《2019-2020年高中生物《ATP和酶》教案6蘇教版必修1》由會(huì)員分享，可在線閱讀，更多相關(guān)《2019-2020年高中生物《ATP和酶》教案6蘇教版必修1（20頁(yè)珍藏版）》請(qǐng)?jiān)谘b配圖網(wǎng)上搜索。

1、2019-2020年高中生物《ATP和酶》教案6蘇教版必修1 一、 教學(xué)目標(biāo) 1、ATP的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式：A— P? P? P （A代表腺昔，P代表磷酸基團(tuán)，？代表高能磷酸鍵）。 2、ATP的生理功能：是為生物體的新陳代謝代謝過(guò)程直接提供能量（能量貨幣）。 3、ATP與ADP之間的相互轉(zhuǎn)化： 酶 ATP+HO

2、種酶只能催化一種化合物或一類化合物的化學(xué)反應(yīng)。 需要適宜的條件：一需要適宜的溫度條件，在適宜的溫度條件下，酶的活性最高，高于 或低于這個(gè)條件，酶的活性將下降；二需要適宜的pH值，在適宜的pH值條件下，酶的催化 活性最高，高于或低于這個(gè)條件，酶的催化活性將會(huì)下降。 6、酶的活性：即酶促反應(yīng)的速率，受底物濃度、反應(yīng)產(chǎn)物的濃度、酶的濃度、溫度和pH 的影響。 二、教材分析 1、重點(diǎn)難點(diǎn)與疑點(diǎn)重點(diǎn)難點(diǎn)是ATP的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式、ATP的生理功能、ATP與ADP之間的相互轉(zhuǎn)化、 酶的概念和化 學(xué)本質(zhì)、酶的高效性、酶的專一性等。 疑點(diǎn)是酶促反應(yīng)需要適宜的條件、酶促反應(yīng)的速率，受底物濃度、反應(yīng)產(chǎn)物的

3、濃度、酶的濃 2、教材解讀 課文 一、生命活動(dòng)的能量“貨幣” ——ATP 早在20世紀(jì)20年代，幾 位科學(xué)家就分別在肌肉中發(fā)現(xiàn) 了 一種叫做腺喋吟核 甘三磷酸 的物質(zhì)，它是一種不穩(wěn)定的化 合物，由1分子腺喋吟、1分 子核糖和3分子磷酸組成，簡(jiǎn) 稱ATP 度、溫度和pH的影響等。 解 讀 ATP是生物體進(jìn)行新陳代謝所需能量的直接來(lái)源。 闡述：新陳代謝不僅需要酶，而且需要能量。我們知道， 糖類是細(xì)胞和生物體的主要能源物質(zhì)，脂肪是生物體內(nèi)儲(chǔ)存 能量的主要物質(zhì)。但是，這些有機(jī)物中的能量都不能直接用生物體的 各項(xiàng)生命活動(dòng)，它們?cè)诩?xì)胞中被逐步氧化分解釋放出來(lái)，弁將其中的 一部分能

4、量轉(zhuǎn)移到ATP中，通過(guò)ATP直接 提供給各項(xiàng)生命活動(dòng)。 ATP的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式、分子式和分子結(jié)構(gòu)式 （1） ATP的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式 ATP的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式可寫成：A- P? P? Po其中A代表腺昔 （即腺喋吟），T表示3個(gè)，P表示磷酸，所以 ATP也稱為三 磷酸腺甘?！?？ ”表示高能磷酸鍵，即"P? O'鍵，“-” 表示一般的共價(jià)鍵。 （2） ATP的分子式 ATP的分子式為：G0H6O3N5P 3 O (3) ATP的分子結(jié)構(gòu)式 nh2 0HOH |OH H2 —0 —P— O II IIIIII OOO 磷酸基團(tuán) 磷酸基團(tuán) 磷酸基團(tuán)

5、 OH OH 核糖 ?、V 腺背三個(gè)磷酸基團(tuán) 三磷酸腺昔(ATP) 闡述：ATP是一種高能磷酸化合物，一分子 ATP中含有 二個(gè)高能磷酸鍵，每個(gè)高能磷酸鍵中貯存了大量的自由能，所謂自 由能是指能直接用于作功的能量。ATP中高能磷酸鍵 貯存的自由能在鍵斷裂時(shí)釋放出來(lái)，能直接推動(dòng)各項(xiàng)生命活 動(dòng)而作功，普通共價(jià)鍵斷裂時(shí)釋放的能量不能直接用于各項(xiàng)生命活 動(dòng)。經(jīng)測(cè)定每 mol高能磷酸鍵貯存的能量約為 30.5kJ ? mol 1o 所以ATP被稱為生命活動(dòng)的直接能源物質(zhì)。ATP和ADP之間的相 P46頁(yè)書(shū)本圖4-1 互轉(zhuǎn)化

6、酶 ATP+H 2。土眸小DP+Pi+ 能量 闡述：在ATP與ADP的相互轉(zhuǎn)化中，ATP既可以儲(chǔ)能，又 可 作為生命活動(dòng)的直接能源。在 ATP的第二個(gè)和第三個(gè)磷酸 之間的 高能磷酸鍵對(duì)細(xì)胞中能量的捕獲和釋放都是很重要的。第三個(gè)磷酸 位于末端，能夠很快地移走，于ATP就轉(zhuǎn)變 成了 ADP如果加上第三個(gè)磷酸，ADP又轉(zhuǎn)變成了 ATP。在這些 變化中，能量的轉(zhuǎn)變是很重要的。把游離的磷酸束縛在ADP上形 成ATP,需要能量，在這個(gè)反應(yīng)中能量被捕獲而且貯存起來(lái)。從 ATP上移走第三個(gè)磷酸，就釋放能量，ATP又轉(zhuǎn)變 成ADP 了。所有這些變化都是在酶催化下完成的。這樣的過(guò)程在 活細(xì)胞中可

