的核苷酸殘基數(shù)相等。假設(shè)DNA分子都有相同的堿基組成。（1）當(dāng)兩種溶液的溫度都緩慢上升時，哪個溶液首先得到完全變性的DNA？（2）哪個溶液復(fù)性的速度更快些？第二章核酸化學(xué)參考答案一、選擇題b、d、d、c、c、 d、c、c、d、e、 e、a、c、a二、填空題1、核苷2、3.4、103、三葉草形、倒L形4、氫鍵、堿基堆積力、離子鍵5、戊糖、堿基、磷酸6、反密碼環(huán)、DHU環(huán)、TC環(huán)、額外環(huán)、氨基酸臂7、戊糖、堿基8、反向、34、10對9、DNA、RNA、脫氧核糖、A、G、C、T、U10、M7G、polyA三、判

23、斷題、 、 、四、名詞解釋DNA的增色效應(yīng)：如DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)發(fā)生解螺旋（如高溫），使分子中堿基堆積程度下降，從而發(fā)生紫外吸光率增加。這種現(xiàn)象叫增色效應(yīng)。DNA的減色效應(yīng)：在核酸的紫外吸收特征上，對于DNA而言，DNA分子的紫外吸光率小于形成該DNA分子的各單核苷酸的吸光率之和。這種現(xiàn)象叫減色效應(yīng)。核酸的變性：指核酸的雙螺旋區(qū)的氫鍵斷裂，變成單鏈，并不涉及共價(jià)鍵的斷裂，分子量不變，一級結(jié)構(gòu)不發(fā)生變化。DNA的復(fù)性：變性DNA在適當(dāng)條件下，又可使兩條彼此分開的鏈重新締合成為雙螺旋，這個過程叫DNA的復(fù)性。分子雜交：兩條來源不同但有核苷酸互補(bǔ)關(guān)系的DNA單鏈分子，或DNA單鏈分子與RNA分子，在去

24、掉變性條件后互補(bǔ)的區(qū)段能夠退火復(fù)性形成雙鏈DNA分子和DNA/RNA異質(zhì)分子。五、問答題1、雙螺旋模型要點(diǎn) 兩條反向平行的多核苷酸鏈圍繞同一中心軸向右盤旋形成右手雙螺旋； 雙螺旋的骨架是由磷酸和脫氧核糖組成，位于外側(cè)，堿基位于螺旋內(nèi)側(cè)，配對平行，與軸垂直； 雙螺旋平均直徑為20，螺距為34，螺旋一周包含10個堿基對，相鄰堿基距離為3.4，之間旋轉(zhuǎn)角度為36； 雙螺旋結(jié)構(gòu)上有兩條螺形凹槽，大溝和小溝，對于DNA與Pro結(jié)合時的相互識別很重要，利于遺傳信息的傳遞與表達(dá)。 堿基按互補(bǔ)配對原則進(jìn)行配對，A與T配對，之間形成兩個氫鍵，C與G配對，之間形成三個氫鍵。2、因?yàn)?7m=17000nm所以此核酸

25、分子的堿基對數(shù)：17000/0.34=510000對螺旋數(shù)：510000/10=5000圈3、 4 、略5、GATCAA TACCAT GTTAGA TGCGCA6、DNA（A占32%）：T：32% G：18% C：18%DNA（A占17%）：T：17% G：33% C：33%來自溫泉的細(xì)菌DNA的堿基組成為第二種（G=C=33%），因?yàn)镚，C含量高，Tm值高，這種細(xì)菌能在溫泉生存。7、都是指DNA單鏈分子，或DNA單鏈分子與RNA分子，在一定條件下形成雙鏈DNA分子和DNA/RNA異質(zhì)分子。解鏈溫度Tm：通常把DNA的變性達(dá)到50%，即增色效應(yīng)達(dá)到一半時的溫度稱為該DNA的解鏈溫度。8、7/

