《3 蛋白質(zhì)化學(xué) 生物化學(xué)習(xí)題匯編 sqh》由會(huì)員分享，可在線閱讀，更多相關(guān)《3 蛋白質(zhì)化學(xué) 生物化學(xué)習(xí)題匯編 sqh（48頁(yè)珍藏版）》請(qǐng)?jiān)谘b配圖網(wǎng)上搜索。

1、目錄 第三章 蛋白質(zhì)化學(xué) 2 一、填充題 2 二、是非題 10 三、選擇題 13 四、問答題 26 五、計(jì)算題 43 參考文獻(xiàn) 49 第三章 蛋白質(zhì)化學(xué) 一、填充題 1、氨基酸的結(jié)構(gòu)通式為( )[ 1、 ]。 2、組成蛋白質(zhì)分子的堿性氨基酸有( )[ 2、精氨酸 ]、( )[ 2、賴氨酸 ]和( )[ 2、組氨酸 ]。酸性氨基酸有( )[ 2、天冬氨酸 ]和( )[ 2、谷氨酸

2、 ]。 3、在下列空格中填入合適的氨基酸名稱。 (1)( )[ 3、酪氨酸 ]是帶芳香族側(cè)鏈的極性氨基酸。 (2)( )[ 3、色氨酸 ]和( )[ 3、苯丙氨酸 ]是帶芳香族側(cè)鏈的非極性氨基酸。 (3)( )[ 3、半胱氨酸 ]是含硫的極性氨基酸。 (4)( )[ 3、絲氨酸 ]或( )[ 3、蘇氨酸 ]是相對(duì)分子質(zhì)量小且不含硫的氨基酸，在一個(gè)肽鏈折疊的蛋白質(zhì)中它能形成內(nèi)部氫鍵。 (5)在

3、一些酶的活性中心中起重要作用并含羥基的極性較小的氨基酸是( )[ 3、絲氨酸 ]。 4、Henderson-Hasselbalch方程為( )[ 4、pH =pKa + lg([A-]／[HA])或 pH =pKa + lg([質(zhì)子受體]／[質(zhì)子供體]) ]。 5、氨基酸的等電點(diǎn)(pI)是指( )[ 5、氨基酸所帶凈電荷為零時(shí)溶液的 pH 值。 ]。 6、氨基酸在等電點(diǎn)時(shí)，主要以( )[ 6、兩性 ]離子形式存在，在 pH >pI的溶液中，大部分以(

4、 )[ 6、負(fù) ]離子形式存在，在 pH ＜pI的溶液中，大部分以( )[ 6、正 ]離子形式存在。 7、在生理?xiàng)l件下( pH 7.0 左右)，蛋白質(zhì)分子中的( )[ 7、精氨酸 ]側(cè)鏈和( )[ 7、賴氨酸 ]側(cè)鏈幾乎完全帶正電荷，但是( )[ 7、組氨酸 ]側(cè)鏈則帶部分正電荷。 8、脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應(yīng)產(chǎn)生( )[ 8、黃 ]色的物質(zhì)，而其他氨基酸與茚三酮反應(yīng)產(chǎn)生( )[

5、 8、紫 ]色的物質(zhì)。 9、范斯萊克(Van Slyke)法測(cè)定氨基氮主要利用( )[ 9、氨基酸的α-氨基 ]與( )[ 9、亞硝酸 ]作用生成( )[ 9、氮?dú)? ]。 10、實(shí)驗(yàn)室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基與中性甲醛反應(yīng)，然后用堿(NaOH)來滴定( )[ 10、氨基酸的-NH3+ ]上放出的( )[ 10、質(zhì)子 ]。 11、通常可用紫外分光光度法測(cè)定蛋白質(zhì)的含量，這是因?yàn)榈鞍踪|(zhì)分子中的(

6、 )[ 11、色氨酸 ]、( )[ 11、酪氨酸 ]和( )[ 11、苯丙氨酸 ]三種氨基酸的共軛雙鍵有紫外吸收能力。 12、寡肽通常是指由( )[ 12、二 ]個(gè)到( )[ 12、十 ]個(gè)氨基酸組成的肽。 13、肽鏈的形式有( )[ 13、鏈狀 ]、( )[ 13、環(huán)狀 ]和( )[ 13、分支 ]三種，其中以( )[ 13、鏈狀 ]

7、最常見。 14、在一些天然肽中含有( )[ 14、γ-肪鍵 ]、( )[ 14、β-氨基酸 ]和( )[ 14、D-型氨基酸 ]等特殊結(jié)構(gòu)。這些結(jié)構(gòu)在蛋白質(zhì)中是不存在的。很可能這些結(jié)構(gòu)上的變化可使這些肽免受蛋白水解酶的作用。 15、1953年( )[ 15、維格諾爾德(D. Vigneaud) ]第一次用化學(xué)方法合成了具有生物活性的多肽——催產(chǎn)素，因而獲得諾貝爾獎(jiǎng)。 16、我國(guó)于( )[ 16、1965 ]年由(

8、 )[ 16、上海生物化學(xué)研究所 ]、( )[ 16、上海有機(jī)化學(xué)研究所 ]和( )[ 16、北京大學(xué) ]等單位在世界上首次合成了具有生物活性的蛋白質(zhì)——牛胰島素。 17、人工合成肽時(shí)常用的氨基保護(hù)基有( )[ 17、芐氧羰基(Cbz基) ]、( )[ 17、叔丁氧羰基(Boc基) ]、( )[ 17、聯(lián)苯異丙氧羰基(Bpoc) ]、( )[ 17、芴甲氧羰基(Fmoc) ]。 18、人

9、工合成肽時(shí)常用的活化羧基的方法有( )[ 18、疊氮法 ]、( )[ 18、活化酯法 ]、( )[ 18、酸酐法 ]。保護(hù)羧基的方法有( )[ 18、鹽化 ]、( )[ 18、酯化 ]。 19、人工合成肽時(shí)常用的縮合劑有( )[ 19、N,N′-二環(huán)己基碳二亞胺(DCCI) ]。 20、1962年( )[ 20、R. B. Merrifield ]提出了固相合成肽的方法

10、，因而獲得1984年諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)。 21、近年來的研究指出，肽也有構(gòu)象。如腦啡肽是一個(gè)五肽，它有( )[ 21、β轉(zhuǎn)角 ]構(gòu)象。但肽的構(gòu)象易變，穩(wěn)定性遠(yuǎn)不如蛋白質(zhì)。 22、在糖蛋白中，糖可與蛋白質(zhì)的( )[ 22、絲氨酸 ]、( )[ 22、蘇氨酸 ]、( )[ 22、羥賴氨酸 ]或( )[ 22、羥脯氨胺 ]殘基以O(shè)-糖苷鍵相連，或與( )[ 22、天冬酰胺 ]殘基以N-糖苷鍵相連。 23、用(

11、 )[ 23、胰凝乳蛋白 ]酶、( )[ 23、嗜熱菌蛋白 ]酶、( )[ 23、胃蛋白 ]酶裂解蛋白質(zhì)分子時(shí)，它們的專一性不如胰蛋白酶和溴化氰強(qiáng)。 24、一般來說，用嗜熱菌蛋白酶水解蛋白質(zhì)所得到的片段，要比用胰蛋白酶所得的片段( )[ 24、多些(或片段小些) ]。 25、常用的拆開蛋白質(zhì)分子中二硫鍵的方法有( )[ 25、氧化 ]法，常用的試劑為( )[ 25、過甲酸 ]；(