7、以永無(wú)止境地循環(huán)進(jìn)行o ATP在活細(xì)胞中是 二、酶與酶促反應(yīng) 生物體內(nèi)每時(shí)每刻在 進(jìn)行著許多復(fù)雜的化學(xué)反 應(yīng)，這些化學(xué)反應(yīng)之所以 能迅速而有規(guī)律地進(jìn)行，都 和酶有關(guān)。酶通常是指由生 用不完的，換句話講，如果 ATP用完了，也就意味著生命的 結(jié) 束。 酶是活細(xì)胞產(chǎn)生的一類具有生物催化作用的有機(jī)物。絕 都大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)，少數(shù)酶是 RNA 闡述：關(guān)于酶的化學(xué)本質(zhì)，多年來(lái)，科學(xué)家們一直認(rèn)為 所有酶的化學(xué)本質(zhì)都是蛋白質(zhì)。然而，20世紀(jì)80年代以來(lái) 的科學(xué)表明，一些 RNA分子也具有酶的催化作用。如一種叫做 RnaseP的酶，這種酶20%勺蛋白質(zhì)和80%勺R(shí)NA組成。科 活

8、細(xì)胞產(chǎn)生的、具有催化活 性 的一類特殊蛋白質(zhì)，又稱 為生 物催化劑。 絕 大多數(shù)的 酶都是 蛋 白質(zhì)。近年來(lái)， 科學(xué)家發(fā)現(xiàn)， 某些核酸也具有生物催化 作 用，它們被稱為“核酶” 。 酶在常溫、常壓等溫和 條件下具有很高的催化效 率。 例如， 1 個(gè)過(guò)氧化氫酶 分子 在室溫條件下每 1min 可催化 500 萬(wàn)個(gè)過(guò)氧化氫分 子的分解 反應(yīng)。酶也具有特 異性。一種 酶只能對(duì)一定的 底物發(fā)生催化 作用。例如， 淀粉酶只能催化 淀粉的水 解，不能催化蛋白質(zhì) 和脂質(zhì) 的水解。 學(xué)家們將這種酶中的蛋白質(zhì)除去，并且提高了Mg +的濃度， 他們發(fā)現(xiàn)留下來(lái)的 RNA 仍然具有

9、與該種酶相同的催化活性。 后來(lái) 的科學(xué)實(shí)驗(yàn)進(jìn)一步證實(shí)， 某些 RNA 分子同那些構(gòu)成酶的 蛋白質(zhì)分子一樣，都是效率非常高的生物催化劑。所以從酶 的化學(xué) 本質(zhì)來(lái)說(shuō)，絕大多數(shù)是蛋白質(zhì)，少數(shù)是RNA 但講酶 的化學(xué)本質(zhì)是有機(jī)物是不會(huì)錯(cuò)的。 具有酶活性的蛋白分子分為簡(jiǎn)單蛋白質(zhì)類和結(jié)合蛋白 質(zhì)類。 簡(jiǎn)單蛋白質(zhì)類的酶只由氨基酸組成，不含任何其它物 質(zhì)，如胃蛋白 酶。結(jié)合蛋白質(zhì)類的酶由蛋白質(zhì)和輔因子組成 的，如乳酸脫氫酶、 轉(zhuǎn)氨酶等。組成這類酶的蛋白質(zhì)部分稱 為酶蛋白，輔因子部分叫做 輔酶或輔基。輔酶和輔基并沒(méi)有什么本質(zhì)上的差別， 只是它們與 蛋白質(zhì)部分結(jié)合的牢固程度不同而已。通常把那些

10、與酶蛋白結(jié)合得 比較松的、用透析法可以除去的小分子有機(jī)物叫輔酶， 把那些與 酶蛋白結(jié)合得比 較緊的、用透析法不容易除去的小分子物質(zhì)叫輔 基。酶蛋白 與輔因子單獨(dú)存在時(shí)都沒(méi)有催化活力， 只有兩者結(jié)合 在一起 時(shí)，才能起到酶的催化作用。這完整的酶分子稱為全酶。 （ 1 ） 酶的高效性 酶的高效性是指與無(wú)機(jī)催化劑相比較， 酶的催化效率要 高出 很多，一般要高出107? io13倍。 闡述：酶的催化具有高效性是指與無(wú)機(jī)催化劑比較而言 的， 失去了比較的對(duì)象也就無(wú)所謂高效性。如細(xì)胞中的過(guò)氧化氧酶催化 過(guò)氧化氫分解為水和氧，這個(gè)過(guò)程也能被Fe3+所 催化，但過(guò)氧化氫酶催化的效率比Fe