26、14=1/2=3/6 8/12=2/3=4/6 4/12=1/3=2/6 第二個DNA片段的Tm值大些。9、同源蛋白質(zhì)是指來源不同的同一種蛋白質(zhì)，他們具有基本相同的氨基酸序列，所以它們的基因具有相同的核苷酸序列。當(dāng)將帶有同源蛋白質(zhì)基因的DNA片段，進(jìn)行雜交時，形成雜交分子的機(jī)會就比較多。10、（1）DNA互補(bǔ)鏈的堿基組成通常是很不相同的。例如，如果一條鏈?zhǔn)怯蓀oly（dA）組成（100%A），那么另一條鏈必須是poly（dT）組成（100%T）。但是，由于兩條鏈?zhǔn)腔パa(bǔ)的，對每一條鏈來說，（A+T）的量必定是相等的，（G+C）的量也必定是相等的。（2）（A+G）=（C+T）。互補(bǔ)性表明，一條鏈上

27、的嘌呤堿基數(shù)（A或者G）必須與互補(bǔ)鏈上的嘧啶堿基（T或者C）數(shù)相等。11、雖然大多數(shù)RNA分子是單股的，但它們可通過自身的回折，在那些可以形成氫鍵的部位形成局部的雙螺旋區(qū)。在這種雙螺旋區(qū)內(nèi)，堿基配對的規(guī)則是A與U、G與C。由于存在局部的雙螺旋結(jié)構(gòu)，因此，對專一于雙股的核糖核酸酶的降解是敏感的。12、因?yàn)楹怂嵬馇忻感枰鳛榈孜锏腄NA或RNA具有游離的3末端和5末端，而X174DNA是單股環(huán)狀分子，沒有游離的3末端和5末端。13、當(dāng)變性時，環(huán)狀DNA的組成單鏈仍連接在一起（假定沒有鏈斷裂），在復(fù)性中，它們能夠彼此容易找到互補(bǔ)鏈；而完全分開的線性單鏈則要靠它們隨機(jī)碰撞才能找到互補(bǔ)鏈。因此，前者比后

28、者復(fù)性快。14、在a螺旋中，一個殘基上的羧基氧與旋轉(zhuǎn)一圈后的第四個殘基上的a氨基中的氮形成氫鍵，在骨架原子間形成的氫鍵粗略地平行于該螺旋的軸，從骨架向外伸出的氨基酸側(cè)鏈不參與螺旋內(nèi)的氫鍵之形成，在雙鏈DNA中糖-磷酸骨架不形成氫鍵，相反在相對的兩條鏈中互補(bǔ)的堿基之間粗略地垂直于于螺旋軸心的方向上形成2個或3個氫鍵。在a螺旋中，單獨(dú)的氫鍵是很弱的，但是這些鍵的合力穩(wěn)定了該螺旋結(jié)構(gòu)。尤其是在一個蛋白質(zhì)的疏水性的內(nèi)部，這里水不能參與競爭形成氫鍵，情況更是如此。在DNA中氫鍵的主要作用是使每一條鏈作為另一條鏈的模板，盡管互補(bǔ)堿基之間的氫鍵幫助穩(wěn)定這一螺旋結(jié)構(gòu)，在疏水的內(nèi)部堿基對之間的堆積對螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)

29、定性作出更大的貢獻(xiàn)。15、（1）溶液A中的DNA將首先被完全變性，因?yàn)樵?0個堿基對螺旋中的堆積作用力比在400個堿基對螺旋中的力小很多，在DNA雙鏈的末端的DNA的堿基對只是部分堆積。在片段短的分子中這種“末端效應(yīng)”更大。（2）在溶液A中復(fù)性的速率更大。成核作用（第一個堿基對的形成）是一個限速步驟，單鏈分子的數(shù)目越大，重新形成堿基對的機(jī)率就越大，因而在溶液A中的DNA（含有2M單鏈DNA）將比溶液B中的DNA（含有0.1M單鏈DNA）更快地復(fù)性。第三章 酶與維生素一、選擇題1、下列關(guān)于酶的描述，哪一項(xiàng)不正確？a、所有的蛋白質(zhì)都是酶 b、酶是生物催化劑 c、酶是在細(xì)胞內(nèi)合成的，但也可以在細(xì)胞外

