影音先锋男人资源在线观看,精品国产日韩亚洲一区91,中文字幕日韩国产,2018av男人天堂,青青伊人精品,久久久久久久综合日本亚洲,国产日韩欧美一区二区三区在线

生化各章題目及答案

上傳人:good****022 文檔編號(hào):116790854 上傳時(shí)間:2022-07-06 格式:DOC 頁(yè)數(shù):69 大?。?46KB
收藏 版權(quán)申訴 舉報(bào) 下載
生化各章題目及答案_第1頁(yè)
第1頁(yè) / 共69頁(yè)
生化各章題目及答案_第2頁(yè)
第2頁(yè) / 共69頁(yè)
生化各章題目及答案_第3頁(yè)
第3頁(yè) / 共69頁(yè)

下載文檔到電腦,查找使用更方便

10 積分

下載資源

還剩頁(yè)未讀,繼續(xù)閱讀

資源描述:

《生化各章題目及答案》由會(huì)員分享,可在線閱讀,更多相關(guān)《生化各章題目及答案(69頁(yè)珍藏版)》請(qǐng)?jiān)谘b配圖網(wǎng)上搜索。

1、生化各章題目及答案第一章 蛋白質(zhì)(一)名詞解釋1 兩性離子(dipolarion) 2 必需氨基酸(essential amino acid)3 等電點(diǎn)(isoelectric point,pI) 4 稀有氨基酸(rare amino acid)5 非蛋白質(zhì)氨基酸(nonprotein amino acid) 6 構(gòu)型(configuration)7 蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)(protein primary structure) 8 構(gòu)象(conformation)9 蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)(protein secondary structure) 10結(jié)構(gòu)域(domain)11蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)(prote

2、in tertiary structure) 12氫鍵(hydrogen bond) 13蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)(protein quaternary structure) 14離子鍵(ionic bond)15超二級(jí)結(jié)構(gòu)(super-secondary structure) 16疏水鍵(hydrophobic bond) 17范德華力( van der Waals force) 18鹽析(salting out)19鹽溶(salting in) 20蛋白質(zhì)的變性(denaturation)21蛋白質(zhì)的復(fù)性(renaturation) 22蛋白質(zhì)的沉淀作用(precipitation)23凝膠電泳(

3、gel electrophoresis) 24層析(chromatography)(二) 填空題1蛋白質(zhì)多肽鏈中的肽鍵是通過一個(gè)氨基酸的_基和另一氨基酸的_基連接而形成的。2大多數(shù)蛋白質(zhì)中氮的含量較恒定,平均為_%,如測(cè)得1克樣品含氮量為10mg,則蛋白質(zhì)含量為_%。3在20種氨基酸中,酸性氨基酸有_和_2種,具有羥基的氨基酸是_和_,能形成二硫鍵的氨基酸是_.4蛋白質(zhì)中的_、_和_3種氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白質(zhì)在280nm處有最大吸收值。5精氨酸的pI值為10.76,將其溶于pH7的緩沖液中,并置于電場(chǎng)中,則精氨酸應(yīng)向電場(chǎng)的_方向移動(dòng)。6組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸中,含有咪唑環(huán)的氨基

4、酸是_,含硫的氨基酸有_和_。7蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)最基本的有兩種類型,它們是_和_。8-螺旋結(jié)構(gòu)是由同一肽鏈的_和 _間的_鍵維持的,螺距為_,每圈螺旋含_個(gè)氨基酸殘基,每個(gè)氨基酸殘基沿軸上升高度為_。天然蛋白質(zhì)分子中的-螺旋大都屬于_手螺旋。9在蛋白質(zhì)的-螺旋結(jié)構(gòu)中,在環(huán)狀氨基酸_存在處局部螺旋結(jié)構(gòu)中斷。10球狀蛋白質(zhì)中有_側(cè)鏈的氨基酸殘基常位于分子表面而與水結(jié)合,而有_側(cè)鏈的氨基酸位于分子的內(nèi)部。11氨基酸與茚三酮發(fā)生氧化脫羧脫氨反應(yīng)生成_色化合物,而_與茚三酮反應(yīng)生成黃色化合物。12維持蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)的化學(xué)鍵有_和_;維持二級(jí)結(jié)構(gòu)靠_鍵;維持三級(jí)結(jié)構(gòu)和四級(jí)結(jié)構(gòu)靠_鍵,其中包括_、_、_和

5、_.13穩(wěn)定蛋白質(zhì)膠體的因素是_和_。14GSH的中文名稱是_,它的活性基團(tuán)是_,它的生化功能是_。15加入低濃度的中性鹽可使蛋白質(zhì)溶解度_,這種現(xiàn)象稱為_,而加入高濃度的中性鹽,當(dāng)達(dá)到一定的鹽飽和度時(shí),可使蛋白質(zhì)的溶解度_并_,這種現(xiàn)象稱為_,蛋白質(zhì)的這種性質(zhì)常用于_。16用電泳方法分離蛋白質(zhì)的原理,是在一定的pH條件下,不同蛋白質(zhì)的_、_和_不同,因而在電場(chǎng)中移動(dòng)的_和_不同,從而使蛋白質(zhì)得到分離。17氨基酸處于等電狀態(tài)時(shí),主要是以_形式存在,此時(shí)它的溶解度最小。18鑒定蛋白質(zhì)多肽鏈氨基末端常用的方法有_和_。19測(cè)定蛋白質(zhì)分子量的方法有_、_和_。20今有甲、乙、丙三種蛋白質(zhì),它們的等電

6、點(diǎn)分別為8.0、4.5和10.0,當(dāng)在pH8.0緩沖液中,它們?cè)陔妶?chǎng)中電泳的情況為:甲_,乙_,丙_。21當(dāng)氨基酸溶液的pH=pI時(shí),氨基酸以_離子形式存在,當(dāng)pHpI時(shí),氨基酸以_離子形式存在。22谷氨酸的pK1(-COOH)2.19, pK2 (-NH+3 ) = 9.67, pKR(R基)= 4.25,谷氨酸的等電點(diǎn)為_。23天然蛋白質(zhì)中的螺旋結(jié)構(gòu),其主鏈上所有的羰基氧與亞氨基氫都參與了鏈內(nèi)_鍵的形成,因此構(gòu)象相當(dāng)穩(wěn)定。24將分子量分別為a(90 000)、b(45 000)、c(110 000)的三種蛋白質(zhì)混合溶液進(jìn)行凝膠過濾層析,它們被洗脫下來的先后順序是_。25肌紅蛋白的含鐵量為0

7、.34%,其最小分子量是_.血紅蛋白的含鐵量也是0.34%,但每分子含有4個(gè)鐵原子,血紅蛋白的分子量是_.26一個(gè)-螺旋片段含有180個(gè)氨基酸殘基,該片段中有_圈螺旋?該-螺旋片段的軸長(zhǎng)為_.(三) 選擇題1在生理pH條件下,下列哪種氨基酸帶正電荷?A丙氨酸 B酪氨酸 C賴氨酸D蛋氨酸 E異亮氨酸2下列氨基酸中哪一種是非必需氨基酸?A亮氨酸 B酪氨酸 C賴氨酸D蛋氨酸 E蘇氨酸3蛋白質(zhì)的組成成分中,在280nm處有最大吸收值的最主要成分是:A酪氨酸的酚環(huán) B半胱氨酸的硫原子C肽鍵 D苯丙氨酸4下列4種氨基酸中哪個(gè)有堿性側(cè)鏈?A脯氨酸 B苯丙氨酸 C異亮氨酸 D賴氨酸5下列哪種氨基酸屬于亞氨基酸