12、 )[ 25、還原 ]法，常用的試劑為( )[ 25、β-巰基乙醇 ]或( )[ 25、巰基乙酸 ]。 26、蛋白質(zhì)之所以出現(xiàn)各種內(nèi)容豐富的構(gòu)象是因?yàn)? )[ 26、Cα-C ]鍵和( )[ 26、Cα-N ]鍵能有不同程度的轉(zhuǎn)動(dòng)。 27、在蛋白質(zhì)分子中相鄰氨基酸殘基的β-碳原子如具有側(cè)鏈會(huì)使α螺旋不穩(wěn)定。因此當(dāng)( )[ 27、蘇氨酸 ]、( )[ 27、纈氨酸 ]和(

13、 )[ 27、異亮氨酸 ]三種氨基酸相鄰時(shí)，會(huì)破壞α螺旋。 28、在α螺旋中C＝O和N-H之間形成的氫鍵最穩(wěn)定，因?yàn)檫@三個(gè)原子以( )[ 28、直線 ]排列。 29、Pauling等人提出的蛋白質(zhì)α螺旋模型，每圈螺旋包含( )[ 29、3.6 ]個(gè)氨基酸殘基，高度為( )[ 29、0.54nm ]。每個(gè)氨基酸殘基沿軸上升( )[ 29、0.15nm ]，并沿軸旋轉(zhuǎn)( )[ 29、100 ]度。 30、膠原蛋白是由(

14、 )[ 30、三 ]股肽鏈組成的超螺旋結(jié)構(gòu)，并含有稀有的( )[ 30、羥脯氨酸 ]與( )[ 30、羥賴氨酸 ]殘基。 31、蛋白質(zhì)的最低自由能構(gòu)象，常常通過( )[ 31、半胱氨酸 ]殘基之間形成的共價(jià)鍵而穩(wěn)定。 32、當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)的非模性側(cè)鏈避開水相時(shí)，疏水作用導(dǎo)致自由能( )[ 32、減少 ]。 33、當(dāng)疏水側(cè)鏈折疊到蛋白質(zhì)分子內(nèi)部時(shí)，環(huán)境中水的熵( )[ 33、增加 ]。 34、一般來說，球狀蛋白質(zhì)

15、的( )[ 34、疏水 ]性氨基酸側(cè)鏈位于分子內(nèi)部，( )[ 34、親水 ]性氨基酸側(cè)鏈位于分子表面。 35、兩條相當(dāng)伸展的肽鏈(或同一條肽鏈的兩個(gè)伸展的片段)之間形成氫鍵的結(jié)構(gòu)單元稱為( )[ 35、β折疊或β片層結(jié)構(gòu) ]。 36、維持蛋白質(zhì)構(gòu)象的化學(xué)鍵有( )[ 36、氫鍵 ]、( )[ 36、離子鍵(鹽鍵) ]、( )[ 36、疏水鍵 ]、( )[ 36、范德華引力

16、 ]、( )[ 36、二硫鍵 ]和( )[ 36、配位鍵 ]。 37、最早提出蛋白質(zhì)變性理論的是( )[ 37、吳憲 ]。 38、血紅蛋白(Hb)與氧結(jié)合的過程呈現(xiàn)( )[ 38、協(xié)同 ]效應(yīng)，是通過Hb的( )[ 38、別構(gòu) ]現(xiàn)象實(shí)現(xiàn)的。 39、當(dāng)溶液中鹽離子強(qiáng)度低時(shí)，可增加蛋白質(zhì)的溶解度，這種現(xiàn)象稱( )[ 39、鹽溶 ]。當(dāng)溶液中鹽離子強(qiáng)度高時(shí)，可使蛋白質(zhì)沉淀，這種現(xiàn)象稱(

17、 )[ 39、鹽析 ]。 40、DEAE-纖維素是一種( )[ 40、陰離子 ]交換劑，CM-纖維素是一種( )[ 40、陽(yáng)離子 ]交換劑。 41、一個(gè)帶負(fù)電荷的蛋白質(zhì)可牢固地結(jié)合到陰離子交換劑上，因此需要一種比原來緩沖液 pH 值( )[ 41、更低 ]和離子強(qiáng)度( )[ 41、更高 ]的緩沖液，才能將此蛋白質(zhì)洗脫下來。 42、胰島素原轉(zhuǎn)變?yōu)橐葝u素的過程是在( )[ 42、高爾基體 ] (細(xì)胞器)進(jìn)行。分泌顆粒中

18、的胰島素是通過( )[ 42、鋅 ]離子與( )[ 42、組 ]氨酸殘基側(cè)鏈上的氮原子配位，形成( )[ 42、六 ]聚體。 43、測(cè)定蛋白質(zhì)濃度的方法主要有( )[ 43、雙縮脲法 ]、( )[ 43、Folin-酚試劑法 ]、( )[ 43、紫外吸收法 ]和( )[ 43、凱氏定氮法 ]。 44、肌球蛋白本身具有( )[ 43、ATP

19、 ]酶的活性，所以當(dāng)ATP釋放能量時(shí)，就引起肌肉收縮。 45、酶蛋白的熒光主要來自( )[ 44、色 ]氨酸與( )[ 45、酪 ]氨酸。 46、凝集素能專一地識(shí)別細(xì)胞表面的( )[ 46、糖基 ]并與之結(jié)合，從而使細(xì)胞與細(xì)胞相互凝集。 47、蛋白質(zhì)的生理價(jià)值可用下式表示：( )[ 47、(攝入總N量 - 排出總N量)/ 攝入總N量 ]×100。 48、R. Yalow的主要貢獻(xiàn)是建立了( )[ 48、放射免疫測(cè)定法 ]。 4

20、9、抗體就是( )[ 49、免疫 ]球蛋白。 50、用( )[ 50、Folin-酚 ]試劑可區(qū)分丙氨酸和色氨酸。 51、利用蛋白質(zhì)不能通過半透膜的特性，使它和其他小分子物質(zhì)分開的方法有( )[ 51、透析 ]和( )[ 51、超濾 ]。 52、利用分配層析的原理進(jìn)行氨基酸分析，常用的方法有( )[ 52、逆流分溶 ]、( )[ 52、紙層析聚酰胺薄膜層析薄層層析 ] 、(

21、 ) [ 52、聚酰胺薄膜層析 ]和( )[ 52、薄層層析 ]等。 53、實(shí)驗(yàn)室中常用的測(cè)定相對(duì)分子質(zhì)量的方法有( )[ 53、SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳 ]、( )[ 53、凝膠過濾 ]和( )[ 53、超離心 ]等。 54、羧肽酶B專一地從蛋白質(zhì)的C端切下( )[ 54、堿性 ]氨基酸。 55、糖蛋白的糖基大多結(jié)合在蛋白質(zhì)的( )[ 55、天冬酰胺 ]殘基、(

22、 )[ 55、絲氨酸 ]殘基與( )[ 55、蘇氨酸 ]殘基上。 56、( )[ 56、脯氨酸 ]不是α-氨基酸，它經(jīng)常改變肽鏈折疊的方式。 57、維持蛋白質(zhì)構(gòu)象的次級(jí)鍵主要有( )[ 57、氫鍵 ]、( )[ 57、離子鍵 ]、( )[ 57、疏水鍵(疏水作用) ]和( )[ 57、范德華力 ]。 58、羧肽酶A不能水解C端是( )[ 58、Arg ]殘基、(