30、發(fā)揮催化功能 d、酶具有專一性 e、酶在強(qiáng)堿、強(qiáng)酸條件下會失活2、下列關(guān)于酶活性部位的描述，哪一項(xiàng)是錯誤的？a、活性部位是酶分子中直接與底物結(jié)合，并發(fā)揮催化功能的部位b、活性部位的基團(tuán)按功能可分為兩類，一類是結(jié)合基團(tuán)、一類是催化基團(tuán)c、酶活性部位的基團(tuán)可以是同一條肽鏈但在一級結(jié)構(gòu)上相距很遠(yuǎn)的基團(tuán)d、不同肽鏈上的有關(guān)基團(tuán)不能構(gòu)成該酶的活性部位e、酶的活性部位決定酶的專一性3、下列關(guān)于乳酸脫氫酶的描述，哪一項(xiàng)是錯誤的？a、乳酸脫氫酶可用LDH表示b、它是單體酶c、它的輔基是NAD+d、它有五種結(jié)構(gòu)形式e、乳酸脫氫酶同工酶之間的電泳行為不盡相同4、下列哪一項(xiàng)不是酶具有高催化效率的因素？a、加熱 b、

31、酸堿催化 c、張力和形變 d、共價(jià)催化 e、鄰近定位效應(yīng)5、酶的活性中心是指：a、酶分子上的幾個必需基團(tuán)b、酶分子與底物結(jié)合的部位c、酶分子結(jié)合底物并發(fā)揮催化作用的關(guān)鍵性三維結(jié)構(gòu)區(qū)d、酶分子中心部位的一種特殊結(jié)構(gòu)e、酶分子催化底物變成產(chǎn)物的部位6、下列關(guān)于酶輔基的正確敘述是：a、是一種小肽，與酶蛋白結(jié)合緊密b、只決定酶的專一性，與化學(xué)基團(tuán)傳遞無關(guān)c、一般不能用透析的方法與酶蛋白分開d、是酶蛋白的某肽鏈C末端的幾個氨基酸e、是酶的活性中心內(nèi)的氨基酸殘基7、酶促反應(yīng)的初速度不受那一因素影響：a、S b、E c、pH d、時間 e、溫度8、下列有關(guān)某一種酶的幾個同工酶的陳述哪個是正確的？a、有不同亞

32、基組成的寡聚體 b、對同一底物具有不同專一性 c、對同一底物具有相同的Km值 d、電泳遷移率往往相同 e、結(jié)構(gòu)相同來源不同9、關(guān)于米氏常數(shù)Km的說法，哪個是正確的：a、飽和底物濃度時的速度b、在一定酶濃度下，最大速度的一半c、飽和底物濃度的一半d、速度達(dá)最大速度半數(shù)時的底物濃度e、降低一半速度時的抑制劑濃度10、作為催化劑的酶分子，具有下列那一種能量效應(yīng)？a、增高反應(yīng)活化能 b、降低反應(yīng)活化能 c、增高產(chǎn)物能量水平 d、降低產(chǎn)物能量水平 e、降低反應(yīng)自由能11、磺胺藥物致病原理是：a、直接殺死細(xì)菌b、細(xì)菌生長某必需酶的競爭性抑制劑c、細(xì)菌生長某必需酶的非競爭性抑制劑d、細(xì)菌生長某必需酶的不可逆

33、抑制劑e、分解細(xì)菌的分泌物12、丙二酸對琥珀酸脫氫酶的影響是屬于：a、產(chǎn)物反饋抑制b、產(chǎn)物阻遏抑制c、非競爭性抑制d、競爭性抑制e、不可逆抑制13、同工酶的特點(diǎn)是：a、催化作用相同，但分子組成和理化性質(zhì)不同的一類酶 b、催化相同反應(yīng)，分子組成相同，但輔酶不同的一類酶c、催化同一底物起不同反應(yīng)的酶的總稱d、多酶體系中酶組分的統(tǒng)稱e、催化作用，分子組成及理化性質(zhì)相同，但組織分布不同的酶14、將米氏方程改為雙倒數(shù)方程后：a、1/V與1/S成反比 b、以1/V對1/S作圖，其橫軸為1/S c、V與S成正比 d、Km值在縱軸上 e、Vmax值在縱軸上15、競爭性抑制作用特點(diǎn)是指抑制劑：a、與酶的底物競爭