8、?A絲氨酸 B脯氨酸 C亮氨酸 D組氨酸6下列哪一項(xiàng)不是蛋白質(zhì)-螺旋結(jié)構(gòu)的特點(diǎn)?A天然蛋白質(zhì)多為右手螺旋B肽鏈平面充分伸展C每隔3.6個(gè)氨基酸螺旋上升一圈。D每個(gè)氨基酸殘基上升高度為0.15nm.7下列哪一項(xiàng)不是蛋白質(zhì)的性質(zhì)之一?A處于等電狀態(tài)時(shí)溶解度最小 B加入少量中性鹽溶解度增加C變性蛋白質(zhì)的溶解度增加 D有紫外吸收特性8下列氨基酸中哪一種不具有旋光性?ALeu BAla CGly DSer EVal9在下列檢測(cè)蛋白質(zhì)的方法中,哪一種取決于完整的肽鏈?A凱氏定氮法 B雙縮尿反應(yīng) C紫外吸收法 D茚三酮法10下列哪種酶作用于由堿性氨基酸的羧基形成的肽鍵?A糜蛋白酶 B羧肽酶 C氨肽酶 D胰蛋

9、白酶11下列有關(guān)蛋白質(zhì)的敘述哪項(xiàng)是正確的?A蛋白質(zhì)分子的凈電荷為零時(shí)的pH值是它的等電點(diǎn)B大多數(shù)蛋白質(zhì)在含有中性鹽的溶液中會(huì)沉淀析出C由于蛋白質(zhì)在等電點(diǎn)時(shí)溶解度最大,所以沉淀蛋白質(zhì)時(shí)應(yīng)遠(yuǎn)離等電點(diǎn)D以上各項(xiàng)均不正確12下列關(guān)于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的敘述,哪一項(xiàng)是錯(cuò)誤的?A氨基酸的疏水側(cè)鏈很少埋在分子的中心部位B電荷的氨基酸側(cè)鏈常在分子的外側(cè),面向水相C白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)在決定高級(jí)結(jié)構(gòu)方面是重要因素之一D白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)主要靠次級(jí)鍵維持13列哪些因素妨礙蛋白質(zhì)形成-螺旋結(jié)構(gòu)?A脯氨酸的存在 B氨基酸殘基的大的支鏈C性氨基酸的相鄰存在 D性氨基酸的相鄰存在E以上各項(xiàng)都是14于-折疊片的敘述,下列哪項(xiàng)是錯(cuò)誤的?A-折

10、疊片的肽鏈處于曲折的伸展?fàn)顟B(tài)B的結(jié)構(gòu)是借助于鏈內(nèi)氫鍵穩(wěn)定的C有的-折疊片結(jié)構(gòu)都是通過幾段肽鏈平行排列而形成的D基酸之間的軸距為0.35nm15持蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的主要作用力是:A鹽鍵 B疏水鍵 C氫鍵 D二硫鍵16維持蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的因素是:A肽鍵 B二硫鍵 C離子鍵 D氫鍵 E次級(jí)鍵17凝膠過濾法分離蛋白質(zhì)時(shí),從層析柱上先被洗脫下來的是:A分子量大的 B分子量小的C電荷多的 D帶電荷少的18. 下列哪項(xiàng)與蛋白質(zhì)的變性無關(guān)?A. 肽鍵斷裂 B氫鍵被破壞C離子鍵被破壞 D疏水鍵被破壞19蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的特征主要取決于下列哪一項(xiàng)?A多肽鏈中氨基酸的排列順序 B次級(jí)鍵C鏈內(nèi)及鏈間的二硫鍵 D溫

11、度及pH20下列哪個(gè)性質(zhì)是氨基酸和蛋白質(zhì)所共有的?A膠體性質(zhì) B兩性性質(zhì)C沉淀反應(yīng) D變性性質(zhì)E雙縮脲反應(yīng)21氨基酸在等電點(diǎn)時(shí)具有的特點(diǎn)是:A不帶正電荷 B不帶負(fù)電荷CA和B D溶解度最大E在電場(chǎng)中不泳動(dòng)22蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)是指:A蛋白質(zhì)氨基酸的種類和數(shù)目 B蛋白質(zhì)中氨基酸的排列順序C蛋白質(zhì)分子中多肽鏈的折疊和盤繞 D包括A,B和C(四) 是非判斷題( ) 1氨基酸與茚三酮反應(yīng)都產(chǎn)生藍(lán)紫色化合物。( ) 2因?yàn)轸然己蛠啺被g的部分雙鍵性質(zhì),所以肽鍵不能自由旋轉(zhuǎn)。( ) 3所有的蛋白質(zhì)都有酶活性。( ) 4-碳和羧基碳之間的鍵不能自由旋轉(zhuǎn)。( ) 5多數(shù)氨基酸有D-和L-兩種不同構(gòu)型,而構(gòu)

12、型的改變涉及共價(jià)鍵的破裂。( ) 6所有氨基酸都具有旋光性。( ) 7構(gòu)成蛋白質(zhì)的20種氨基酸都是必需氨基酸。( ) 8蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序在很大程度上決定了它的構(gòu)象。( ) 9一氨基一羧基氨基酸的pI為中性,因?yàn)?COOH和-NH2 的解離度相同。( ) 10蛋白質(zhì)的變性是蛋白質(zhì)立體結(jié)構(gòu)的破壞,因此涉及肽鍵的斷裂。( ) 11蛋白質(zhì)是生物大分子,但并不都具有四級(jí)結(jié)構(gòu)。( ) 12血紅蛋白和肌紅蛋白都是氧的載體,前者是一個(gè)典型的變構(gòu)蛋白,在與氧結(jié)合過程中呈現(xiàn)變構(gòu)效應(yīng),而后者卻不是。( ) 13.用FDNB法和Edman降解法測(cè)定蛋白質(zhì)多肽鏈N-端氨基酸的原理是相同的。( ) 14并非

13、所有構(gòu)成蛋白質(zhì)的20種氨基酸的-碳原子上都有一個(gè)自由羧基和一個(gè)自由氨基。( ) 15蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì),它的酸堿性質(zhì)主要取決于肽鏈上可解離的R基團(tuán)。( ) 16在具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)分子中,每個(gè)具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈?zhǔn)且粋€(gè)亞基。( ) 17所有的肽和蛋白質(zhì)都能和硫酸銅的堿性溶液發(fā)生雙縮尿反應(yīng)。( ) 18一個(gè)蛋白質(zhì)分子中有兩個(gè)半胱氨酸存在時(shí),它們之間可以形成兩個(gè)二硫鍵。( ) 19鹽析法可使蛋白質(zhì)沉淀,但不引起變性,所以鹽析法常用于蛋白質(zhì)的分離制備。( ) 20蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)就是它的三級(jí)結(jié)構(gòu)。( ) 21維持蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)最重要的作用力是氫鍵。( )22具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì),它的每個(gè)亞基單獨(dú)存

14、在時(shí)仍能保存蛋白質(zhì)原有的生物活性。( )23變性蛋白質(zhì)的溶解度降低,是由于中和了蛋白質(zhì)分子表面的電荷及破 壞了外層的水膜所引起的。( )24蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性是靠鏈內(nèi)氫鍵維持的,肽鏈上每個(gè)肽鍵都參與氫鍵的形成。(五)問答題1什么是蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)?為什么說蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)決定其空間結(jié)構(gòu)?2什么是蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)?蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)與其生物功能有何關(guān)系?3蛋白質(zhì)的螺旋結(jié)構(gòu)有何特點(diǎn)?4蛋白質(zhì)的折疊結(jié)構(gòu)有何特點(diǎn)?5舉例說明蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與其功能之間的關(guān)系。6什么是蛋白質(zhì)的變性作用和復(fù)性作用?蛋白質(zhì)變性后哪些性質(zhì)會(huì)發(fā)生改變?7簡(jiǎn)述蛋白質(zhì)變性作用的機(jī)制。8蛋白質(zhì)有哪些重要功能9下列試劑和酶常用于蛋白質(zhì)化

15、學(xué)的研究中:CNBr、異硫氰酸苯酯、丹黃酰氯、脲、6mol/L HCl、-巰基乙醇、水合茚三酮、過甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。其中哪一個(gè)最適合完成以下各項(xiàng)任務(wù)?(1)測(cè)定小肽的氨基酸序列。(2)鑒定肽的氨基末端殘基。(3)不含二硫鍵的蛋白質(zhì)的可逆變性;如有二硫鍵存在時(shí)還需加什么試劑?(4)在芳香族氨基酸殘基羧基側(cè)水解肽鍵。(4)在蛋氨酸殘基羧基側(cè)水解肽鍵。(5)在賴氨酸和精氨酸殘基羧基側(cè)水解肽鍵。10根據(jù)蛋白質(zhì)一級(jí)氨基酸序列可以預(yù)測(cè)蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)。假設(shè)有下列氨基酸序列(如圖):1 5 10 15 Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys

16、-Lys-Try-Glu-Ala-Gln- 20 25 27Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg(1)預(yù)測(cè)在該序列的哪一部位可能會(huì)出彎或-轉(zhuǎn)角。(2)何處可能形成鏈內(nèi)二硫鍵?(3)假設(shè)該序列只是大的球蛋白的一部分,下面氨基酸殘基中哪些可能分布在蛋白的外表面,哪些分布在內(nèi)部?天冬氨酸;異亮氨酸;蘇氨酸;纈氨酸;谷氨酰胺;賴氨酸三、 習(xí)題解答(一)名詞解釋1兩性離子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正負(fù)兩種電荷,又稱兼性離子或偶極離子。2必需氨基酸:指人體(和其它哺乳動(dòng)物)自身不能合成,機(jī)體又必需,需要從飲食中獲得的氨基酸。3. 氨基酸的等電點(diǎn):指氨基酸的正

17、離子濃度和負(fù)離子濃度相等時(shí)的pH值,用符號(hào)pI表示。4稀有氨基酸:指存在于蛋白質(zhì)中的20種常見氨基酸以外的其它罕見氨基酸,它們是正常氨基酸的衍生物。5非蛋白質(zhì)氨基酸:指不存在于蛋白質(zhì)分子中而以游離狀態(tài)和結(jié)合狀態(tài)存在于生物體的各種組織和細(xì)胞的氨基酸。6構(gòu)型:指在立體異構(gòu)體中不對(duì)稱碳原子上相連的各原子或取代基團(tuán)的空間排布。構(gòu)型的轉(zhuǎn)變伴隨著共價(jià)鍵的斷裂和重新形成。7蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu):指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序,以及二硫鍵的位置。8構(gòu)象:指有機(jī)分子中,不改變共價(jià)鍵結(jié)構(gòu),僅單鍵周圍的原子旋轉(zhuǎn)所產(chǎn)生的原子的空間排布。一種構(gòu)象改變?yōu)榱硪环N構(gòu)象時(shí),不涉及共價(jià)鍵的斷裂和重新形成。構(gòu)象改變不會(huì)改變分子的光學(xué)

18、活性。 9蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu):指在蛋白質(zhì)分子中的局部區(qū)域內(nèi),多肽鏈沿一定方向盤繞和折疊的方式。10結(jié)構(gòu)域:指蛋白質(zhì)多肽鏈在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進(jìn)一步卷曲折疊成幾個(gè)相對(duì)獨(dú)立的近似球形的組裝體。11蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu):指蛋白質(zhì)在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上借助各種次級(jí)鍵卷曲折疊成特定的球狀分子結(jié)構(gòu)的構(gòu)象。12氫鍵:指負(fù)電性很強(qiáng)的氧原子或氮原子與N-H或O-H的氫原子間的相互吸引力。13蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu):指多亞基蛋白質(zhì)分子中各個(gè)具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈以適當(dāng)方式聚合所呈現(xiàn)的三維結(jié)構(gòu)。14離子鍵:帶相反電荷的基團(tuán)之間的靜電引力,也稱為靜電鍵或鹽鍵。15超二級(jí)結(jié)構(gòu):指蛋白質(zhì)分子中相鄰的二級(jí)結(jié)構(gòu)單位組合在一起所形成的有規(guī)則的、在

19、空間上能辨認(rèn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合體。16疏水鍵:非極性分子之間的一種弱的、非共價(jià)的相互作用。如蛋白質(zhì)分子中的疏水側(cè)鏈避開水相而相互聚集而形成的作用力。17范德華力:中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產(chǎn)生的一種弱的分子間的力。當(dāng)兩個(gè)原子之間的距離為它們的范德華半徑之和時(shí),范德華力最強(qiáng)。18鹽析:在蛋白質(zhì)溶液中加入一定量的高濃度中性鹽(如硫酸氨),使蛋白質(zhì)溶解度降低并沉淀析出的現(xiàn)象稱為鹽析。19鹽溶:在蛋白質(zhì)溶液中加入少量中性鹽使蛋白質(zhì)溶解度增加的現(xiàn)象。20蛋白質(zhì)的變性作用:蛋白質(zhì)分子的天然構(gòu)象遭到破壞導(dǎo)致其生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)在受到光照、熱、有機(jī)溶劑以及一些變性劑的作用時(shí),次級(jí)鍵遭到破壞導(dǎo)致天然構(gòu)

20、象的破壞,但其一級(jí)結(jié)構(gòu)不發(fā)生改變。21蛋白質(zhì)的復(fù)性:指在一定條件下,變性的蛋白質(zhì)分子恢復(fù)其原有的天然構(gòu)象并恢復(fù)生物活性的現(xiàn)象。22蛋白質(zhì)的沉淀作用:在外界因素影響下,蛋白質(zhì)分子失去水化膜或被中和其所帶電荷,導(dǎo)致溶解度降低從而使蛋白質(zhì)變得不穩(wěn)定而沉淀的現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的沉淀作用。23凝膠電泳:以凝膠為介質(zhì),在電場(chǎng)作用下分離蛋白質(zhì)或核酸等分子的分離純化技術(shù)。24層析:按照在移動(dòng)相(可以是氣體或液體)和固定相(可以是液體或固體)之間的分配比例將混合成分分開的技術(shù)。(二)填空題1 氨;羧基; 2 16 ;6.25 3 谷氨酸;天冬氨酸;絲氨酸;蘇氨酸4 苯丙氨酸;酪氨酸;色氨酸;紫外吸收 5 負(fù)極 6

21、組氨酸;半胱氨酸;蛋氨酸 7 -螺旋結(jié)構(gòu);-折疊結(jié)構(gòu)8 C=O;N=H;氫;0.54nm; 3.6;0.15nm;右9 脯氨酸;羥脯氨酸 10極性;疏水性 11藍(lán)紫色;脯氨酸12肽鍵;二硫鍵;氫鍵;次級(jí)鍵;氫鍵;離子鍵;疏水鍵;范德華力13表面的水化膜;同性電荷 14谷胱甘肽;巰基15增加;鹽溶;減小;沉淀析出;鹽析;蛋白質(zhì)分離16帶電荷量;分子大??;分子形狀;方向;速率 17兩性離子;最小 18FDNB法(2,4-二硝基氟苯法);Edman降解法(苯異硫氫酸酯法)19沉降法;凝膠過濾法;SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳法(SDS-PAGE法)20不動(dòng);向正極移動(dòng);向負(fù)極移動(dòng); 21兩性離子;負(fù);2

22、23.2223氫鍵;24C;a;b 2516 672; 66 687; 2650圈;27nm(三) 選擇題1D:5種氨基酸中只有賴氨酸為堿性氨基酸,其等電點(diǎn)為9.74,大于生理pH值,所以帶正電荷。2B:人(或哺乳動(dòng)物)的必需氨基酸包括賴氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸8種,酪氨酸不是必需氨基酸。3A:酪氨酸和苯丙氨酸在280nm處的克分子消光系數(shù)分別為540何120,所以酪氨酸比苯丙氨酸有較大吸收,而且大多數(shù)蛋白質(zhì)中都含有酪氨酸。肽鍵的最大吸收在215nm,半胱氨酸的硫原子在280nm和215nm均無明顯吸收。4D:在此4種氨基酸中,只有賴氨酸的R基團(tuán)可接受