23、 )[ 58、Lys ]殘基和( )[ 58、Pro ]殘基的肽鍵。 59、常用的肽鏈N端分析的方法有( )[ 59、二硝基氟苯(FDNB) ]法、( )[ 59、苯異硫氰酸(PITC) ]法、( )[ 59、丹磺酰氯(DNS-Cl) ]法和( )[ 59、氨肽酶 ]法。C端分析的方法有( )[ 59、肼解 ]法和( )[ 59、羧肽酶

24、]法等。 60、多聚L-谷氨酸的比旋光度隨 pH 值改變是因?yàn)? )[ 60、構(gòu)象改變 ]，而L-谷氨酸的比旋光度隨 pH 值改變則是由于( )[ 60、電荷不同 ]。 61、胰島素是胰島β-細(xì)胞分泌的，它是由前胰島素原經(jīng)專一性蛋白水解，失去N端的( )[ 61、信號(hào)肽 ]成為( )[ 61、胰島素原 ]。再經(jīng)類胰蛋白酶和類羧肽酶的作用失去( )[ 61、C(連接) ]肽，形成具有生物活性的胰島素。 62、影響血紅蛋白與氧結(jié)合的因

25、素有( )[ 62、氧分壓 ]、( )[ 62、二氧化碳分壓 ]、( )[ 62、氫離子濃度 ]和( )[ 62、2,3-二磷酸甘油酸 ]等。 63、蛋白質(zhì)的超二級(jí)結(jié)構(gòu)是指( )[ 63、二級(jí)結(jié)構(gòu)的基本單位相互聚集，形成有規(guī)律的二級(jí)結(jié)構(gòu)的聚集體 ]，其基本組合形式為( )[ 63、(αα) ]、( )[ 63、(βαβ) ]、( )[ 63、

26、(βββ) ]、( )[ 63、(βcβ) ]、( )[ 63、β-曲折 ]和( )[ 63、β-折疊筒 ]等。 64、蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)有( )[ 64、α螺旋 ]、( )[ 64、β折疊 ]、( )[ 64、β轉(zhuǎn)角 ]、( )[ 64、無規(guī)卷曲 ]和( )[ 64、Ω環(huán) ]等幾種基本類型。 65、凝集素是一類能與(

27、 )[ 65、糖類 ]相互作用的蛋白質(zhì)。 66、許多鈣結(jié)合蛋白都存在有( )[ 66、EF手形 ]圖像，即它們的鈣結(jié)合位點(diǎn)都由一個(gè)( )[ 66、螺旋區(qū)-環(huán)區(qū)-螺旋區(qū) ]的結(jié)構(gòu)單位構(gòu)成。 67、確定蛋白質(zhì)中二硫鍵的位置，一般先采用( )[ 66、蛋白水解酶酶解 ]，然后用( )[ 66、對(duì)角線電泳 ]技術(shù)分離水解后的混合肽段。 二、是非題 1、天然氨基酸都具有一個(gè)不對(duì)稱α-碳原子。[ 1、錯(cuò)。甘氨酸無不對(duì)稱α-碳原子 ] 2、亮氨酸的疏水性比丙

28、氨酸強(qiáng)。[ 2、對(duì)。 ] 3、蛋白質(zhì)分子中所有的氨基酸(除甘氨酸外)都是左旋的。[ 3、錯(cuò)。蛋白質(zhì)中的氨基酸有左旋的，也有右旋的。 ] 4、自然界的蛋白質(zhì)和多肽類物質(zhì)均由L-型氨基酸組成。[ 4、錯(cuò)。自然界的蛋白質(zhì)均由L-型氨基酸組成，但多肽類物質(zhì)就不一定，如多肽抗菌素中的短桿菌肽S、酪桿菌肽等都含有D-型氨基酸。 ] 5、只有在很高或很低 pH 值時(shí)，氨基酸才主要以非離子化形式存在。[ 5、錯(cuò)。在水溶液中氨基酸的非離子化形式從來不會(huì)占優(yōu)勢(shì)。 ] 6、當(dāng)溶液的 pH 值大于某一可解離基團(tuán)的pKa值時(shí)，該基團(tuán)有一半以上被解離。[ 6、對(duì)。 ] 7、一個(gè)化合物如能和茚三酮反應(yīng)生

29、成紫色，說明這化合物是氨基酸、肽或蛋白質(zhì)。[ 7、錯(cuò)。茚三酮除了能和氨基酸、肽或蛋白質(zhì)反應(yīng)外，它亦能和氨以及其他氨基化合物反應(yīng)生成紫色。 ] 8、一個(gè)蛋白質(zhì)樣品經(jīng)酸水解后，能用氨基酸自動(dòng)分析儀準(zhǔn)確測(cè)定它的所有氨基酸。[ 8、錯(cuò)。酸水解時(shí)色氨酸和部分羥基氨基酸被破壞，谷氨酰胺和天冬酰胺分別變成谷氨酸和天冬氨酸，胱氨酸變成半胱氨酸，而半胱氨酸與茚三酮不發(fā)生顏色反應(yīng)。 ] 9、用紙電泳法分離氨基酸主要是根據(jù)氨基酸的極性不同。[ 9、錯(cuò)。用紙電泳法分離氨基酸主要根據(jù)氨基酸所帶凈電荷的不同。 ] 10、組氨酸是人體的一種半必需氨基酸。[ 10、對(duì)。組氨酸和精氨酸是人體的半必需氨基酸，人體可合

30、成一部分，但為量甚少，不足維持正常生理需求，需由食物供給一部分，故稱半必需氨基酸。 ] 11、CNBr能裂解Gly-Met-Pro三肽。[ 11、對(duì)。Pro并不影響CNBr的裂解反應(yīng)。 ] 12、用化學(xué)修飾法能使一個(gè)肽只在精氨酸和半胱氨酸殘基處被胰蛋白酶水解。[ 12、對(duì)。 ] 13、Lys-Lys-Lys三肽的pI必定大于個(gè)別Lys的pKa值。[ 13、對(duì)。在 pI 時(shí)，該三肽的α-羧基充分解離，帶負(fù)電荷(α-COO-)，α-氨基基本上呈非離子化形式(α-NH2)，而三個(gè)ε-氨基皆為部分離子化(ε-NH3-)。因?yàn)樵趐I時(shí)，正電荷總數(shù)一定等于負(fù)電荷總數(shù)，所以三個(gè)ε-氨基中的每一個(gè)

31、大約有1／3呈離子化狀態(tài)，即這時(shí)溶液的 pH 值必定大于個(gè)別賴氨酸的 pKa 值。 ] 14、從理論上說，可用Edman降解法測(cè)定任何非封閉多肽的全部氨基酸順序。[ 14、對(duì)。 ] 15、從某些微生物中分離得到的多肽抗菌素往往為環(huán)狀肽鏈，并含有D-型氨基酸。[ 15、對(duì)。 ] 16、雙縮脲反應(yīng)是肽和蛋白質(zhì)特有的反應(yīng)，所以二肽也有雙縮脲反應(yīng)。[ 16、錯(cuò)。含有二個(gè)或二個(gè)以上酰胺鍵的化合物才有雙縮脲反應(yīng)，二肽分子中只有一個(gè)酰胺鍵，所以無雙縮脲反應(yīng)。 ] 17、熱力學(xué)上最穩(wěn)定的蛋白質(zhì)構(gòu)象自由能最低。[ 17、對(duì)。 ] 18、測(cè)定焦谷-組-脯酰胺三肽的游離氨基與羧基時(shí)呈陰性。[ 1