34、酶的活性中心 b、與酶的產(chǎn)物競爭酶的活性中心 c、與酶的底物競爭非必需基團(tuán) d、與酶的底物競爭輔酶 e、與其他抑制劑競爭酶的活性中心16、一個簡單的米氏酶促反應(yīng)，當(dāng)SKm時，反應(yīng)速度與底物濃度無關(guān)，成零級反應(yīng)b、當(dāng)SKmbKmc,則此酶的最適底物是 ，與酶親和力最小的底物是 。8、影響酶促反應(yīng)速度的因素有 。9、米氏方程為 。10、酶的專一性分為兩大類 和 。11、酶與底物的親和關(guān)系是以米氏常數(shù)為依據(jù)，用雙倒數(shù)作圖法求Km和Vmax時，橫坐標(biāo)為 ，縱坐標(biāo)為 。三、判斷題1、一般酶和底物大小差不多。2、酶的分類是依據(jù)其催化反應(yīng)類型。3、酶影響它所催化反應(yīng)的平衡。4、酶原激活作用是不可逆的。5、同

35、工酶是指催化一類化學(xué)反應(yīng)的一類酶6、在酶已被飽和的情況下，底物濃度的增加能使酶促反應(yīng)初速度增加7、當(dāng)復(fù)合物ES的量增加時，酶促反應(yīng)速度也增加。8、在極低底物濃度時，酶促反應(yīng)初速度與底物濃度成正比。9、如已知在給定酶濃度時的Km和Vmax，則可計(jì)算在任何底物濃度時的酶促反應(yīng)初速度。10、輔酶是酶的一個類型，而輔基是輔助酶起作用的基團(tuán)。11、1/Km愈大，表明酶與底物的親和力越小。12、變構(gòu)劑與酶的催化部位結(jié)合后使酶的構(gòu)象改變，從而改變酶的活性，稱為酶的變構(gòu)作用。13、酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度90%的底物濃度與最大反應(yīng)速度50%的底物濃度之比值總是9，而與Vmax和Km絕對值無關(guān)。14、Km值是

36、酶的一種特征常數(shù)，有的酶雖可以有幾種底物，但其Km值都是固定不變的。15、酶分子除活性中心部位和必需基團(tuán)外，其他部位對酶的催化作用是不必需的。16、當(dāng)SE時酶促反應(yīng)的速度與底物濃度無關(guān)。17、在底物濃度為限制因素時，酶促反應(yīng)速度隨時間而減小。18、輔酶和輔基都是酶活性不可少的部分，他們與酶促反應(yīng)的性質(zhì)有關(guān)，與專一性無關(guān)。19、所有的酶在生理pH時活性都最高。20、別構(gòu)酶都是寡聚酶。21、酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)，但并非所有的蛋白質(zhì)都是酶。22、迄今為止發(fā)現(xiàn)的酶的化學(xué)本質(zhì)都是蛋白質(zhì)。23、酶活性中心一般由在一級結(jié)構(gòu)中相鄰的若干氨基酸殘基組成。24、Km是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質(zhì)有關(guān)，與酶濃度無關(guān)。

37、25、Kcat/Km比值能用來測定一種酶對它不同底物的優(yōu)先權(quán)。26、一種酶對它底物的Km與該底物的濃度無關(guān)。27、酶促反應(yīng)的初速度與底物濃度無關(guān)。 28、當(dāng)?shù)孜锾幱陲柡退綍r，酶促反應(yīng)的速度與酶濃度成正比。29、在非競爭性抑制劑存在下，加入足夠量的底物，酶促反應(yīng)能夠達(dá)到正常Vmax。四、名詞解釋酶、酶的活性中心、變構(gòu)酶、酶活力、酶的比活力、酶的轉(zhuǎn)換數(shù)、同功酶五、問答及計(jì)算題1、試簡述Km的意義及應(yīng)用。2、當(dāng)S=0.5Km；S=4Km；S=9Km；S=99Km時，計(jì)算V占Vmax的百分比。3、某一個酶的Km=2410-4mol/L，當(dāng)S=0.05mol/L時測得V=128mol/L.min，計(jì)算