23、氫質(zhì)子,作為堿,而其它3種氨基酸均無可解離的R側(cè)鏈。5B:氨基酸的-碳上連接的是亞氨基而不是氨基,所以實(shí)際上屬于一種亞氨基酸,而其它氨基酸的-碳上都連接有氨基,是氨基酸。6B:天然蛋白質(zhì)的-螺旋結(jié)構(gòu)的特點(diǎn)是,肽鏈圍繞中心軸旋轉(zhuǎn)形成螺旋結(jié)構(gòu),而不是充分伸展的結(jié)構(gòu)。另外在每個(gè)螺旋中含有3.6個(gè)氨基酸殘基,螺距為0.54nm,每個(gè)氨基酸殘基上升高度為0.15nm,所以B不是-螺旋結(jié)構(gòu)的特點(diǎn)。7C:蛋白質(zhì)處于等電點(diǎn)時(shí),凈電荷為零,失去蛋白質(zhì)分子表面的同性電荷互相排斥的穩(wěn)定因素,此時(shí)溶解度最??;加入少量中性鹽可增加蛋白質(zhì)的溶解度,即鹽溶現(xiàn)象;因?yàn)榈鞍踪|(zhì)中含有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸,所以具有紫外吸收特性

24、;變性蛋白質(zhì)的溶解度減小而不是增加,因?yàn)榈鞍踪|(zhì)變性后,近似于球狀的空間構(gòu)象被破壞,變成松散的結(jié)構(gòu),原來處于分子內(nèi)部的疏水性氨基酸側(cè)鏈暴露于分子表面,減小了與水分子的作用,從而使蛋白質(zhì)溶解度減小并沉淀。8C:甘氨酸的-碳原子連接的4個(gè)原子和基團(tuán)中有2個(gè)是氫原子,所以不是不對(duì)稱碳原子,沒有立體異構(gòu)體,所以不具有旋光性。9B:雙縮脲反應(yīng)是指含有兩個(gè)或兩個(gè)以上肽鍵的化合物(肽及蛋白質(zhì))與稀硫酸銅的堿性溶液反應(yīng)生成紫色(或青紫色)化合物的反應(yīng),產(chǎn)生顏色的深淺與蛋白質(zhì)的含量成正比,所以可用于蛋白質(zhì)的定量測(cè)定。茚三酮反應(yīng)是氨基酸的游離的-NH與茚三酮之間的反應(yīng);凱氏定氮法是測(cè)定蛋白質(zhì)消化后產(chǎn)生的氨;紫外吸收

25、法是通過測(cè)定蛋白質(zhì)的紫外消光值定量測(cè)定蛋白質(zhì)的方法,因?yàn)榇蠖鄶?shù)蛋白質(zhì)都含有酪氨酸,有些還含有色氨酸或苯丙氨酸,這三種氨基酸具有紫外吸收特性,所以紫外吸收值與蛋白質(zhì)含量成正比。10D:靡蛋白酶即胰凝乳蛋白酶作用于酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸的羧基參與形成的肽鍵;羧肽酶是從肽鏈的羧基端開始水解肽鍵的外肽酶;氨肽酶是從肽鏈的氨基端開始水解肽鍵的外肽酶;胰蛋白酶可以專一地水解堿性氨基酸的羧基參與形成的肽鍵。11A:蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)是指蛋白質(zhì)分子內(nèi)的正電荷桌能總數(shù)與負(fù)電荷總數(shù)相等時(shí)的pH值。蛋白質(zhì)鹽析的條件是加入足量的中性鹽,如果加入少量中性鹽不但不會(huì)使蛋白質(zhì)沉淀析出反而會(huì)增加其溶解度,即鹽溶。在等電點(diǎn)時(shí),蛋

26、白質(zhì)的凈電荷為零,分子間的凈電斥力最小,所以溶解度最小,在溶液中易于沉淀,所以通常沉淀蛋白質(zhì)應(yīng)調(diào)pH至等電點(diǎn)。12A:在蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)中,通常是疏水性氨基酸的側(cè)鏈存在于分子的內(nèi)部,因?yàn)槭杷曰鶊F(tuán)避開水相而聚集在一起,而親水側(cè)鏈分布在分子的表面以充分地與水作用;蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)是多肽鏈中氨基酸的排列順序,此順序即決定了肽鏈形成二級(jí)結(jié)構(gòu)的類型以及更高層次的結(jié)構(gòu);維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的作用力主要是次級(jí)鍵。13E:脯氨酸是亞氨基酸,參與形成肽鍵后不能再與C=O 氧形成氫鍵,因此不能形成-螺旋結(jié)構(gòu);氨基酸殘基的支鏈大時(shí),空間位阻大,妨礙螺旋結(jié)構(gòu)的形成;連續(xù)出現(xiàn)多個(gè)酸性氨基酸或堿性氨基酸時(shí),同性電荷會(huì)互相

27、排斥,所以不能形成穩(wěn)定的螺旋結(jié)構(gòu)。14C:-折疊結(jié)構(gòu)是一種常見的蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的類型,分為平行和反平行兩種排列方式,所以題中C項(xiàng)的說法是錯(cuò)誤的。在-折疊結(jié)構(gòu)中肽鏈處于曲折的伸展?fàn)顟B(tài),氨基酸殘基之間的軸心距離為0.35nm, 相鄰肽鏈(或同一肽鏈中的幾個(gè)肽段)之間形成氫鍵而使結(jié)構(gòu)穩(wěn)定。15C:蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的兩種主要類型是-螺旋結(jié)構(gòu)和-折疊結(jié)構(gòu)。在-螺旋結(jié)構(gòu)中肽鏈上的所有氨基酸殘基均參與氫鍵的形成以維持螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定。在-折疊結(jié)構(gòu)中,相鄰肽鏈或肽段之間形成氫鍵以維持結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定,所以氫鍵是維持蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的主要作用力。離子鍵、疏水鍵和范德華力在維持蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)和四級(jí)結(jié)構(gòu)中起重要作用,而二

28、硫鍵在穩(wěn)定蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)中起一定作用。16E:肽鍵是連接氨基酸的共價(jià)鍵,它是維持蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)的作用力;而硫鍵是2分子半胱氨酸的巰基脫氫氧化形成的共價(jià)鍵,它可以存在于2條肽鏈之間也可以由存在于同一條肽鏈的2個(gè)不相鄰的半胱氨酸之間,它在維持蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)中起一定作用,但不是最主要的。離子鍵和氫鍵都是維持蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的因素之一,但此項(xiàng)選擇不全面,也不確切。次級(jí)鍵包括氫鍵、離子鍵、疏水鍵和范德華力,所以次項(xiàng)選擇最全面、確切。17A:用凝膠過濾柱層析分離蛋白質(zhì)是根據(jù)蛋白質(zhì)分子大小不同進(jìn)行分離的方法,與蛋白質(zhì)分子的帶電狀況無關(guān)。在進(jìn)行凝膠過濾柱層析過程中,比凝膠網(wǎng)眼大的分子不能進(jìn)入網(wǎng)眼內(nèi),被排阻

29、在凝膠顆粒之外。比凝膠網(wǎng)眼小的顆??梢赃M(jìn)入網(wǎng)眼內(nèi),分子越小進(jìn)入網(wǎng)眼的機(jī)會(huì)越多,因此不同大小的分子通過凝膠層析柱時(shí)所經(jīng)的路程距離不同,大分子物質(zhì)經(jīng)過的距離短而先被洗出,小分子物質(zhì)經(jīng)過的距離長(zhǎng),后被洗脫,從而使蛋白質(zhì)得到分離。18A:蛋白質(zhì)的變性是其空間結(jié)構(gòu)被破壞,從而引起理化性質(zhì)的改變以及生物活性的喪失,但其一級(jí)結(jié)構(gòu)不發(fā)生改變,所以肽鍵沒有斷裂。蛋白質(zhì)變性的機(jī)理是維持其空間結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的作用力被破壞,氫鍵、離子鍵和疏水鍵都是維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的作用力,當(dāng)這些作用力被破壞時(shí)空間結(jié)構(gòu)就被破壞并引起變性,所以與變性有關(guān)。 19A:蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)即蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序決定蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象,因?yàn)橐?/p>