32、8、對(duì)。 ] 19、可用 8mol/L 尿素拆開蛋白質(zhì)分子中的二硫鍵。[ 19、錯(cuò)。尿素是蛋白質(zhì)變性劑，它使蛋白質(zhì)分子中的氫鍵破壞，但不能拆開二硫鍵。 ] 20、如果多肽鏈C端的第二個(gè)氨基酸不是脯氨酸，則羧肽酶A或B中至少有一種能切下C端氨基酸。[ 20、錯(cuò)。當(dāng)C端為脯氨酸時(shí)，羧肽酶A和B都不能作用。 ] 21、在一次實(shí)驗(yàn)中，蛋白質(zhì)順序儀可測(cè)定肽鏈長(zhǎng)度為200個(gè)氨基酸殘基的氨基酸順序。[ 21、錯(cuò)。應(yīng)該先將該多肽鏈水解成片段，然后用蛋白質(zhì)順序儀測(cè)定。 ] 22、脯氨酸不能參與α螺旋，它使α螺旋彎曲(bend)，在肌紅蛋白和血紅蛋白的多肽鏈中，每一個(gè)彎曲處并不一定有脯氨酸，但是每

33、個(gè)脯氨酸卻產(chǎn)生一個(gè)彎曲。[ 22、對(duì) ] 23、水溶液中蛋白質(zhì)分子表面的氫原子相互形成氫鍵。[ 23、錯(cuò)。氫鍵是指一個(gè)極性很強(qiáng)的X-H基上的氫原子與另一個(gè)電負(fù)性強(qiáng)的原子Y(如O、N、F等)相互吸引所形成的鍵(X-H…Y-)，而不是指氫原子之間形成的鍵。 ] 24、胰島素的生物合成途徑是先分別合成A、B兩條鏈，然后通過S-S鍵相連。[ 24、錯(cuò)。生物合成胰島素時(shí)，首先合成它的前體——前胰島素原，它是單鏈的。 ] 25、維持蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)最重要的作用力是氫鍵。[ 25、錯(cuò)。維持蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)最重要的作用力是疏水鍵(或稱疏水作用)。 ] 26、疏水蛋白質(zhì)的折疊伴隨著多肽鏈熵的增加。[

34、 26、錯(cuò)。疏水蛋白質(zhì)折疊時(shí)，環(huán)境的墑增加，而多肽鏈的熵是減少的。 ] 27、大多數(shù)蛋白質(zhì)的主要帶電基團(tuán)是由它N端的氨基和C端的羧基組成。[ 27、錯(cuò)。蛋白質(zhì)分子所帶的電荷主要來自帶電荷的側(cè)鏈基團(tuán)。 ] 28、蛋白質(zhì)的氨基酸順序(一級(jí)結(jié)構(gòu))在很大程度上決定它的構(gòu)象(三維結(jié)構(gòu))。[ 28、對(duì)。 ] 29、羧肽酶A的分子外部主要是α螺旋構(gòu)象，分子內(nèi)部主要是β折疊的構(gòu)象。[ 29、對(duì)。 ] 30、蛋白質(zhì)的亞基(或稱亞單位)和肽鏈?zhǔn)峭x的。[ 30、錯(cuò)。亞基是肽鏈，但肽鏈不一定是亞基。如胰島素A鏈與B鏈，經(jīng)共價(jià)的硫-硫鍵連成胰島素分子，A鏈與B鏈不是亞基。 ] 31、在水溶液中，蛋

35、白質(zhì)溶解度最小時(shí)的 pH 值通常就是它的等電點(diǎn)。[ 31、對(duì)。 ] 32、變性蛋白質(zhì)溶解度降低是因?yàn)榈鞍踪|(zhì)分子的電荷被中和以及除去了蛋白質(zhì)外面的水化層所引起的。[ 32、錯(cuò)。蛋白質(zhì)變性后，分子中的次級(jí)鍵(主要是氫鍵)被破壞，構(gòu)象發(fā)生了改變，肽鏈呈松散、無序狀態(tài)，分子內(nèi)部的疏水基團(tuán)暴露，因而使蛋白質(zhì)溶解度降低。 ] 33、血紅蛋白的α-鏈、β-鏈和肌紅蛋白的肽鏈在三級(jí)結(jié)構(gòu)上很相似，所以它們都有結(jié)合氧的能力。血紅蛋白與氧的親和力較肌紅蛋白更強(qiáng)。[ 33、錯(cuò)。對(duì)一定的氧壓而言，肌紅蛋白與氧的親和力較血紅蛋白強(qiáng)。 ] 34、血紅蛋白與肌紅蛋白均為氧載體，前者是一個(gè)典型的別構(gòu)(或變構(gòu))蛋白，

36、因而與氧結(jié)合過程中呈現(xiàn)協(xié)同效應(yīng)，而后者卻不是。[ 34、對(duì)。 ] 35、生活在空氣稀薄的高山地區(qū)的人和生活在平地上的人比較，高山地區(qū)的人血液中2,3-二磷酸甘油酸(2,3-DPG)的濃度較低。[ 35錯(cuò)。生活在空氣稀薄的高山地區(qū)的人比平地上的人血液中 2,3-DPG 的濃度高，這樣使為數(shù)不多的氧合血紅蛋白分子盡量釋放氧，以滿足組織對(duì)氧的需要。 ] 36、測(cè)定別構(gòu)酶的相對(duì)分子質(zhì)量可以用十二烷基硫酸鈉(SDS)—聚丙烯酞胺凝膠電泳。[ 36、錯(cuò)。別構(gòu)酶一般是由亞基組成的。SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳測(cè)出的是亞基的相對(duì)分子質(zhì)量，而不是別構(gòu)酶的相對(duì)分子質(zhì)量。 ] 37、胰島素原(proins

37、ulin)是信使核糖核酸(mRNA)翻譯后的原始產(chǎn)物。[ 37、錯(cuò)。mRNA 翻譯后的原始產(chǎn)物是前胰島素原。 ] 38、蛋白質(zhì)所含的天冬酰胺及谷氨酰胺兩種殘基是生物合成時(shí)直接從模板中譯讀而來。[ 38、對(duì)。 ] 39、球蛋白與球狀蛋白質(zhì)是不同的。[ 39、對(duì)。 ] 40、等電點(diǎn)不是蛋白質(zhì)的特征參數(shù)。[ 40、對(duì)。 ] 41、免疫球蛋白是一種糖蛋白，它由兩條重鏈和兩條輕鏈組成。[ 41、對(duì)。 ] 42、蛋白質(zhì)的SDS—聚丙烯酰膠凝膠電泳和圓盤電泳是兩種完全不同的技術(shù)。[ 42、對(duì)。 ] 43、在多肽分子中只存在一種共價(jià)鍵即肽鍵。[ 43、錯(cuò)。在多肽分子中除肽鍵外，還有二硫