38、出底物濃度為10-4mol/L時初速度。4、什么是酶的活性中心？底物結(jié)合部位、催化部位和變構(gòu)部位之間有什么關(guān)系？5、請簡要說明Fisher提出的“鎖鑰學(xué)說”和Koshland提出的“誘導(dǎo)契合假說”的主要內(nèi)容。6、舉例說明同工酶存在的生物學(xué)意義。7、絕大多數(shù)酶溶解在純水中會失活，為什么？8、以下表所列數(shù)據(jù)，用作圖法求某酶促反應(yīng)的Km和Vmax值 S mmol/L1/SV mol/L/min1/V1.50.670.2110-34.761032.00.500.2410-34.171033.00.330.2810-33.571034.00.250.3310-33.031038.00.130.4010-

39、32.5010316.00.060.4510-32.221039、稱取25mg蛋白酶配成25ml酶液。其0.1ml酶液在1小時分解酪蛋白產(chǎn)生1500g酪氨酸。另取2ml酶液，用凱氏定氮法測得其蛋白氮含量為0.2mg。若以每分鐘產(chǎn)生1g酪氨酸的酶量為1個酶活力單位，據(jù)以上數(shù)據(jù)，求：（1）1ml酶液的蛋白質(zhì)含量和酶活力（2）比活力（3）1克酶制劑的總蛋白含量和總活力10、試述TPP、FAD、FMN、NAD、NADP、CoA的分子組成及生物化學(xué)功能。11、維生素B6葉酸和維生素C在體內(nèi)有何重要作用？12、指出下列癥狀分別是由于哪種(些)維生素缺乏引起的？(1)腳氣病(2)壞血病(3)佝僂病(4)干眼

40、病(5)蟾皮病(6)軟骨病(7)新生兒出血(8)巨紅細(xì)胞貧血13、把雞蛋保存在冰箱46周而不會損壞。但是將去除卵清的卵黃保存冰箱中時，很快就變壞了。（1）什么原因會引起損壞？（2）為什么卵清能防止卵黃損壞？（3）這種保護(hù)方式對鳥類來說，其生物學(xué)上的優(yōu)點(diǎn)是什么？14、某細(xì)菌在營養(yǎng)上需要葉酸。但是，如果該細(xì)菌生長的培養(yǎng)基含有A和T，在葉酸缺乏的情況下，它也能很快生長。分析這樣的培養(yǎng)基，表明以這種方式生長的細(xì)菌缺乏葉酸。為什么細(xì)菌需要葉酸？為什么A和T加入到培養(yǎng)基中能取消這種需要？15、巨紅細(xì)胞性貧血是一種由于DNA合成的速度降低而導(dǎo)致紅細(xì)胞成熟緩慢所致的疾病。紅細(xì)胞不正常變大（巨紅細(xì)胞），容易破裂

41、。葉酸的缺乏為什么會引起該病癥的發(fā)生？16、新掰下的玉米的甜味是由于玉米粒中的糖濃度高?？墒顷碌挠衩踪A存幾天后就不那么甜了，因?yàn)?0糖已經(jīng)轉(zhuǎn)化為淀粉了。如果將新鮮玉米去掉外皮后浸入沸水幾分鐘，然后于冷水中冷卻，儲存在冰箱中可保持其甜味。這是什么道理？17、人對煙酸（尼克酸）的需要量為每天 7.5毫克。當(dāng)飲食中給予足量的色氨酸時，尼克酸的需要量可以降低。由此觀察，尼克酸與色氨酸的代謝有何聯(lián)系？當(dāng)飲食是以玉米為主食，而肉類很少時，人們易得癩皮病，為什么這種情況會導(dǎo)致尼克酸缺乏，你能給予說明嗎？第三章酶與維生素參考答案一、選擇題a、d、b、a、c、 c、d、a、d、b、 b、d、a、b、a、 c、