30、級(jí)結(jié)構(gòu)中包含著形成空間結(jié)構(gòu)所需要的所有信息,氨基酸殘基的結(jié)構(gòu)和化學(xué)性質(zhì)決定了所組成的蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)的類型以及三級(jí)、四級(jí)結(jié)構(gòu)的構(gòu)象;二硫鍵和次級(jí)鍵都是維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)象穩(wěn)定的作用力,但不決定蛋白質(zhì)的構(gòu)象;溫度及pH影響蛋白質(zhì)的溶解度、解離狀態(tài)、生物活性等性質(zhì),但不決定蛋白質(zhì)的構(gòu)象。20B:氨基酸即有羧基又有氨基,可以提供氫質(zhì)子也可以接受氫質(zhì)子,所以即是酸又是堿,是兩性電解質(zhì)。由氨基酸組成的蛋白質(zhì)分子上也有可解離基團(tuán),如谷氨酸和天冬氨酸側(cè)鏈基團(tuán)的羧基以及賴氨酸的側(cè)鏈氨基,所以也是兩性電解質(zhì),這是氨基酸和蛋白質(zhì)所共有的性質(zhì);膠體性質(zhì)是蛋白質(zhì)所具有的性質(zhì),沉淀反應(yīng)是蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)被破壞產(chǎn)生的現(xiàn)象;

31、變性是蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)被破壞后性質(zhì)發(fā)生改變并喪失生物活性的現(xiàn)象,這三種現(xiàn)象均與氨基酸無關(guān)。21E: 氨基酸分子上的正電荷數(shù)和負(fù)電荷數(shù)相等時(shí)的pH值是其等電點(diǎn),即凈電荷為零,此時(shí)在電場(chǎng)中不泳動(dòng)。由于凈電荷為零,分子間的凈電斥力最小,所以溶解度最小。22B:蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序,蛋白質(zhì)中所含氨基酸的種類和數(shù)目相同但排列順序不同時(shí),其一級(jí)結(jié)構(gòu)以及在此基礎(chǔ)上形成的空間結(jié)構(gòu)均有很大不同。蛋白質(zhì)分子中多肽鏈的折疊和盤繞是蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的內(nèi)容,所以B項(xiàng)是正確的。(四)是非判斷題1錯(cuò):脯氨酸與茚三酮反應(yīng)產(chǎn)生黃色化合物,其它氨基酸與茚三酮反應(yīng)產(chǎn)生藍(lán)色化合物。2對(duì):在肽平面中,羧基碳

32、和亞氨基氮之間的鍵長(zhǎng)為0.132nm,介于CN 單鍵和CN 雙鍵之間,具有部分雙鍵的性質(zhì),不能自由旋轉(zhuǎn)。3錯(cuò):蛋白質(zhì)具有重要的生物功能,有些蛋白質(zhì)是酶,可催化特定的生化反應(yīng),有些蛋白質(zhì)則具有其它的生物功能而不具有催化活性,所以不是所有的蛋白質(zhì)都具有酶的活性。4錯(cuò):-碳和羧基碳之間的鍵是CC單鍵,可以自由旋轉(zhuǎn)。5對(duì):在20種氨基酸中,除甘氨酸外都具有不對(duì)稱碳原子,所以具有L-型和D-型2種不同構(gòu)型,這兩種不同構(gòu)型的轉(zhuǎn)變涉及到共價(jià)鍵的斷裂和從新形成。6錯(cuò):由于甘氨酸的-碳上連接有2個(gè)氫原子,所以不是不對(duì)稱碳原子,沒有2種不同的立體異構(gòu)體,所以不具有旋光性。其它常見的氨基酸都具有不對(duì)稱碳原子,因此具

33、有旋光性。7錯(cuò):必需氨基酸是指人(或哺乳動(dòng)物)自身不能合成機(jī)體又必需的氨基酸,包括8種氨基酸。其它氨基酸人體自身可以合成,稱為非必需氨基酸。8對(duì):蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序,不同氨基酸的結(jié)構(gòu)和化學(xué)性質(zhì)不同,因而決定了多肽鏈形成二級(jí)結(jié)構(gòu)的類型以及不同類型之間的比例以及在此基礎(chǔ)上形成的更高層次的空間結(jié)構(gòu)。如在脯氨酸存在的地方-螺旋中斷,R側(cè)鏈具有大的支鏈的氨基酸聚集的地方妨礙螺旋結(jié)構(gòu)的形成,所以一級(jí)結(jié)構(gòu)在很大程度上決定了蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象。9錯(cuò):一氨基一羧基氨基酸為中性氨基酸,其等電點(diǎn)為中性或接近中性,但氨基和羧基的解離度,即pK值不同。10錯(cuò):蛋白質(zhì)的變性是蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的破

34、壞,這是由于維持蛋白質(zhì)構(gòu)象穩(wěn)定的作用力次級(jí)鍵被破壞所造成的,但變性不引起多肽鏈的降解,即肽鏈不斷裂。11對(duì):有些蛋白質(zhì)是由一條多肽鏈構(gòu)成的,只具有三級(jí)結(jié)構(gòu),不具有四級(jí)結(jié)構(gòu),如肌紅蛋白。12對(duì):血紅蛋白是由4個(gè)亞基組成的具有4級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì),當(dāng)血紅蛋白的一個(gè)亞基與氧結(jié)合后可加速其它亞基與氧的結(jié)合,所以具有變構(gòu)效應(yīng)。肌紅蛋白是僅有一條多肽鏈的蛋白質(zhì),具有三級(jí)結(jié)構(gòu),不具有四級(jí)結(jié)構(gòu),所以在與氧的結(jié)合過程中不表現(xiàn)出變構(gòu)效應(yīng)。13錯(cuò):Edman降解法是多肽鏈N端氨基酸殘基被苯異硫氫酸酯修飾,然后從多肽鏈上切下修飾的殘基,經(jīng)層析鑒定可知N端氨基酸的種類,而余下的多肽鏈仍為一條完整的多肽鏈,被回收后可繼續(xù)進(jìn)行

35、下一輪Edman反應(yīng),測(cè)定N末端第二個(gè)氨基酸。反應(yīng)重復(fù)多次就可連續(xù)測(cè)出多肽鏈的氨基酸順序。FDNB法(Sanger反應(yīng))是多肽鏈N末端氨基酸與FDNB(2,4-二硝基氟苯)反應(yīng)生成二硝基苯衍生物(DNP-蛋白),然后將其進(jìn)行酸水解,打斷所有肽鍵,N末端氨基酸與二硝基苯基結(jié)合牢固,不易被酸水解。水解產(chǎn)物為黃色的N端DNP-氨基酸和各種游離氨基酸。將DNP-氨基酸抽提出來并進(jìn)行鑒定可知N端氨基酸的種類,但不能測(cè)出其后氨基酸的序列。14對(duì):大多數(shù)氨基酸的-碳原子上都有一個(gè)自由氨基和一個(gè)自由羧基,但脯氨酸和羥脯氨酸的-碳原子上連接的氨基氮與側(cè)鏈的末端碳共價(jià)結(jié)合形成環(huán)式結(jié)構(gòu),所以不是自由氨基。15對(duì):蛋

36、白質(zhì)是由氨基酸組成的大分子,有些氨基酸的R側(cè)鏈具有可解離基團(tuán),如羧基、氨基、咪唑基等等。這些基團(tuán)有的可釋放H+ ,有的可接受H+ ,所以使得蛋白質(zhì)分子即是酸又是堿,是兩性電解質(zhì)。蛋白質(zhì)分子中可解離R基團(tuán)的種類和數(shù)量決定了蛋白質(zhì)提供和接受H+ 的能力,即決定了它的酸堿性質(zhì)。16對(duì):在具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)分子中,每個(gè)具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈?zhǔn)且粋€(gè)亞基。17錯(cuò):具有兩個(gè)或兩個(gè)以上肽鍵的物質(zhì)才具有類似于雙縮脲的結(jié)構(gòu),具有雙縮脲反應(yīng),而二肽只具有一個(gè)肽鍵,所以不具有雙縮脲反應(yīng)。18錯(cuò):二硫鍵是由兩個(gè)半胱氨酸的巰基脫氫氧化而形成的,所以兩個(gè)半胱氨酸只能形成一個(gè)二硫鍵。19對(duì):鹽析引起的蛋白質(zhì)沉淀是由于大量的中