11、3+催化的效率高得多。 再如在人體內(nèi)，人體細(xì)胞通過(guò)呼吸作用釋放出大量的CO2， CO 擴(kuò)散進(jìn)入血液后和水反應(yīng)生成fCQ, 但生成的速度是比 較慢的，當(dāng) CQ 擴(kuò)散進(jìn)入紅細(xì)胞后，在紅細(xì)胞中有一種酶稱 為碳酸 酐酶，這種酶能夠催化 CO 和水生成 H2CQ 的反應(yīng)，使反應(yīng)的速度 比原先提高了約一萬(wàn)五千倍。 （ 2 ） 酶的專一性 酶的專一性是指每一種酶只能催化一種化合物 或一類 化合物的化學(xué)反應(yīng)。 闡述：酶促反應(yīng)具有高度的特異性（專一性） ，即一種 酶只 能催化一種反應(yīng)或一組密切相關(guān)的反應(yīng)，酶對(duì)底物的專一性要求 很高，有時(shí)甚至只催化一種底物的反應(yīng)。如淀粉酶 只能催化淀粉分

12、解成麥芽糖而不能催化麥芽糖分解成葡萄糖。酶的專一性與酶是蛋 白質(zhì)有關(guān)，每種蛋白質(zhì)都有特定的 空間結(jié)構(gòu)， 酶催化反應(yīng)時(shí)， 酶 蛋白分子首先與底物分子結(jié)合， 但酶分子與底物分子能否結(jié)合， 取決于酶分子的活性部位與 底物分子在空間構(gòu)象上是否對(duì)應(yīng)， 或 經(jīng)底物誘導(dǎo)后能否與底 物分子結(jié)合。酶與底物分子結(jié)合時(shí)，底物能 誘導(dǎo)酶分子的構(gòu)象發(fā)生變化， 使酶分子能與底物很好地結(jié)合形成 酶－底物的 復(fù)合物，從而發(fā)生催化作用。酶與底物相互作用形成的 酶－ 底物復(fù)合物這一過(guò)程十分重要， 在實(shí)驗(yàn)室內(nèi)進(jìn)行一個(gè)化學(xué)反 應(yīng)，首先要給予活化能，所以需要加熱。酶促反應(yīng)不需要加熱，不 必給以活化能。這是因?yàn)槊负偷孜?/p>

13、的相互作用要釋放一些結(jié)合能，以 使酶-底物復(fù)合物穩(wěn)定。而有了結(jié)合能的釋放，酶就可用來(lái)降低化學(xué)反 應(yīng)的活化能了 酶促反應(yīng)的速率與 pH、 溫度、酶的濃度、底物濃度、 反應(yīng)產(chǎn)物的濃度等有密切關(guān) 系。 1、溫度對(duì)酶的影響 酶促反應(yīng)的正常進(jìn)行需要適宜的溫度。在最適溫度條件 酶促反應(yīng)速 度 下，酶的催化能力最高。溫度對(duì)酶催化能力的影響可用如圖所示的 曲線表示。 闡述：在較低溫度時(shí)，隨著溫度的升高，酶的活性也逐漸提 高，達(dá)到最適溫度時(shí)，酶的催化能力最高，但高于最適溫度后酶 的催化能力會(huì)迅速下降，最后完全失去催化能力，即溫度對(duì)酶催 化能力的影響在最適溫度兩側(cè)的曲線是不對(duì)稱的。

14、其原因是低溫 不破壞蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)，只是酶的催化能力下降；高溫會(huì)導(dǎo)致 蛋白質(zhì)分子發(fā)生熱變性，而蛋白質(zhì)的變性是不可逆的，酶蛋白變 性后酶的功能就會(huì)完全喪失。不同的溫度需要的最適溫度是不同 的，一般來(lái)講，在人體內(nèi) 酶的最適溫度為37C,對(duì)變溫動(dòng)物來(lái)說(shuō)， 體內(nèi)酶的最適溫度 相對(duì)低一些。對(duì)植物來(lái)說(shuō)，分布在高緯度地區(qū) 的植物，其體 內(nèi)酶的最適溫度較低，分布在低緯度地區(qū)的植物， 體內(nèi)酶的最適溫度高一些。 pH值。在適宜的pH值 2、pH值對(duì)酶的影響 酶促反應(yīng)的正常進(jìn)行需要適宜的 條件下，酶的催化能力最高。pH值對(duì)酶催化能力的影響可用 闡述：酶的催化能力的發(fā)揮有一個(gè)最適 pH值，在低于

15、 如圖所示的 最適pH值時(shí)，隨著pH值的升高，酶的催化能力也相應(yīng)升高， 高 于最適pH值時(shí)，隨著pH值的升高，酶的活性逐漸下降， 在最適 pH值兩側(cè)的曲線基本是對(duì)稱的。pH過(guò)高或過(guò)低也會(huì) 使蛋白質(zhì)變性，當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)變性后，酶也就完全喪失了催化的能 力。不同的酶需要的最適溫度是不同的，如人胃液中的胃 蛋白質(zhì) 的最適pH值為1.8左右，唾液淀粉酶的最適 pH值為7左右，溶 酶體中酶的最適 pH值約為5左右。 3、酶的催化能力與時(shí)間的關(guān)系（如圖曲線所示） 闡述：即使在最適溫度和pH值的條件下，酶的催化能 力也不是一成不變的，酶在“工作”

16、了一段時(shí)間后會(huì)發(fā)生“鈍 化” 現(xiàn)象，即催化能力開(kāi)始下降，最后失去催化能力，酶促反應(yīng)的速度與 時(shí)間的關(guān)系如圖曲線所示。這些嚴(yán)重鈍化或失 去催化能力的酶在細(xì)胞中水解酶的作用下會(huì)被分解成氨基酸，氨基酸 可以再度合成蛋白質(zhì)。 4、酶促反應(yīng)速度與底物濃度的關(guān)系（如圖曲線所示） 度酶 促r / I 速 「低物.最 闡述：酶促反應(yīng)的速度與底物濃度的有關(guān)系是：在酶量 一定的 條件下，在一定范圍內(nèi)會(huì)隨著底物濃度的增加，反應(yīng)速度也增加， 但達(dá)到一定濃度后酶促反應(yīng)的速度也就不再增加了，原因是酶飽和 了。 拓展閱讀 有關(guān)ATP 1997年諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)的一半授予了美國(guó)的保羅？博耶和英國(guó)的約翰