42、b、b、c、cd、c、b、b、e b、d、c、c、b c二、填空題1、酸堿催化、共價(jià)催化、鄰近定向效應(yīng)、張力和形變、微環(huán)境的影響 2、酶蛋白、輔因子3、底物、選擇、立體異構(gòu)專一性、結(jié)構(gòu)專一性4、對氨基苯甲酸、競爭、二氫葉酸合成酶5、影響酶和底物的基團(tuán)解離、使酶變性6、通過誘導(dǎo)契合過程來降低反應(yīng)的活化能7、C、A8、S、E、pH、溫度、激活劑、抑制劑9、V=VmaxS/（Km+S）10、結(jié)構(gòu)專一性和立體異構(gòu)專一性11、1/S、1/V三、判斷題、 、 、 、 、 、四、名詞解釋酶：是生物活細(xì)胞所產(chǎn)生的以蛋白質(zhì)為主要成分的生物催化劑?；颍好甘且活愑谢罴?xì)胞產(chǎn)生的，具有高效催化活性和高度專一性的特殊蛋白

43、質(zhì)?；颍好甘且环N高效能、高專一性、高度可變性的高分子有機(jī)催化劑。酶的活性中心：酶分子中直接和底物結(jié)合，并和酶催化作用直接相關(guān)的部位。或酶分子中與底物直接結(jié)合并使之轉(zhuǎn)變出產(chǎn)物的小區(qū)。別構(gòu)酶（變構(gòu)酶）：具有別構(gòu)作用的酶。酶活力：也稱酶活性，指酶催化一定化學(xué)反應(yīng)的能力，是酶特性的一大指標(biāo)。酶的比活力：指每mg酶蛋白(制劑)所含的酶的活力單位數(shù)。酶的轉(zhuǎn)換數(shù)：每秒鐘每個酶分子轉(zhuǎn)換底物的mol數(shù)。同功酶：指能催化同一種化學(xué)反應(yīng)，但其酶蛋白本身的分子結(jié)構(gòu)、組成有所不同的一組酶。五、問答及計(jì)算題1、Km的意義（1）物理意義：當(dāng)酶促反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速度一半時的底物濃度。單位：mol/L（2）Km對于酶促反應(yīng)

44、來說，它不代表某一步反應(yīng)的物理常數(shù)。（3）Km值是酶的特性常數(shù)，只與酶的性質(zhì)有關(guān)，而與酶的濃度無關(guān)。（4）Km可近似表示酶與底物的親和力。因?yàn)镵m=（k2 + k3）/ k1，那么當(dāng)k2 k3時，Kmk2/ k1，此時：A：如果k2 k1,Km很大，表示ES的解離大于形成，說明E與S親和力弱；B：如果k2 k1,Km很小，表示ES的形成大于解離，說明E與S親和力強(qiáng)。（5）在已知Km時，應(yīng)用米式方程，可計(jì)算任意底物濃度時的反應(yīng)速度，或任意反應(yīng)速度下的底物濃度。（6）Km值可以幫助推斷某一代謝反應(yīng)的方向和途徑。2、33.3%Vmax 80%Vmax 90%Vmax 99%Vmax3、因?yàn)椋篤=（V

45、maxS）/（SKm）12810-6=（Vmax0.05）/（0.052410-4）Vmax=13410-6mol/L當(dāng)S=110-4mol/L時V=（VmaxS）/（SKm）=（13410-6110-4）/（110-42410-4）=5.3610-6mol/L.MIN=5.36mol/L.min4、活性中心的概念：酶分子中直接和底物結(jié)合，并和酶催化作用直接相關(guān)的部位?；蛎阜肿又信c底物直接結(jié)合并使之轉(zhuǎn)變出產(chǎn)物的小區(qū)。酶活性中心包括底物結(jié)合部位和催化部位。底物結(jié)合部位是指酶分子中能與底物結(jié)合的活性基團(tuán)所在的部位，與酶促反應(yīng)的底物特異性有關(guān)。催化部位是指酶分子中使底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的活性基團(tuán)所在的部位