38、鍵等其他共價(jià)鍵。 ] 44、人絨毛膜促性腺激素(HCG)是一種糖蛋白。[ 44、對(duì)。 ] 45、血紅蛋白和肌紅蛋白的功能都是運(yùn)輸氧。[ 45、錯(cuò)。血紅蛋白是輸氧蛋白，而肌紅蛋白主要是捕獲氧、貯藏氧。 ] 46、逆流分溶和紙層析這兩個(gè)分離氨基酸的方法是基于同一原理。[ 46、對(duì)。 ] 47、溶液的 pH 值可以影響氨基酸的等電點(diǎn)。[ 47、錯(cuò)。氨基酸的等電點(diǎn)是指氨基酸所帶凈電荷為零時(shí)溶液的 pH 值，溶液的 pH 值并不影響氨基酸的等電點(diǎn)。 ] 48、在生理?xiàng)l件下，氧和二氧化碳均與血紅蛋白血紅素中的二價(jià)鐵結(jié)合。[ 48、錯(cuò)。氧與血紅蛋白血紅素中的二價(jià)鐵結(jié)合，而二氧化碳與血紅蛋

39、白4個(gè)亞基的N端的氨基結(jié)合。 ] 49、如用陽(yáng)離子交換樹脂分離D、K和M三種氨基酸，用 pH 7.0 的緩沖溶液洗脫時(shí)，先下來的氨基酸為D。[ 49、對(duì)。 ] 50、到目前為止，自然界發(fā)現(xiàn)的氨基酸為20種左右。[ 50、錯(cuò)。從蛋白質(zhì)水解物中分離出來的常見氨基酸有20種左右，但自然界中發(fā)現(xiàn)的氨基酸已有200多種。 ] 51、蛋白質(zhì)分子的亞基與結(jié)構(gòu)域是同義詞。[ 51、錯(cuò)。亞基是指一條多肽鏈或以共價(jià)鍵連接在一起的幾條多肽鏈組成的蛋白質(zhì)分子的最小共價(jià)結(jié)構(gòu)單位。而結(jié)構(gòu)域是指在較大的球狀蛋白質(zhì)分子中，多肽鏈往往形成幾個(gè)緊密的球狀構(gòu)象，彼此分開，以松散的肽鏈相連，此球狀構(gòu)象就是結(jié)構(gòu)域。 ]

40、 52、轉(zhuǎn)鐵蛋白是一種糖蛋白。[ 52、對(duì)。 ] 53、一種非常穩(wěn)定相對(duì)分子質(zhì)量小的蛋白質(zhì)的化學(xué)結(jié)構(gòu)中，經(jīng)常含有較多的二硫鍵。[ 53、對(duì)。 ] 54、某蛋白質(zhì)在 pH 6 時(shí)向陽(yáng)極移動(dòng)，則其等電點(diǎn)小于6。[ 54、對(duì)。 ] 55、多數(shù)寡聚蛋白質(zhì)分子其亞基的排列是對(duì)稱的，對(duì)稱性是四級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子的最重要的性質(zhì)之一。[ 55、對(duì)。 ] 56、疏水作用是使蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的一種非常重要的次級(jí)鍵。[ 56、對(duì)。 ] 57、在蛋白質(zhì)和多肽分子中，連接氨基酸殘基的共價(jià)鍵除肽鍵外，還有二硫鍵。[ 57、對(duì)。 ] 三、選擇題 (一)下列各題均有五個(gè)備造答案，試從其中選出一個(gè)

41、1、下列氨基酸中，哪個(gè)含有吲哚環(huán)?( [ 1、(C)。色氨酸含有吲哚環(huán)。甲硫氨酸是含硫氨基酸，蘇氨酸是含羥基氨基吱，纈氨酸是分支氨基酸，組氨酸分子中含有咪唑環(huán)。 ] ) (A)甲硫氨酸 (B)蘇氨酸 (C)色氨酸 (D)纈氨酸 (E)組氨酸 2、下列有關(guān)氨基酸的敘述，哪個(gè)是錯(cuò)誤的?( [ 2、(D)。脯氨酸是非極性氨基酸。酪氨酸分子中含有羥基是極性氨基酸。 ] ) (A)酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯環(huán) (B)酪氨酸和絲氨酸都含羥基 (C)亮氨酸和纈氨酸都是分支氨基酸 (D)脯氨酸和酪氨酸都是非極性氨基酸 (E)組氨酸、色氨酸和脯氨酸都是雜環(huán)氨基

42、酸 3、下列氨基酸溶液除哪個(gè)外都能使偏振光發(fā)生旋轉(zhuǎn)?( [ 3、(B)。因?yàn)楦拾彼岬摩?碳上結(jié)合了兩個(gè)氫原子，這樣甘氨酸就沒有不對(duì)稱碳原子。因此也就沒有光學(xué)活性。在蛋白質(zhì)中發(fā)現(xiàn)的其他所有氨基酸都有光學(xué)活性，它們屬于L-型即與L-甘油醛相同的那種構(gòu)型。 ] ) (A)丙氨酸 (B)甘氨酸 (C)亮氨酸 (D)絲氨酸 (E)纈氨酸 4、下列哪一類氨基酸完全是非必需氨基酸？( [ 4、(E)。人體的必需氨基酸包括一個(gè)堿性氨基酸(賴氨酸)，一個(gè)含硫氨基酸(甲硫氨酸)，三個(gè)分支氨基酸(異亮氨酸、亮氨酸和纈氨酸)和二個(gè)芳香族氨基酸(苯丙氨酸和色氨酸)。還有一個(gè)必

43、需氨基酸——蘇氨酸沒有列入。上述A、B、C、D四類氨基酸中均有必需氨基酸。 ] ) (A)堿性氨基酸 (B)含硫氨基酸 (C)分支氨基酸 (D)芳香族氨基酸 (E)以上四種答案都不對(duì) 5、一個(gè)谷氨酸溶液，用5ml 1mol/L NaOH來滴定，溶液的 pH 值從1.0上升到7.0.下列數(shù)值中哪一個(gè)接近于該溶液中所含谷氨酸的毫摩爾數(shù)?(pKa1=2.19，pKa2＝4.25，pKa3＝9.67)( [ 5、(B)。在 pH 7.0 時(shí)，谷氨酸的α-羧基幾乎100％解離，γ-羧基大約90％解離。所以在此 pH 值，用二倍量的 NaOH 來滴定谷氨酸分子的二個(gè)羧基。因

44、為 5ml 1mol/L NaOH 含 5mol/L OH-，所以大約有 3mmol 的谷氨酸存在。 ] ) (A)1.5 (B)3.0 (C)6.0 (D)12.0 (E)18.0 6、在 pH 10.0時(shí)，下列所示谷氨酸結(jié)構(gòu)中哪一種占優(yōu)勢(shì)”? (pKa1=2.19，pKa2＝4.25，pKa3＝9.67)( [ 6、(E)。根據(jù)溶液 pH 值和解離基團(tuán) pKa 之間的關(guān)系就可知道基團(tuán)的解離情況。當(dāng)谷氨酸溶液 pH ＝10.0 時(shí)，谷氨酸的α-羧基(pKa＝2.2)幾乎100％解離，γ-羧基(pKa＝4.3)接近100％解離，α-氨基(pKa＝9.7)半數(shù)

45、以上解離，因此在 pH 10 時(shí)，谷氨酸主要以(E)這種形式存在。 ] ) (A) (B) (C) (D) (E) 7、圖3-1為一個(gè)常見生化物質(zhì)的滴定曲線，下列關(guān)于這圖的敘述中除哪個(gè)外都是正確的?( [ 7、(C)。圖3-1所表示的是甘氨酸的滴定曲線。甘氨酸有兩個(gè)可解離的質(zhì)子，一個(gè)來自α-羧基，另一個(gè)來自α-氨基。任何一個(gè)解離基團(tuán)的最大緩沖能力是在 pH ＝pKa時(shí)，即在圖中指出的A點(diǎn)和B點(diǎn)。 ] ) (A)這化合物有兩個(gè)可解離基團(tuán) (B)這化合物是一個(gè)簡(jiǎn)單的氨基酸 (C)這化合物在 pH 5 到 7