17、？沃克，在研 以表彰他們 究腺甘三磷酸合成酶如何利用能量進(jìn)行ATP再生方面所取得的成就。 三磷酸腺甘（ATP的分子結(jié)構(gòu)很復(fù)雜，它的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式如下 ： H OH OH HO — P ? O— F II O ATP 的分子為 C0H16O3N5P 3, 分子量是507, ATP與ADP的轉(zhuǎn)化式可表示為： ATP=ADP+Pi+能量。ADP再脫去一個(gè)磷酸根形成一磷酸腺甘（簡(jiǎn)稱AMP, AMP是構(gòu)成RNA 的一種腺喋吟核糖核甘酸。磷酸在ATP的功能中起著非常重要的作用。兩個(gè)磷酸之間（也就 是P與P之間）用“？ ”符號(hào)表示的化學(xué)鍵，是一種特殊的化學(xué)鍵。這種化學(xué)鍵斷裂時(shí)，放 出的能量是正

18、常的化學(xué)鍵放出的能量的2倍以上（如每摩爾的高能磷酸鍵放出的能量約 29.29?41.84千焦，而一般的 P- O鍵只放出能量8.37? 20.92干焦. 從低等的單細(xì)胞生物到高等的人類，能量的釋放、貯存和利用，都是以ATP為中心的。 生物體進(jìn)行各項(xiàng)生理活動(dòng)所需要的能量，大都直接地來(lái)自于 ATP,有些則間接地來(lái)源于 ATP。 總之，它們都通過(guò) ATP來(lái)供應(yīng)能量。生物體的各種組織細(xì)胞中，各含有一定數(shù)量的ATP而 當(dāng)細(xì)胞中的 ATP 濃度過(guò)高是時(shí)，生物體可以將ATP 的高能磷酸鍵中的能量轉(zhuǎn)移給肌酸， 以生 成磷酸肌酸（ CP 這種化合物。此反應(yīng)可簡(jiǎn)寫成： ATP+C ADP+CP 。磷酸肌

19、酸可作為 一種輔助能源在動(dòng)物的肌肉中貯存。 讓纖維素?zé)òl(fā)青春 為什么纖維素沒(méi)有像蔗糖、 淀粉一樣被人類廣泛利用呢？原來(lái)， 這與它的結(jié)構(gòu)有關(guān)。 纖 維素 分子中的葡萄糖是由 3 -1 , 4 糖苷鍵連接而成的。一個(gè)纖維素分子大約含有幾百個(gè)到 15 000 個(gè)葡萄糖分子。依靠纖維素酶酶解，纖維素能逐漸被分解成為寡糖、雙糖和單糖， 但人體內(nèi)缺 乏纖維素酶，因而人體無(wú)法直接利用纖維素。 要想充分利用纖維素，首先需要有大量的纖維素酶。好在纖維素酶在自然界分布很廣， 許多微生 物 （主要是霉菌和細(xì)菌）都能生產(chǎn)纖維素酶。目前， 微生物發(fā)酵已經(jīng)是大規(guī)模生產(chǎn) 纖維素酶的主要 途徑。 目前， 各

20、國(guó)科學(xué)家在纖維素酶解工藝方面的研究非?；钴S。 實(shí)驗(yàn)表明， 這些工藝一方面需要?jiǎng)?chuàng)造較 好的水解條件，如將原料充分粉碎，加強(qiáng)酶與底物的接觸， 使酶解過(guò)程更加容易，另 一方面需要有活力較高的纖維素酶。 為了進(jìn)一步提高纖維素酶解的產(chǎn)量和質(zhì)量， 現(xiàn)在的關(guān)鍵是選育 纖維素酶的高產(chǎn)菌種， 從而讓纖維素也像蔗糖、 淀粉一樣被人類廣泛利用， 煥發(fā)青春。 蛋白催化劑 現(xiàn)在我們可以把酶簡(jiǎn)單地定義為有機(jī)催化劑。 化學(xué)家們開(kāi)始著手分離酶， 想看看它們究竟是些 什么樣的物質(zhì)。麻煩的是，在各種細(xì)胞和天然液體內(nèi)， 酶的含量都非常小， 而且所得 到的提取物總是混合物，很難分清其中哪些是酶，哪些不是酶。 許多生物化

21、學(xué)家曾經(jīng)猜測(cè)酶就是蛋白質(zhì)， 因?yàn)樯晕⒓訜幔?酶的特性很容易被破壞， 就像 使蛋 白質(zhì)變性一樣。 但是，在 20 世紀(jì) 20 年代，德國(guó)生物化學(xué)家威爾施泰特報(bào)道說(shuō)，某些純 化了的酶溶 液（他認(rèn)為他已經(jīng)從中去掉了所有的蛋白質(zhì)） ，表現(xiàn)出明顯的催化作用。他的結(jié)論是：酶不是蛋白 質(zhì)， 而是比較簡(jiǎn)單的化學(xué)物質(zhì)， 它實(shí)際上可能是利用蛋白質(zhì)作為載體分子。 當(dāng)時(shí)大多數(shù)生物化學(xué)家 都站在威爾施泰特一邊，他是諾貝爾獎(jiǎng)金獲得者，享有很高的威望。 可是， 這個(gè)學(xué)說(shuō)剛一提出， 康奈爾大學(xué)的生物化學(xué)家薩姆納幾乎馬上就提出有力的證據(jù)予以反 駁。 薩姆納從刀豆 （一種美洲熱帶植物的白色種子）中分離出一些結(jié)晶，溶解