37、性鹽破壞了蛋白質(zhì)膠體的穩(wěn)定因素(蛋白質(zhì)分子表面的水化膜及所帶同性電荷互相排斥),從而使蛋白質(zhì)溶解度降低并沉淀,但并未破壞蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu),所以不引起變性。根據(jù)不同蛋白質(zhì)鹽析所需的鹽飽和度分段鹽析可將蛋白質(zhì)進(jìn)行分離和純化。20錯(cuò):蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)包括二級(jí)結(jié)構(gòu)、三級(jí)結(jié)構(gòu)和四級(jí)結(jié)構(gòu)三個(gè)層次,三級(jí)結(jié)構(gòu)只是其中一個(gè)層次。21錯(cuò):維持蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)的作用力有氫鍵、離子鍵、疏水鍵、范德華力以及二硫鍵,其中最重要的是疏水鍵。22錯(cuò):具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì),只有所有的亞基以特定的適當(dāng)方式組裝在一起時(shí)才具有生物活性,缺少一個(gè)亞基或單獨(dú)一個(gè)亞基存在時(shí)都不具有生物活性。23錯(cuò):蛋白質(zhì)變性是由于維持蛋白質(zhì)構(gòu)象穩(wěn)定的作用力

38、(次級(jí)鍵和而硫鍵)被破壞從而使蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)被破壞并山個(gè)喪失生物活性的現(xiàn)象。次級(jí)鍵被破壞以后,蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)松散,原來聚集在分子內(nèi)部的疏水性氨基酸側(cè)鏈伸向外部,減弱了蛋白質(zhì)分子與水分子的相互作用,因而使溶解度將低。24錯(cuò):蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性是由鏈內(nèi)氫鍵維持的,如-螺旋結(jié)構(gòu)和-折疊結(jié)構(gòu)中的氫鍵均起到穩(wěn)定結(jié)構(gòu)的作用。但并非肽鏈中所有的肽鍵都參與氫鍵的形成,如脯氨酸與相鄰氨基酸形成的肽鍵,以及自由回轉(zhuǎn)中的有些肽鍵不能形成鏈內(nèi)氫鍵。(五) 問答題(解題要點(diǎn))1答:蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序。因?yàn)榈鞍踪|(zhì)分子肽鏈的排列順序包含了自動(dòng)形成復(fù)雜的三維結(jié)構(gòu)(即正確的空間構(gòu)象)所需要的全部

39、信息,所以一級(jí)結(jié)構(gòu)決定其高級(jí)結(jié)構(gòu)。2答:蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)分子中原子和基團(tuán)在三維空間上的排列、分布及肽鏈走向。蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)決定蛋白質(zhì)的功能。空間結(jié)構(gòu)與蛋白質(zhì)各自的功能是相適應(yīng)的。3答:(1)多肽鏈主鏈繞中心軸旋轉(zhuǎn),形成棒狀螺旋結(jié)構(gòu),每個(gè)螺旋含有3.6個(gè)氨基酸殘基,螺距為0.54nm,氨基酸之間的軸心距為0.15nm.。(2)-螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定主要靠鏈內(nèi)氫鍵,每個(gè)氨基酸的NH與前面第四個(gè)氨基酸的CO 形成氫鍵。(3)天然蛋白質(zhì)的-螺旋結(jié)構(gòu)大都為右手螺旋。4答:-折疊結(jié)構(gòu)又稱為-片層結(jié)構(gòu),它是肽鏈主鏈或某一肽段的一種相當(dāng)伸展的結(jié)構(gòu),多肽鏈呈扇面狀折疊。(1)兩條或多條幾乎完全伸展的多肽鏈

40、(或肽段)側(cè)向聚集在一起,通過相鄰肽鏈主鏈上的氨基和羰基之間形成的氫鍵連接成片層結(jié)構(gòu)并維持結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定。(2)氨基酸之間的軸心距為0.35nm(反平行式)和0.325nm(平行式)。(3)-折疊結(jié)構(gòu)有平行排列和反平行排列兩種。5答:蛋白質(zhì)的生物學(xué)功能從根本上來說取決于它的一級(jí)結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的生物學(xué)功能是蛋白質(zhì)分子的天然構(gòu)象所具有的屬性或所表現(xiàn)的性質(zhì)。一級(jí)結(jié)構(gòu)相同的蛋白質(zhì),其功能也相同,二者之間有統(tǒng)一性和相適應(yīng)性。6答:蛋白質(zhì)變性作用是指在某些因素的影響下,蛋白質(zhì)分子的空間構(gòu)象被破壞,并導(dǎo)致其性質(zhì)和生物活性改變的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)變性后會(huì)發(fā)生以下幾方面的變化:(1)生物活性喪失;(2)理化性質(zhì)的改變,包括

41、:溶解度降低,因?yàn)槭杷畟?cè)鏈基團(tuán)暴露;結(jié)晶能力喪失;分子形狀改變,由球狀分子變成松散結(jié)構(gòu),分子不對(duì)稱性加大;粘度增加;光學(xué)性質(zhì)發(fā)生改變,如旋光性、紫外吸收光譜等均有所改變。(3)生物化學(xué)性質(zhì)的改變,分子結(jié)構(gòu)伸展松散,易被蛋白酶分解。7答:維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)象穩(wěn)定的作用力是次級(jí)鍵,此外,二硫鍵也起一定的作用。當(dāng)某些因素破壞了這些作用力時(shí),蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象即遭到破壞,引起變性。8答:蛋白質(zhì)的重要作用主要有以下幾方面:(1)生物催化作用 酶是蛋白質(zhì),具有催化能力,新陳代謝的所有化學(xué)反應(yīng)幾乎都是在酶的催化下進(jìn)行的。(2)結(jié)構(gòu)蛋白 有些蛋白質(zhì)的功能是參與細(xì)胞和組織的建成。(3)運(yùn)輸功能 如血紅蛋白具有運(yùn)輸氧

42、的功能。(4)收縮運(yùn)動(dòng) 收縮蛋白(如肌動(dòng)蛋白和肌球蛋白)與肌肉收縮和細(xì)胞運(yùn)動(dòng)密切相關(guān)。(5)激素功能 動(dòng)物體內(nèi)的激素許多是蛋白質(zhì)或多肽,是調(diào)節(jié)新陳代謝的生理活性物質(zhì)。(6)免疫保護(hù)功能 抗體是蛋白質(zhì),能與特異抗原結(jié)合以清除抗原的作用,具有免疫功能。(7)貯藏蛋白 有些蛋白質(zhì)具有貯藏功能,如植物種子的谷蛋白可供種子萌發(fā)時(shí)利用。(8)接受和傳遞信息 生物體中的受體蛋白能專一地接受和傳遞外界的信息。(9)控制生長(zhǎng)與分化 有些蛋白參與細(xì)胞生長(zhǎng)與分化的調(diào)控。(10)毒蛋白 能引起機(jī)體中毒癥狀和死亡的異體蛋白,如細(xì)菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。9答:(a)異硫氫酸苯酯;(b)丹黃酰氯;(c)脲、-巰基乙

43、醇;(d)胰凝乳蛋白酶;(e)CNBr; (f)胰蛋白酶。10答:(1)可能在7位和19位打彎,因?yàn)楦彼岢3霈F(xiàn)在打彎處。(2)13位和24位的半胱氨酸可形成二硫鍵。(3)分布在外表面的為極性和帶電荷的殘基:Asp、Gln和Lys;分布在內(nèi)部的是非極性的氨基酸殘基:Try、Leu和Val;Thr盡管有極性,但疏水性也很強(qiáng),因此,它出現(xiàn)在外表面和內(nèi)部的可能性都有。第二章 核 酸(一)名詞解釋1單核苷酸(mononucleotide)2磷酸二酯鍵(phosphodiester bonds)3不對(duì)稱比率(dissymmetry ratio)4堿基互補(bǔ)規(guī)律(complementary base pai