46、之間顯示最大緩沖能力 (D)A代表按基的解離范圍 (E)A點(diǎn)和B點(diǎn)分別代表一個(gè)酸性基團(tuán)和一個(gè)堿性基團(tuán)的pKa 8、下列蛋白質(zhì)組分中，哪一種在280nm具有最大的光吸收?( [ 8、(A)。在280nm，色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸的摩爾消光系數(shù)分別為5500，540，120。由于大多數(shù)蛋白質(zhì)中含酪氨酸的量比色氨酸多，所以蛋白質(zhì)在 280nm 處的光吸收主要應(yīng)該歸功于酪氨酸。肽鍵在 215nm 處具有最大的光吸收，胱氨酸中二硫鍵在240nm 處只有微弱的光吸收。半胱氨酸中的硫原子在這一波長(zhǎng)范圍內(nèi)的光吸收并沒有什么意義。 ] ) (A)色氨酸的吲哚環(huán) (B)酪氨酸的酚環(huán) (

47、C)苯丙氨酸的苯環(huán) (D)半胱氨酸的硫原子 (E)肽鍵 9、下列哪種氨基酸有米倫(Millon)反應(yīng)？( [ 9、(B)。酪氨酸的酚基有米倫氏反應(yīng)，色氨酸的吲哚環(huán)有乙醛酸反應(yīng)，苯丙氨酸的苯環(huán)有黃色反應(yīng)，組氨酸的咪唑環(huán)有波利(Pauly)反應(yīng)，精氨酸的胍基有坂口(Sakaguchi)反應(yīng)。 ] ) (A)色氨酸 (B)酪氨酸 (C)苯丙氨酸 (D)組氨酸 (E)精氨酸 10、下列氨基酸中除哪種外都是哺乳動(dòng)物的必需氨基酸?( [ 10、(C)。因?yàn)檎５牟溉閯?dòng)物的肝和腎中，存在著苯丙氨酸羧化酶，它使苯丙氨酸羥化成酪氨酸。而題中列出的其他幾種氨基酸

48、必須從食物中供給。 ] ) (A)苯丙氨酸 (B)賴氨酸 (C)酪氨酸 (D)亮氨酸 (E)甲硫氨酸 11、下列哪一種氨基酸側(cè)鏈基團(tuán)的pKa值最接近于生理 pH 值?( [ 11、(D)。組氨酸咪唑基的 pKa 為6.0，最接近于生理 pH 值。 ] ) (A)半胱氨酸 (B)谷氨酸 (C)谷氨酰胺 (D)組氨酸 (E)賴氨酸 12、肽鍵在下列哪個(gè)波長(zhǎng)具有最大光吸收？( [ 12、(A)。肽鍵在 215nm 處有最大光吸收，核酸分子中堿基共軛雙鍵在 260nm 處有最大光吸收，蛋白質(zhì)分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在

49、280nm 處有最大光吸收，而還原輔酶Ⅰ或還原輔酶Ⅱ中由于嘧啶環(huán)還原成醌型而在 340nm 處有光吸收。 ] ) (A)215nm (B)260nm (C)280nm (D)340nm (E)以上都不是 13、有一多肽經(jīng)酸水解后產(chǎn)生等摩爾的Lys，Gly和Ala。如用胰蛋白酶水解該肽，僅發(fā)現(xiàn)有游離的Gly和一種二肽。下列多肽的一級(jí)結(jié)構(gòu)中，哪一個(gè)符合該肽的結(jié)構(gòu)?〔 [ 13、(B)。題中所列的多肽經(jīng)酸水解以后均能產(chǎn)生等摩爾的三種氨基酸。胰蛋白酶水解精氨酸或賴氨酸的羧基形成的肽鍵。只有(B)經(jīng)胰蛋白酶水解以后產(chǎn)生一個(gè)游離的甘氨酸和一種二肽。 ] ) (A)Gly-Lys

50、-Ala-Lys-Gly-A1a (B)Ala-Lys-Gly (C)Lys-Gly-Ala (D)Gly-Lys-Ala (E)Ala-Gly-Lys 14、下列關(guān)于多肽G1u-His-Arg-Val-Lys-Asp的敘述，哪個(gè)是錯(cuò)的?( [ 14、(D)。在 pH 11或 pH 12 時(shí)，該肽帶凈的負(fù)電荷，即作為一個(gè)陰離子向陽(yáng)極移動(dòng)，在 pH 3 或 pH 5 時(shí)，該肽帶凈的正電荷，它作為陽(yáng)離子而向陰極移動(dòng)。當(dāng)組氨酸咪唑基完全解離出質(zhì)子時(shí)，就形成了等電形式的兩性離子，此時(shí)的 pH 值大約為8.0。 ] ) (A)在 pH 12 時(shí)，在電場(chǎng)中向陽(yáng)極移動(dòng) (B)在 p

51、H 3 時(shí)，在電場(chǎng)中向陰極移動(dòng) (C)在 pH 5 時(shí)，在電場(chǎng)中向陰極移動(dòng) (D)在 pH 11 時(shí)，在電場(chǎng)中向陰極移動(dòng) (E)該多肽的等電點(diǎn)大約在 pH 8 15、測(cè)定小肽氨基酸序列的最好方法是( [ 15、(D)。測(cè)定小肽氨基酸序列最好的方法是苯異硫氰酸法。此法的最大優(yōu)點(diǎn)是苯異硫氰酸和肽鏈N端氨基酸的α-氨基反應(yīng)后形成相應(yīng)的苯硫氨甲酰肽(PTC-肽)，然后在酸性條件下，N端的苯硫氨甲酰氨基酸(PTC-氨基酸)環(huán)化形成苯硫乙內(nèi)酰脲衍生物(PTH-氨基酸)并從肽鏈上脫落下來，而肽鏈的其余部分仍是完整的，又可重復(fù)上面的反應(yīng)。蛋白質(zhì)順序儀的基本原理就是采用苯異硫氰酸法(亦稱Edman降解

52、法)逐個(gè)降解肽鏈 N 端的氨基酸而測(cè)定氨基酸在肽鏈中的排列順序。 ] ) (A)2,4-二硝基氟苯法(FDNB法) (B)二甲氨基萘磺酰氯法(DNS-Cl法) (C)氨肽酶法 (D)苯異硫氰酸法(PITC法) (E)羧肽酶法 16、用下列方法測(cè)定蛋白質(zhì)含量，哪一種方法需要完整的肽、肽鍵?( [ 16、(A)。含兩個(gè)或兩個(gè)以上肽鍵的化合物，在堿性溶液中能與稀硫酸銅反應(yīng)，在—個(gè)銅原子和四個(gè)氮原子之間形成一個(gè)配位復(fù)合物，而產(chǎn)生一個(gè)特有的紫色，這就是雙縮脲反此。茚三酮反應(yīng)需要一個(gè)氨基酸的游離氨基。紫外吸收主要測(cè)定酪氨酸和色氨酸殘基。而凱氏定氮和奈氏試劑這兩個(gè)方法均是測(cè)