22、后顯示 出一種叫做脲 酸的酶的特性， 即能夠催化尿素分解成二氧化碳和氨。 薩姆納的結(jié)晶顯示出明 顯的蛋白質(zhì)性質(zhì)， 而且他無(wú)法把蛋白質(zhì)與酶的活力分開(kāi)。 凡是使蛋白質(zhì)變性的東西也都會(huì)破壞這種 酶。 這一切好像都證明， 他所得到的是一種純的結(jié)晶狀的酶， 而且證明酶是一種蛋白 質(zhì)。 由于威爾施泰特的巨大威望，在一段時(shí)間內(nèi)薩姆納的發(fā)現(xiàn)沒(méi)有受到重視。但是， 1930 年，洛克菲勒研究院的化學(xué)家諾思羅普和他的同事們證明薩姆納的發(fā)現(xiàn)是正確的。 他們結(jié)晶 出了許多種酶（包括胃蛋白酶在內(nèi)） ，而且發(fā)現(xiàn)它們都是蛋白質(zhì)。此外，諾思羅普還證明， 這些結(jié)晶 都是純蛋白質(zhì)，即使溶解并稀釋到一般化學(xué)試驗(yàn)（如威

23、爾施泰特所做的那些試驗(yàn)） 不能再查到蛋白質(zhì) 存在的程度，仍然會(huì)保持它們的催化活力。 酶就這樣被證實(shí)是蛋白催化劑。到目前為止，人們已經(jīng)識(shí)別出大約 xx 種不同的酶，并 對(duì) 200 多種酶進(jìn)行了結(jié)晶——全部都是蛋白質(zhì)，無(wú)一例外。 由于他們的工作，薩姆納和諾思羅普分享了 1946 年的諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)酶工程技術(shù) 動(dòng)物、植物和細(xì) 菌的活細(xì)胞都是一個(gè)特殊的化工廠。 在億萬(wàn)年的漫長(zhǎng)進(jìn)化過(guò)程中， 這些 活細(xì)胞獲得了一種驚人的本 領(lǐng)， 它們不僅能合成生命活動(dòng)所必須的一切物質(zhì)， 而且一些細(xì)菌還能在極端環(huán)境條件下生存。 如有 的細(xì)菌能在近冰點(diǎn)的水中生存， 有的則生長(zhǎng)在幾乎沸騰的 水中；有的細(xì)菌適應(yīng)低pH

24、 （ 1 ? 2 ）環(huán)境， 而有的則適應(yīng)于高 pH （ 9? 11 ）環(huán)境；還有些細(xì)菌 能夠抵抗高滲透壓的環(huán)境而生活在高鹽環(huán)境中。無(wú)論在哪種情況下， 活細(xì)胞里生物合成的經(jīng) 濟(jì)性和有效性都是現(xiàn)代化工業(yè)所不能比的。 據(jù)估算，一個(gè)活細(xì)胞內(nèi)可以同時(shí)發(fā)生1 500 ? xx 個(gè)化學(xué)反應(yīng)，這些反應(yīng)都是由酶來(lái)催化 完成的， 由此構(gòu)成了生命物質(zhì)代謝的基礎(chǔ)。 一個(gè)活細(xì)胞內(nèi)大約含有幾千種酶， 現(xiàn)已知道的超過(guò) 1000 種，它們大都是蛋白質(zhì)（少數(shù)情況下可以是核酸） 。 酶有人們非常感興趣的獨(dú)特性能： 化學(xué)催化能耗低、 污染少， 不僅能完成普通化學(xué)催化 劑不 能完成的反應(yīng)， 且具更高的專一性， 即一種酶只能催

25、化一種或一類反應(yīng)。 這給了人們很 大的啟示— —即如何有效地借用酶的這些特性和生化反應(yīng)原理為人類服務(wù)。 20 世紀(jì) 70 年代 以來(lái)，隨著現(xiàn)代生物技術(shù)的興起，酶工程技術(shù)亦應(yīng)運(yùn)而生，并在制藥業(yè)、食品工業(yè)、諸多基本化學(xué)工 業(yè)和農(nóng)業(yè)生產(chǎn)中顯示出強(qiáng)大的生命力。 實(shí)際上早在4000 多年前，我國(guó)勞動(dòng)人民就掌握了運(yùn)用酶的技 術(shù)，如釀酒技術(shù)中使用的酒曲 就含有大量生醇發(fā)酵的酶， 只不過(guò)以前的人們不知道罷了。 近百年 來(lái)， 由于人們對(duì)酶在生物 體內(nèi)的作用機(jī)制有了突飛猛進(jìn)的認(rèn)識(shí)， 不僅從各種生物體內(nèi)提取鑒定了眾 多的酶廣泛用于工 農(nóng)業(yè)生產(chǎn)， 在一定程度上還能創(chuàng)造出在選擇性和活性上模擬酶性質(zhì)的聚合物催化 劑，