44、ring)5反密碼子(anticodon)6順反子(cistron)7核酸的變性與復(fù)性(denaturation、renaturation)8退火(annealing)9增色效應(yīng)(hyper chromic effect)10減色效應(yīng)(hypo chromic effect)11噬菌體(phage)12發(fā)夾結(jié)構(gòu)(hairpin structure)13DNA的熔解溫度(melting temperature Tm)14分子雜交(molecular hybridization)15環(huán)化核苷酸(cyclic nucleotide)(二)填空題1DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)模型是_于_年提出的。2核酸的基本結(jié)構(gòu)

45、單位是_。3脫氧核糖核酸在糖環(huán)_位置不帶羥基。4兩類核酸在細(xì)胞中的分布不同,DNA主要位于_中,RNA主要位于_中。5核酸分子中的糖苷鍵均為_型糖苷鍵。糖環(huán)與堿基之間的連鍵為_鍵。核苷與核苷之間通過_鍵連接成多聚體。6核酸的特征元素_。7堿基與戊糖間是C-C連接的是_核苷。8DNA中的_嘧啶堿與RNA中的_嘧啶堿的氫鍵結(jié)合性質(zhì)是相似的。9DNA中的_嘧啶堿與RNA中的_嘧啶堿的氫鍵結(jié)合性質(zhì)是相似的。 10DNA雙螺旋的兩股鏈的順序是_關(guān)系。11給動(dòng)物食用3H標(biāo)記的_,可使DNA帶有放射性,而RNA不帶放射性。12B型DNA雙螺旋的螺距為_,每匝螺旋有_對(duì)堿基,每對(duì)堿基的轉(zhuǎn)角是_。13在DNA分

46、子中,一般來說G-C含量高時(shí),比重_,Tm(熔解溫度)則_,分子比較穩(wěn)定。14在_ _條件下,互補(bǔ)的單股核苷酸序列將締結(jié)成雙鏈分子。15_RNA分子指導(dǎo)蛋白質(zhì)合成,_RNA分子用作蛋白質(zhì)合成中活化氨基酸的載體。16DNA分子的沉降系數(shù)決定于_、_。17DNA變性后,紫外吸收_ _,粘度_ _、浮力密度_ _,生物活性將_ _。18因?yàn)楹怂岱肿泳哂衉 _、_ _,所以在_nm處有吸收峰,可用紫外分光光度計(jì)測(cè)定。19雙鏈DNA熱變性后,或在pH2以下,或在pH12以上時(shí),其OD260_,同樣條件下,單鏈DNA的OD260_。20DNA樣品的均一性愈高,其熔解過程的溫度范圍愈_。21DNA所在介質(zhì)的

47、離子強(qiáng)度越低,其熔解過程的溫度范圍愈_,熔解溫度愈_,所以DNA應(yīng)保存在較_濃度的鹽溶液中,通常為_mol/L的NaCI溶液。22mRNA在細(xì)胞內(nèi)的種類_,但只占RNA總量的_,它是以_為模板合成的,又是_合成的模板。 23變性DNA 的復(fù)性與許多因素有關(guān),包括_,_,_,_,_,等。24維持DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的主要因素是_,其次,大量存在于DNA分子中的弱作用力如_,_和_也起一定作用。25mRNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)呈_形,三級(jí)結(jié)構(gòu)呈_形,其3末端有一共同堿基序列_其功能是_。26常見的環(huán)化核苷酸有_和_。其作用是_,他們核糖上的_位與_位磷酸-OH環(huán)化。27真核細(xì)胞的mRNA帽子由_組成,其尾部

48、由_組成,他們的功能分別是_,_。28DNA在水溶解中熱變性之后,如果將溶液迅速冷卻,則DNA保持_狀態(tài);若使溶液緩慢冷卻,則DNA重新形成_。(三)選擇題1ATP分子中各組分的連接方式是:AR-A-P-P-P BA-R-P-P-P CP-A-R-P-P DP-R-A-P-P2hnRNA是下列哪種RNA的前體?AtRNA BrRNA CmRNA DSnRNA3決定tRNA攜帶氨基酸特異性的關(guān)鍵部位是:AXCCA3末端 BTC環(huán); CDHU環(huán) D額外環(huán) E反密碼子環(huán)4根據(jù)Watson-Crick模型,求得每一微米DNA雙螺旋含核苷酸對(duì)的平均數(shù)為::A25400 B2540 C29411 D294

49、1 E35055構(gòu)成多核苷酸鏈骨架的關(guān)鍵是:A23-磷酸二酯鍵 B 24-磷酸二酯鍵 C25-磷酸二酯鍵 D 34-磷酸二酯鍵 E35-磷酸二酯鍵6與片段TAGAp互補(bǔ)的片段為:AAGATp BATCTp CTCTAp DUAUAp7含有稀有堿基比例較多的核酸是:A胞核DNA B線粒體DNA CtRNA D mRNA8真核細(xì)胞mRNA帽子結(jié)構(gòu)最多見的是:Am7APPPNmPNmP B m7GPPPNmPNmP Cm7UPPPNmPNmP Dm7CPPPNmPNmP E m7TPPPNmPNmP9 DNA變性后理化性質(zhì)有下述改變:A對(duì)260nm紫外吸收減少 B溶液粘度下降 C磷酸二酯鍵斷裂 D核

50、苷酸斷裂10雙鏈DNA的Tm較高是由于下列哪組核苷酸含量較高所致:AA+G BC+T CA+T DG+C EA+C11密碼子GA,所識(shí)別的密碼子是:ACAU BUGC CCGU DUAC E都不對(duì)12真核生物mRNA的帽子結(jié)構(gòu)中,m7G與多核苷酸鏈通過三個(gè)磷酸基連接,連接方式是:A2-5 B3-5 C3-3 D5-5 E3-313在pH3.5的緩沖液中帶正電荷最多的是:AAMP BGMP CCMP DUMP14下列對(duì)于環(huán)核苷酸的敘述,哪一項(xiàng)是錯(cuò)誤的?AcAMP與cGMP的生物學(xué)作用相反 B 重要的環(huán)核苷酸有cAMP與cGMPCcAMP是一種第二信使 DcAMP分子內(nèi)有環(huán)化的磷酸二酯鍵15真核生

51、物DNA纏繞在組蛋白上構(gòu)成核小體,核小體含有的蛋白質(zhì)是AH1、H2、 H3、H4各兩分子 BH1A、H1B、H2B、H2A各兩分子CH2A、H2B、H3A、H3B各兩分子 DH2A、H2B、H3、H4各兩分子EH2A、H2B、H4A、H4B各兩分子(四)是非判斷題( )1DNA是生物遺傳物質(zhì),RNA則不是。( )2脫氧核糖核苷中的糖環(huán)3位沒有羥基。( )3原核生物和真核生物的染色體均為DNA與組蛋白的復(fù)合體。( )4核酸的紫外吸收與溶液的pH值無關(guān)。( )5生物體的不同組織中的DNA,其堿基組成也不同。( )6核酸中的修飾成分(也叫稀有成分)大部分是在tRNA中發(fā)現(xiàn)的。( )7DNA的Tm值和

52、AT含量有關(guān),AT含量高則Tm高。( )8真核生物mRNA的5端有一個(gè)多聚A的結(jié)構(gòu)。( )9DNA的Tm值隨(A+T)/(G+C)比值的增加而減少。( )10B-DNA代表細(xì)胞內(nèi)DNA的基本構(gòu)象,在某些情況下,還會(huì)呈現(xiàn)A型、Z型和三股螺旋的局部構(gòu)象。( )11DNA復(fù)性(退火)一般在低于其Tm值約20的溫度下進(jìn)行的。( )12用堿水解核酸時(shí),可以得到2和3-核苷酸的混合物。( )13生物體內(nèi),天然存在的DNA分子多為負(fù)超螺旋。( )14mRNA是細(xì)胞內(nèi)種類最多、含量最豐富的RNA。( )15tRNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)中的額外環(huán)是tRNA分類的重要指標(biāo)。( )16對(duì)于提純的DNA樣品,測(cè)得OD260/O