53、定蛋白質(zhì)經(jīng)消化以后的銨離子。 ] ) (A)雙縮脲反應(yīng) (B)凱氏定氮 (C)紫外吸收 (D)茚三酮反應(yīng) (E)奈氏試劑 17、下列哪組反應(yīng)是錯(cuò)誤的?( [ 17、(C)。色氨酸無坂口反應(yīng)，只有精氨酸才有坂口反應(yīng)。 ] ) (A)葡萄糖——莫利希(Molisch反應(yīng)) (B)膽固醇——李-伯(Libermann-Burchard)反應(yīng) (C)色氨酸——坂口(Sakaguchi)反應(yīng) (D)氨基酸——茚三酮反應(yīng) (E)多肽——雙縮脲反應(yīng) 18、Sanger試劑是( [ 18、(B)。Sanger首先利用 2,4-二硝基氟苯與氨基酸、肽或蛋白質(zhì)的自由α-氨

54、基反應(yīng)，生成一種黃色的二硝基苯衍生物。 ] ) (A)苯異硫氰酸(異硫氰酸苯酯) (B)2,4-二硝基氟苯 (C)丹磺酰氯 (D)對(duì)氯汞苯甲酸 (E)β-巰基乙醇 19、典型的α螺旋是( [ 19、(C)。典型的α螺旋是3.613。表示每圈螺旋包含3.6個(gè)氨基酸殘基，氫鍵所封閉的環(huán)的原子數(shù)是13。 ] ) (A)2.610 (B)310 (C)3.613 (D)4.015 (E)4.416 20、下列有關(guān)α螺旋的敘述哪個(gè)是錯(cuò)誤的?( [ 20、(C)。α螺旋是蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)中的一種。它的穩(wěn)定因素包括：(1)-CO基與-NH基之間

55、形成的分子內(nèi)部的氫鍵。(2)α螺旋的空間排列減小了R基團(tuán)之間不利的空間效應(yīng)。疏水作用對(duì)α螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性并不重要。α螺旋被脯氨酸和甘氨酸殘基所破壞。 ] ) (A)分子內(nèi)的氫鍵使α螺旋穩(wěn)定 (B)減弱R基團(tuán)間不利的相互作用使α螺旋穩(wěn)定 (C)疏水作用使α螺旋穩(wěn)定 (D)在某些蛋白質(zhì)中，α螺旋是二級(jí)結(jié)構(gòu)中的一種類型 (E)脯氨酸和甘氨酸殘基使α螺旋中斷 21、每分子血紅蛋白所含鐵離子數(shù)為( [ 21、(D)。血紅蛋白是由四個(gè)亞基構(gòu)成。每個(gè)亞基都含有一個(gè)血紅素輔基，每個(gè)血紅素由原卟啉Ⅸ與鐵離子組成。所以一個(gè)血紅蛋白分子中含有四個(gè)鐵離子。 ] ) (A)1 (B)2

56、 (C)3 (D)4 (E)6 22、每分子血紅蛋白可結(jié)合氧的分子數(shù)為( [ 22、(D)。血紅蛋白是由四個(gè)亞基組成的，每個(gè)亞基可結(jié)合一分子氧，所以一分子血紅蛋白可結(jié)合四分子氧。 ] ) (A)1 (B)2 (C)3 (D)4 (E)6 23、血紅蛋白的輔基是( [ 23、(C)。血紅蛋白的輔基是鐵原卟啉Ⅸ，它是由原卟啉Ⅸ與鐵離子組成的絡(luò)合物。 ] ) (A)血紅素A (B)鐵原卟啉Ⅵ (C)鐵原卟啉Ⅸ (D)鐵原卟啉Ⅹ (E)吡啶核苷酸 24、生理狀態(tài)下，血紅蛋白與氧可逆結(jié)合的鐵離子處于( [ 24、(A)

57、。生理狀態(tài)下，血紅蛋白與氧結(jié)合前后鐵離子的價(jià)數(shù)不變，都是二價(jià)，這是血紅蛋白的一個(gè)重要性質(zhì)。 ] ) (A)還原性的二價(jià)狀態(tài) (B)氧化性的三價(jià)狀態(tài) (C)與氧結(jié)合時(shí)是三價(jià)，去氧后成二價(jià) (D)與氧結(jié)合時(shí)是二價(jià)，去氧后成三價(jià) (E)以上說法都不對(duì) 25、血紅蛋白的氧合曲線呈( [ 25、(C)。血紅蛋白有別構(gòu)效應(yīng)，所以氧合曲線呈S形。 ] ) (A)雙曲線 (B)拋物線 (C)S形曲線 (D)直線 (E)鐘罩形 26、血紅蛋白的氧合曲線向右移動(dòng)是由于( [ 26、(C)。血紅蛋白的氧合曲線呈S形。曲線向右移動(dòng)表明血紅蛋白結(jié)合氧的能力減少

58、，降低 pH 值以及在 pH 值不變時(shí)增加CO2的分壓均會(huì)導(dǎo)致血紅蛋白與氧親和力的下降。因此，增加H+濃度和CO2分壓都可促使氧合血紅蛋白釋放氧，這就是大家所知道的波耳(Bohr)效應(yīng)。 ] ) (A)O2分壓的減少 (B)CO2分壓的減少 (C)CO2分壓的增加 (D)N2分壓的增加 (E) pH 值的增加 27、前胰島素原中信號(hào)肽的主要特征是富含哪些氨基酸殘基?( [ 27、(D)。前胰島素原的信號(hào)肽富含疏水性氨基酸，這有利于通過內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜的脂雙層結(jié)構(gòu)，有利于蛋白質(zhì)的輸送。 ] ) (A)堿性 (B)酸性 (C)羥基 (D)疏水性

59、 (E)親水性 28、為了充分還原核糖核酸酶，除了應(yīng)用β-巰基乙醇外，還需( [ 28、(B)。為了充分還原核糖核酸酶除了應(yīng)用β-巰基乙醇外，還需加尿素，β-巰基乙醇是還原劑，使S-S鍵還原成-SH；尿素是蛋白質(zhì)變性劑，使氫鍵破壞。 ] ) (A)過甲酸 (B)尿素 (C)調(diào) pH 值到堿性 (D)調(diào) pH 值到酸性 (E)加熱到50℃ 29、免疫球蛋白是一種( [ 29、(A)。免疫球蛋白是一種血型糖蛋白。 ] ) (A)糖蛋白 (B)脂蛋白 (C)鐵蛋白 (D)銅蛋白 (E)核蛋白 30、下列有關(guān)肌球蛋白的敘述哪個(gè)是正確的?(

60、 [ 30、(D)。肌球蛋白是一個(gè)棒狀蛋白質(zhì)。它是由雙股α螺旋組成，并在它的兩個(gè)球狀頭部結(jié)合了兩分子肌動(dòng)蛋白，它的頭部含有ATP酶的活性；肌動(dòng)蛋白和肌球蛋對(duì)脊椎動(dòng)物橫紋肌的收縮是必需的。就生物功能而言，肌球蛋白并不需要鋅離子。 ] ) (A)它是一種需要鋅離子的酶 (B)它是一個(gè)球形的對(duì)稱分子 (C)它是一種cAMP的磷酸二酯酶 (D)它是一種與肌動(dòng)蛋白結(jié)合的蛋白質(zhì) (E)它的α螺旋含量較低 31、下列氨基酸中哪一個(gè)是在前體分子合成后才出現(xiàn)于多肽鏈中?( [ 31、(C)。羥脯氨酸并不直接摻入多肽鏈。已經(jīng)摻入肽鏈中的脯氨酸殘基通過一個(gè)利用分子氧、α-酮戊二酸和抗壞血酸