26、 并在分 子仿生學(xué)領(lǐng)域占有重要一席之地。 現(xiàn)在全世界工業(yè)用酶的市場(chǎng)已超過(guò)15 億美元，專家們預(yù)計(jì)其銷售額每年將以 10% 比率 增長(zhǎng)。 食品工業(yè)中酶主要用于淀粉轉(zhuǎn)化、 奶制品及食物和飲料生產(chǎn)。 如葡萄糖異構(gòu)酶應(yīng)用于 飲料工 業(yè)生產(chǎn)高果糖玉米甜味劑； 以麥芽糖淀粉酶代替化學(xué)品單酸甘油脂作為面包制造抗腐 變用。紡織品工 業(yè)中酶在漂白、除垢、脫漿和牛仔褲的現(xiàn)代“石洗”等工藝中正發(fā)揮越來(lái)越大的作用。造紙工業(yè)中紙 漿漂白氯的用量是環(huán)境污染的主要因素。 業(yè)已開(kāi)發(fā)出的聚糖酶和 3 -甘露聚糖酶被證明具有更為高效的漂白性能。酶添加劑應(yīng)用于動(dòng)物飼料也具有重大價(jià)值。大量的動(dòng)物 飼料是植物組織， 其中

27、含有不能消化的， 甚至抗?fàn)I養(yǎng)的成分。 特別是單胃動(dòng)物 （如 豬、家禽等） 不易消化非淀粉的多聚糖， 如 3 -葡聚糖和木糖。 用 3 - 葡聚糖酶和木糖酶事先處理飼料，就可解決 不易消化問(wèn)題，從而減少糧食的消耗量。植酸是一種抗?fàn)I養(yǎng)性的物質(zhì)， 它能結(jié)合多種礦物質(zhì) （磷、 鈣、鐵、鋅） 和蛋白質(zhì)， 造成主要營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)吸收不良。 自然提取的植酸酶產(chǎn)量低、 價(jià)格昂貴，限制了它的應(yīng)用。 一難題。 此外，化妝品工業(yè)也正在介入酶工程這一領(lǐng)域， 除皮膚表面的自由基） 和生物表面活化劑 （如糖脂） 研究證明， 植酸酶可克服這一障礙。 可是 科學(xué) 家們正在通過(guò)基因工程方法來(lái)解決這 希望能用一些酶

28、 （如超氧化物歧化酶能消 作為刺激性化學(xué)品的溫和的替代品； 環(huán)境污染 其穩(wěn)定性 卻很差，因 pH 、 這大大限制了 因此產(chǎn)品 30 年來(lái)，由于生物 徑來(lái)解決；作為藥物來(lái)治療疾病的酶，臨床上已 20 余 種，例如用鏈激酶治療血栓病、用凝血因子忸和區(qū)治療血友病等功效顯著。 從 這些資料我們可以粗略 地看到酶與我們生活的關(guān)系 是多么的密切。 但是， 上述所用的傳統(tǒng)酶存在著局限性。 從細(xì)菌、 酵母、 植物和動(dòng)物細(xì)胞中分離提取酶是一 個(gè)復(fù)雜而造價(jià)昂貴的事，從而影響了它的大量供應(yīng)；不少酶即使提取了出來(lái)， 為酶的活性依賴其天然的大分子生理構(gòu)象，而這種構(gòu)象必須在有限的溫

29、度、 鹽濃度范圍內(nèi)才能保持，因此環(huán)境條件稍有所變化，就很容易使酶失去活性， 酶的應(yīng)用； 再者，工業(yè)流程中酶必須與反應(yīng)物混合，在水溶液中才能實(shí)現(xiàn)其功能， 最后還存在一個(gè)分離純化的問(wèn)題，這也是一個(gè)比較棘手的問(wèn)題。然而近 技術(shù)的發(fā)展， 這些問(wèn)題正在逐漸被克服。 首先，基因工程重組酶技術(shù)有望解決酶的來(lái)源問(wèn)題。 1991 年第一個(gè)酶基因工程產(chǎn)品 凝乳酶在美國(guó)面世。其次，探索極端環(huán)境下生活的微生 物，分離其中在極端條件下仍有活性的酶及其基因， 或通過(guò)蛋白質(zhì)工程定點(diǎn)突變或隨機(jī)突變 技術(shù)定向 改造酶，則可望擴(kuò)展酶的應(yīng)用范圍。 另外，酶固定化技術(shù)的出現(xiàn)， 為酶制劑在工農(nóng) 業(yè)生產(chǎn)和醫(yī)藥實(shí)踐上的應(yīng)用開(kāi)

30、拓了廣闊的前景。固定化酶是借助物理方法(如吸附作用)或 化學(xué)方法(如共價(jià)偶聯(lián)法)將酶固定于水不溶性或水溶性載體而制成的一種酶制劑形式。它 能反復(fù)使用，因此大大降低了生產(chǎn)成本；酶經(jīng)固定化后往往會(huì)獲得對(duì)有機(jī)溶劑等的抵抗能力，因此可 用于進(jìn)行某些非水系統(tǒng)的反應(yīng)，從而大大擴(kuò)展了酶的應(yīng)用范圍。木糖異構(gòu)酶是第一個(gè) 開(kāi)發(fā)出來(lái)的固定化酶，已用于工業(yè)化生產(chǎn)高果糖玉米糖漿。 在這世紀(jì)之交，酶工程技術(shù)正在蓬勃發(fā)展，尤其是酶模擬技術(shù)的發(fā)展，將使21世紀(jì)人 們的生活更多地受益于生物催化劑一一酶。 知識(shí)結(jié)構(gòu) 【知識(shí)點(diǎn)圖表】 『ATP的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式 F生嚅泮［量ATP ATP的生理功能酶 IATP與ADP