53、D280,則說明樣品中含有RNA。( )17基因表達(dá)的最終產(chǎn)物都是蛋白質(zhì)。( )18兩個(gè)核酸樣品A和B,如果A的OD260/OD280大于B的OD260/OD280,那么A的純度大于B的純度。( )19毫無例外,從結(jié)構(gòu)基因中DNA序列可以推出相應(yīng)的蛋白質(zhì)序列。( )20真核生物成熟mRNA的兩端均帶有游離的3-OH。(五)簡(jiǎn)答題1將核酸完全水解后可得到哪些組分?DNA和RNA的水解產(chǎn)物有何不同?2計(jì)算下列各題:(1)T7噬菌體DNA,其雙螺旋鏈的相對(duì)分子質(zhì)量為2.5107。計(jì)算DNA鏈的長(zhǎng)度(設(shè)核苷酸的平均相對(duì)分子質(zhì)量為650)。(2)相對(duì)分子質(zhì)量為130106的病毒DNA分子,每微米的質(zhì)量是

54、多少?(3)編碼88個(gè)核苷酸的tRNA的基因有多長(zhǎng)?(4)編碼細(xì)胞色素C(104個(gè)氨基酸)的基因有多長(zhǎng)(不考慮起始和終止序列)?(5)編碼相對(duì)分子質(zhì)量為9.6萬的蛋白質(zhì)的mRNA,相對(duì)分子質(zhì)量為多少(設(shè)每個(gè)氨基酸的平均相對(duì)分子量為120)?3對(duì)一雙鏈DNA而言,若一條鏈中(A+G)/(T+C)= 0.7,則:(1)互補(bǔ)鏈中(A+G)/(T+C)= ?(2)在整個(gè)DNA分子中(A+G)/(T+C)= ?(3)若一條鏈中(A+ T)/(G +C)= 0.7,則互補(bǔ)鏈中(A+ T)/(G +C)= ?(4)在整個(gè)DNA分子中(A+ T)/(G +C)= ?4DNA熱變性有何特點(diǎn)?Tm值表示什么?5在

55、pH7.0,0.165mol/L NaCl條件下,測(cè)得某一DNA樣品的Tm為89.3。求出四種堿基百分組成。6 述下列因素如何影響DNA的復(fù)性過程:(1)陽(yáng)離子的存在;(2)低于Tm的溫度;(2)高濃度的DNA鏈。7核酸分子中是通過什么鍵連接起來的?8DNA分子二級(jí)結(jié)構(gòu)有哪些特點(diǎn)?9在穩(wěn)定的DNA雙螺旋中,哪兩種力在維系分子立體結(jié)構(gòu)方面起主要作用?10簡(jiǎn)述tRNA二級(jí)結(jié)構(gòu)的組成特點(diǎn)及其每一部分的功能。11用1mol/L的KOH溶液水解核酸,兩類核酸(DNA及RNA)的水解有何不同?12如何將分子量相同的單鏈DNA與單鏈RNA分開?13計(jì)算下列各核酸水溶液在pH7.0,通過1.0cm光徑杯時(shí)的2

56、60nm處的A值(消光度)。已知:AMP的摩爾消光系數(shù)A260 = 15400GMP的摩爾消光系數(shù)A260 = 11700CMP的摩爾消光系數(shù)A260 = 7500UMP的摩爾消光系數(shù)A260 = 9900dTMP的摩爾消光系數(shù)A260 = 9200求:(1)32mol/L AMP,(2)47.5mol/L CMP,(3)6.0mol/L UMP的消光度,(4)48mol/L AMP和32mol/L UMP混合物的A260消光度。(5) A260 = 0.325的GMP溶液的摩爾濃度(以摩爾/升表示,溶液pH7.0)。(6) A260 = 0.090的dTMP溶液的摩爾濃度(以摩爾/升表示,溶

57、液pH7.0)。14如果人體有1014個(gè)細(xì)胞,每個(gè)體細(xì)胞的DNA量為6.4109個(gè)堿基對(duì)。試計(jì)算人體DNA的總長(zhǎng)度是多少?是太陽(yáng)-地球之間距離(2.2109公里)的多少倍?15指出在pH2.5、pH3.5、pH6、pH8、pH11.4時(shí),四種核苷酸所帶的電荷數(shù)(或所帶電荷數(shù)多少的比較),并回答下列問題:(1)電泳分離四種核苷酸時(shí),緩沖液應(yīng)取哪個(gè)pH值比較合適?此時(shí)它們是向哪一極移動(dòng)?移動(dòng)的快慢順序如何?(2)當(dāng)要把上述四種核苷酸吸附于陰離子交換樹脂柱上時(shí),應(yīng)調(diào)到什么pH值?(3)如果用洗脫液對(duì)陰離子交換樹脂上的四種核苷酸進(jìn)行洗脫分離時(shí),洗脫液應(yīng)調(diào)到什么pH值?這四種核苷酸上的洗脫順序如何?為什么?三、習(xí)題解答(一)名詞解釋1. 單核苷酸(mononucleotide):核苷與磷酸縮合生成的磷酸酯稱為單核苷酸。2. 磷酸二酯鍵(phosphodiester bonds):?jiǎn)魏塑账嶂?,核苷的戊糖與磷酸的羥基之間形成的磷酸酯鍵。3. 不對(duì)稱比率(dissymmetry ratio):不同生物的堿基組成由很大的差異,這可用不對(duì)稱比率(A+T)/(G+C)表示。4. 堿基互補(bǔ)規(guī)律(complementary base pai

展開閱讀全文
溫馨提示:
1: 本站所有資源如無特殊說明,都需要本地電腦安裝OFFICE2007和PDF閱讀器。圖紙軟件為CAD,CAXA,PROE,UG,SolidWorks等.壓縮文件請(qǐng)下載最新的WinRAR軟件解壓。
2: 本站的文檔不包含任何第三方提供的附件圖紙等,如果需要附件,請(qǐng)聯(lián)系上傳者。文件的所有權(quán)益歸上傳用戶所有。
3.本站RAR壓縮包中若帶圖紙,網(wǎng)頁(yè)內(nèi)容里面會(huì)有圖紙預(yù)覽,若沒有圖紙預(yù)覽就沒有圖紙。
4. 未經(jīng)權(quán)益所有人同意不得將文件中的內(nèi)容挪作商業(yè)或盈利用途。
5. 裝配圖網(wǎng)僅提供信息存儲(chǔ)空間,僅對(duì)用戶上傳內(nèi)容的表現(xiàn)方式做保護(hù)處理,對(duì)用戶上傳分享的文檔內(nèi)容本身不做任何修改或編輯,并不能對(duì)任何下載內(nèi)容負(fù)責(zé)。
6. 下載文件中如有侵權(quán)或不適當(dāng)內(nèi)容,請(qǐng)與我們聯(lián)系,我們立即糾正。
7. 本站不保證下載資源的準(zhǔn)確性、安全性和完整性, 同時(shí)也不承擔(dān)用戶因使用這些下載資源對(duì)自己和他人造成任何形式的傷害或損失。

相關(guān)資源

更多
正為您匹配相似的精品文檔
關(guān)于我們 - 網(wǎng)站聲明 - 網(wǎng)站地圖 - 資源地圖 - 友情鏈接 - 網(wǎng)站客服 - 聯(lián)系我們

copyright@ 2023-2025  zhuangpeitu.com 裝配圖網(wǎng)版權(quán)所有   聯(lián)系電話:18123376007

備案號(hào):ICP2024067431號(hào)-1 川公網(wǎng)安備51140202000466號(hào)


本站為文檔C2C交易模式,即用戶上傳的文檔直接被用戶下載,本站只是中間服務(wù)平臺(tái),本站所有文檔下載所得的收益歸上傳人(含作者)所有。裝配圖網(wǎng)僅提供信息存儲(chǔ)空間,僅對(duì)用戶上傳內(nèi)容的表現(xiàn)方式做保護(hù)處理,對(duì)上載內(nèi)容本身不做任何修改或編輯。若文檔所含內(nèi)容侵犯了您的版權(quán)或隱私,請(qǐng)立即通知裝配圖網(wǎng),我們立即給予刪除!