61、的反應(yīng)，被羥化而形成羥脯氨酸殘基，這種羥脯氨酸是專一地在膠原蛋白和有關(guān)的蛋白質(zhì)中發(fā)現(xiàn)。 ] ) (A)脯氨酸 (B)賴氨酸 (C)羥脯氨酸 (D)谷氨酰胺 (E)絲氨酸 32、蛋白質(zhì)的糖基化是翻譯后的調(diào)控之一，糖基往往與肽鏈中哪一個(gè)氨基酸殘基的側(cè)鏈結(jié)合？( [ 32、(D)。糖基的C1往往與肽鏈中絲氨酸的-OH基以O(shè)-糖苷鍵相連。 ] ) (A)谷氨酸 (B)賴氨酸 (C)酪氨酸 (D)絲氨酸 (E)甘氨酸 33、煤氣中毒主要是因?yàn)槊簹庵械囊谎趸? [ 33、(C)。煤氣中毒是由于煤炭燃燒不完全而產(chǎn)生一氧化碳，一氧

62、化碳與血紅蛋白結(jié)合生成一氧化碳血紅蛋白，一氧化碳與血紅蛋白的親和力較氧氣約大 250 倍，只要空氣中的一氧化碳含量達(dá)到千分之一左右，即可使血液中半數(shù)的血紅蛋白成為一氧化碳血紅蛋白(HbCO))，造成缺氧狀態(tài)，甚至死亡。 ] ) (A)抑制了巰基酶的活性，使巰基酶失活 (B)抑制了膽堿酯酶的活性，使乙酰膽堿堆積，引起神經(jīng)中毒的癥狀 (C)和血紅蛋白結(jié)合后，血紅蛋白失去了運(yùn)輸氧的功能，使患者因缺氧而死 (D)抑制了體內(nèi)所有酶的活性，使代謝反應(yīng)不能正常進(jìn)行 (E)以上說法都不對(duì) 34、分離純化下述活性肽：焦谷-組-色-絲-酪-甘-亮-精-脯-甘酰胺的有效方法之一為( [ 34、(

63、A)CM-纖維素是陽(yáng)離子交換劑，在 0.5mol/L NaOH 溶液中 pK 約為3.5，分離此肽可用CM-纖維素層析，在 pH 4 左右上柱，這時(shí)此肽帶正電荷，被吸附到柱上，以后通過提高洗脫液的 pH 值將此肽洗脫下來。DEAE-纖維素是陰離子交換劑，在0.5mol/L NaCl溶液中pK 為9.1~9.5，分離蛋白質(zhì)或多肽時(shí)一般選用 pH 8 左右，該肽在此時(shí)不帶負(fù)電荷，不能吸附到DEAE-纖維素層析柱上，所以一般不用此法分離。酸性酒精和硫酸銨不能使此肽沉淀。葡聚糖 G-100 凝膠分離多肽、蛋白質(zhì)的相對(duì)分子質(zhì)量范圍是4000~150000，該肽相對(duì)分子質(zhì)量為1000左右，不合適。 ]

64、 ) (A)羧甲基(CM-)纖維素層析 (B)二乙氨基乙基(DEAE-)纖維素層析 (C)葡聚糖G-100凝膠過濾 (D)酸性酒精沉淀 (E)硫酸銨沉淀 35、SDS凝膠電泳測(cè)定蛋白質(zhì)的相對(duì)分子質(zhì)量是根據(jù)各種蛋白質(zhì)( [ 35、(B)。SDS凝膠電泳因?yàn)樵诘鞍踪|(zhì)樣品中加了SDS就使蛋白質(zhì)解離成亞基，并使每條多肽鏈完全伸展，在這過程中，多肽鏈結(jié)合大量的SDS，從而使蛋白質(zhì)分子帶有足夠的負(fù)電荷，這負(fù)電荷遠(yuǎn)遠(yuǎn)超過蛋白質(zhì)分子原有的電荷，所以電泳過程就和凝膠過濾相似，電泳速度只取決于蛋白質(zhì)分子的大小。 ] ) (A)在一定 pH 值條件下所帶凈電荷的不同 (B)分子大小不同

65、(C)分子極性不同 (D)溶解度不同 (E)以上說法都不對(duì) 36、下列哪種方法可得到蛋白質(zhì)的“指紋”圖譜?( [ 36、(D)。“指紋”圖譜是不同氨基酸的斑點(diǎn)圖。用某種方法(例如酶解法)使蛋白質(zhì)水解，然后將水解產(chǎn)物進(jìn)行紙層析和紙電泳，即先在一個(gè)方向上進(jìn)行紙層析，接著將濾紙轉(zhuǎn)90°在另一方向上進(jìn)行紙電泳或先紙電泳再紙層析，這樣得到的圖譜稱“指紋”圖譜。 ] ) (A)酸水解，然后凝膠過濾 (B)徹底堿水解并用離子交換層析測(cè)定氨基酸的組成 (C)用氨肽酶降解并測(cè)定被釋放的氨基酸的組成 (D)用胰蛋白酶降解，然后進(jìn)行紙層析和紙電泳 (E)用2,4-二硝基氟苯處理蛋白質(zhì) 3

66、7、血紅蛋白別構(gòu)作用的本質(zhì)是其中的鐵離子( [ 37、(B)。血紅蛋白別構(gòu)效應(yīng)的本質(zhì)是鐵離子的自旋狀態(tài)發(fā)生變化，從離自旋的Fe2+變成低自旋的Fe2+。 ] ) (A)價(jià)態(tài)發(fā)生變化 (B)自旋狀態(tài)發(fā)生變化 (C)與卟啉環(huán)氮原子連接的鍵長(zhǎng)發(fā)生變化 (D)以上說法都對(duì) (E)以上說法都不對(duì) 38、蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能關(guān)系的特點(diǎn)是( [ 38、(B)。蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能密切相關(guān)，一種蛋向質(zhì)生物功能的表現(xiàn)不僅需要—定的一級(jí)結(jié)構(gòu)，還需要特定的空間結(jié)構(gòu)。由于一級(jí)結(jié)構(gòu)決定空間結(jié)構(gòu)，所以一級(jí)結(jié)構(gòu)相近的蛋白質(zhì)，其功能類似性越大。而相同氨基酸組成的蛋白質(zhì)其一級(jí)結(jié)構(gòu)和空間結(jié)構(gòu)不一定相同，所以功能也不一定相同。一級(jí)結(jié)構(gòu)中任何氨基酸的改變可能會(huì)影響生物活性，也可能不影響生物活性。不同生物來源的同種蛋白質(zhì)其一級(jí)結(jié)構(gòu)不一定相同。 ] ) (A)相同氨基酸組成的蛋白質(zhì)，功能一定相同 (B)一級(jí)結(jié)構(gòu)相近的蛋白質(zhì)，其功能類似性越大 (C)一級(jí)結(jié)構(gòu)中任何氨基酸的改變，其生物活性即消失 (D)不同生物來源的同種蛋白質(zhì)，其一級(jí)結(jié)構(gòu)相同 (E)以上都不對(duì) 39、在生理 pH 值條件下，具有