31、之間的相互轉(zhuǎn)化： ATP+H2O <> ADP+Pi+能量 ATP和酶( 酶的化學(xué)本質(zhì) 高效性 酶的特性j專一性 I需要適宜的條件 I酶促反應(yīng)的影響因素 【學(xué)法指導(dǎo)】 1.在ATP的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式基礎(chǔ)上，理解 ATP的生理功能。 2?理解ATP與ADP之間的相互轉(zhuǎn)化，弁理解作為生命活動(dòng)的能量“貨幣”的意義。 3.掌握酶的化學(xué)本質(zhì)、酶的特性及影響酶促反應(yīng)的因素。 4?理解酶的特性、影響酶作用速率的因素的實(shí)驗(yàn)原理，學(xué)會(huì)實(shí)驗(yàn)方法的同時(shí)，提高實(shí)驗(yàn)過(guò) 程設(shè)計(jì)、實(shí) 驗(yàn)結(jié)果預(yù)測(cè)、實(shí)驗(yàn)評(píng)價(jià)的能力。 教材習(xí)題參考答案 1. A 2. ATP Pi能量肌肉運(yùn)動(dòng)神經(jīng)沖動(dòng)生物發(fā)光主動(dòng)運(yùn)輸 3.

32、 ( 1)鹽酸與高溫破壞了唾液中的淀粉酶 (2 )唾液和面包霉中都含有淀粉酶 (3) 藍(lán)色不能催化水解淀粉 (4) 酶促反應(yīng)需要適宜的溫度。37C是淀粉酶的最適宜溫度。 實(shí)驗(yàn)器材 冰箱，燒杯，試管，量筒，溫度計(jì)，酒精燈，淀粉溶液，稀釋的唾液、碘液等。 2019-2020年高中生物《ATP和酶》教案8蘇教版必修1 探究一：溫度對(duì)酶作用速率的影響 實(shí)驗(yàn)假設(shè) 溫度影響酶作用速率。具體來(lái)說(shuō)，在其他條件不變的情況下，一定范圍內(nèi)增加溫度，酶 作用速率升高；超過(guò)一定的溫度范圍以后，再增加溫度，酶作用速率下降，高溫導(dǎo)致酶失去 活性。 實(shí)驗(yàn)步驟 ①取8支試管，分別標(biāo)記為 1、2、3、4

33、、5、6、7、8;用量筒各量取2 mL的可溶性淀 粉溶 液，分別加入上述 8支試管；對(duì)上述8個(gè)試管分別進(jìn)行0 C、17 C、27 C、37 C、47 C、57 C、67 C、100 C的溫度控制5分鐘；同時(shí)，取另一組 8支試管，用量筒量取 2 mL稀釋的唾液也進(jìn)行同樣的 溫度控制處理。 ② 取出上述兩組試管，將稀釋的唾液分別加入到對(duì)應(yīng)溫度的試管中，再水浴保持相應(yīng)溫 度5分鐘。 ③取出試管，加入碘液 2? 3滴，觀察顏色變化，用“ +”表示顏色變化的深淺。實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)與分析 ”f--.試管 實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù) 1 2 3 4 5 6 7 8 加入1 2后顏色變化 +++ ++

34、 + - + +++ +++ +++ 數(shù)據(jù)分析(酶作用速率) - + ++ +++ ++ - - - 關(guān)于實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)的分析說(shuō)明： 實(shí)驗(yàn)中，加入碘液后顏色變化越明顯， 直接表明淀粉被水解 的越少，間接證明酶在該溫度條件下的催化活性越低，酶作用速率降低；反之，則相反。 教師提出下列問(wèn)題，學(xué)生進(jìn)行實(shí)驗(yàn)或討論: (1)假如實(shí)驗(yàn)中將步驟③換成加入斐林試劑，后水浴加熱會(huì)出現(xiàn)怎樣的結(jié)果？ 學(xué)生探究結(jié)果：在試管 4中出現(xiàn)的傳紅色沉淀最明顯，而1、7、8試管幾乎無(wú)沉淀。 (2) 假如進(jìn)行重復(fù)實(shí)驗(yàn)，在步驟②之 后，將實(shí)驗(yàn)中的試管1、7、8再置于37 C的條 件下 水浴5

35、分鐘，有何現(xiàn)象？ 學(xué)生探究結(jié)果：試管 1中加入碘液無(wú)顏色變化(不顯藍(lán)色)；而7、8試管加入碘液顯 藍(lán)色。 (3)上述實(shí)驗(yàn)說(shuō)明了什么？ 生 說(shuō)明了在0C時(shí)，酶的活性會(huì)受到抑制，但在一定范圍內(nèi)溫度升高其活性會(huì)增加，說(shuō)明這種低溫 導(dǎo)致的酶活性的降低是可以被恢復(fù)的；而在57 C、67 C、100 C時(shí)，酶的活 性會(huì)受到抑制，弁且隨著溫度的降低，其活性不再變化，說(shuō)明高溫導(dǎo)致的這種活性的降低是不可以 被恢復(fù)的。 (4)能否根據(jù)數(shù)學(xué)的函數(shù)思想，繪出唾液淀粉酶作用速率與溫度之間關(guān)系的函數(shù)示意圖？你能 否對(duì)該函數(shù)圖進(jìn)行解釋？ T 學(xué)生自主完成(見(jiàn)右圖)： 學(xué)生解釋：說(shuō)明酶的催化需要適宜