46、，與酶促反應(yīng)的類型有關(guān)。別構(gòu)部位是指效應(yīng)物與酶分子結(jié)合的部位，兩者結(jié)合后酶蛋白的構(gòu)象發(fā)生變化，引起酶活性改變。5、（1）鎖鑰學(xué)說底物分子或底物分子的一部分象鑰匙一樣，專一地插入到酶的活性中心部位，使底物分子進(jìn)行化學(xué)反應(yīng)的部位與酶分子具催化功能的必需基團(tuán)之間，在結(jié)構(gòu)上具有緊密的互補(bǔ)關(guān)系。缺陷：認(rèn)為酶作用過程中，酶分子結(jié)構(gòu)固定不變。不能解釋酶的專一性的所有現(xiàn)象。例如如酶分子發(fā)生微小變化即不能催化。（2）誘導(dǎo)契合學(xué)說當(dāng)酶分子與底物分子接近時，酶蛋白受底物分子誘導(dǎo)，構(gòu)象發(fā)生有利于與底物結(jié)合的變化，酶與底物在此基礎(chǔ)上互補(bǔ)契合，進(jìn)行反應(yīng)。X射線衍射實(shí)驗(yàn)結(jié)果支持這一假說。6、同工酶：指能催化同一種化學(xué)反應(yīng)，

47、但其酶蛋白本身的分子結(jié)構(gòu)、組成有所不同的一組酶。如：乳酸脫氫酶有五種同工酶，分布在不同的組織和器官中，在不同的條件下，催化乳酸脫氫。在物質(zhì)代謝中起調(diào)節(jié)作用，如在氨基酸的合成過程中，通常是幾種氨基酸由同一起始物合成，合成反應(yīng)的第一步都是共同的，由共同的酶催化，這種酶以及在分支途徑起作用的酶常常存在著同工酶，他們受不同氨基酸的反饋調(diào)節(jié)。在生物的不同發(fā)育階段，常有同工酶出現(xiàn)，這是基因表達(dá)的結(jié)果，適應(yīng)不同發(fā)育階段的需要。7、酶溶解在純水中，不能為酶催化反應(yīng)提供最適的pH環(huán)境，特別是當(dāng)反應(yīng)過程中，pH發(fā)生變化時，不能起緩沖作用；在純水中蛋白質(zhì)容易變性；酶在純水溶液中缺乏必需的離子，且對溫度變化敏感，所以

48、對酶來說在純水中容易失活。8、1/Vmax=2.02103 1/Km=0.485Vmax=0.5010-3 mol/L/min Km=2.062mmol/L9、解：（1）2ml中含N0.2mg根據(jù)x16%=0.22ml酶液中蛋白質(zhì)含量為：0.2100/16mg則1ml酶液中蛋白質(zhì)含量為：0.2100/16/2=0.625mg因?yàn)?.1ml酶液1小時產(chǎn)生1500g酪氨酸，則1min產(chǎn)生酪蛋白為1500/60=25g所以1ml酶液的活力為：2510=250Units（2）比活力為：250/0.625=400Units/mg（3）因?yàn)?g=1000mg=1000ml而1ml酶液的蛋白質(zhì)含量為0.62

49、5mg，250Units所以1g酶制劑的總蛋白含量為：0.6251000=625mg1g酶制劑的總活力為：2501000=2.5105Unites10、11、略12、（1）維生素B1 （2）維生素C （3）維生素D （4）維生素A （5）維生素B5 （6）維生素D （7）維生素K （8）維生素B1113、（1）卵黃為細(xì)菌的快速生長提供了豐富營養(yǎng)物質(zhì)。細(xì)菌的快速生長及相聯(lián)系的代謝活動構(gòu)成卵黃損壞的原因。（2）許多細(xì)菌需要外源生物素才能生長。因?yàn)樯锼厥羌?xì)菌代謝活動的不可缺少的因素，是羧化酶的輔酶，其功能是參入或轉(zhuǎn)移CO2。卵清中含有一種叫做抗生物素蛋白的堿性蛋白質(zhì)。該蛋白質(zhì)具有很強(qiáng)的結(jié)合生物素的能力。對于細(xì)菌來說，為了進(jìn)入到卵黃中，它必須穿過一厚厚的粘稠狀的卵清層。由于卵清完全缺乏所必需的生物素，細(xì)菌存活是不可能的，因而防止了卵黃的損壞。（3）這種對鳥類種群的保護(hù)方式在生物學(xué)上的優(yōu)點(diǎn)是非常明顯的。因?yàn)樵谛▲B孵出之前，鳥卵必須溫育好幾周，卵清能保證卵黃和發(fā)育著胚胎