36、的溫度范圍；弁且特定的酶具有一個(gè)特定的最適宜溫 度；在最適溫度范圍內(nèi)，隨著溫度的升高，酶作用速率增加；超過(guò)最適溫度范圍后，隨著溫度的升 高，酶作用速率降低，最終失去活性；低溫對(duì)酶活性的抑制是可以被恢復(fù)的，而高溫 導(dǎo)致酶的活性喪失是不可以被恢復(fù)的。為什么呢？ 師 高溫導(dǎo)致了酶的空間結(jié)構(gòu)的破壞，而這種破壞是不可以被恢復(fù)的，因而酶的活性中心失 去其催化活性；低溫僅抑制了酶的活性中心的催化能力，弁沒(méi)有破壞酶的空間結(jié)構(gòu)， 所以這 種酶活性的降低是可以被恢復(fù)的。 （5）有些細(xì)菌生活在火山噴發(fā)口，也有一些生物生活在溫泉之中，你如何來(lái)解釋這種現(xiàn)象呢? 小組討論、代表發(fā)言：生活在這些環(huán)境中的生物

37、，其體內(nèi)的酶與人體內(nèi)的酶的種類是不 同的，所以所需要的最適溫度與人的也不同。 （6）人體內(nèi)有許多種類的酶，這些不同的酶所需要的最適溫度都相同嗎？ 師 人體不同的酶所需要的最適溫度是有所不同的，但大多是37 C左右。具體情況，可以 查閱相關(guān)資料。 探究二：pH對(duì)酶作用速率的影響 教學(xué)建議：可以參考探究一的實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)思路，設(shè)計(jì)出一組呈梯度的pH環(huán)境，以研究不 同的pH對(duì)酶作用速率的影響。 師 能否根據(jù)數(shù)學(xué)的函數(shù)思想，繪出酶作用速率與pH之間關(guān)系的函數(shù)示意圖？你能否 對(duì)該函數(shù)圖進(jìn)行解釋？ 學(xué)生自主完成（見(jiàn)下圖）： pii 生 說(shuō)明酶的催化需要適宜的 pH范圍；弁且特定的酶

38、具有一個(gè)特定的最適宜pH；在最適pH 范圍內(nèi)，隨著pH的升高，酶作用速率增加；超過(guò)最適pH范圍后，隨著pH的升高，酶作用 速率降低，弁最終導(dǎo)致酶失去活性；過(guò)酸與過(guò)堿對(duì)酶活性的破壞都不可以被恢復(fù)。 師 pH之間的關(guān)系示意圖？弁舉出相應(yīng)的例子。 你能否畫出不同的酶作用速率與 學(xué)生自主完成（見(jiàn)下圖）： ■ —1 - 1 -2 一 如人體內(nèi)的胃蛋白酶需要的最適pH范圍是1.5? 22之間，而胰蛋白酶需要的最適的 pH 范圍是 8.0? 9.0。 探究三：酶濃度對(duì)酶作用速率的影響 實(shí)驗(yàn)假設(shè) 酶濃度影響酶作用速率。具體來(lái)說(shuō)，在其他條件不變的情況下，一定范圍內(nèi)增加酶濃度,酶作用 速率

39、升高；超過(guò)一定的濃度范圍以后，再增加酶濃度，酶作用速率不變。 實(shí)驗(yàn)器材 燒杯、試管、量筒、干酯母菌、過(guò)氧化氫、蒸儲(chǔ)水等。 實(shí)驗(yàn)步驟 ①取一定量的酯母菌配制成酯母菌溶液，用容量瓶（或量筒與燒杯）將上述鮮酯母菌溶 液分別配制成稀釋10倍、100倍、100倍、1 000倍的酯母菌稀釋液；另取 4支試管，分別 標(biāo)記為1、2、3、4,用量筒各量取 3 mL的過(guò)氧化氫溶液，分別加入上述4支試管。 ②將酯母菌稀釋液分別加入上述 4支試管，觀察試管中氣泡逸出的速率與氣泡的大小。實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù) 與分析 實(shí)驗(yàn)數(shù)廠號(hào)- 1 2 3 4 加入酯母菌稀釋液后氣泡逸出的速率 ++++ +++

40、++ + 數(shù)據(jù)分析（酶作用的速率） ++++ +++ ++ + 關(guān)于實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)的分析說(shuō)明：實(shí)驗(yàn)中，加入酯母菌稀釋液后氣泡逸出的速率越快、氣 泡 越 大，直接表明過(guò)氧化氫被分解得越多，間接證明酶作用的速率越大。 師 能否根據(jù)數(shù)學(xué)的函數(shù)思想，繪出H2O2酶作用速率與酶濃度之間關(guān)系的函數(shù)示意圖？你能否對(duì)該 函數(shù)圖進(jìn)行解釋？ 學(xué)生自主完成（見(jiàn)下圖）： 具體來(lái)說(shuō)，在底物濃度一定，其他條件不變的情況下，一定范圍內(nèi)增加酶濃度，酶作用 速率升 高；酶的濃度超過(guò)一定的范圍以后，再增加酶濃度，酶作用速率不變。這主要與反應(yīng) 容器中底物濃度 的限制、產(chǎn)物濃度的抑制等因素有關(guān)。 探究四：底

41、物濃度對(duì)酶作用速率的影響 設(shè)計(jì)出一組呈濃度梯度的過(guò)氧化氫溶液環(huán) 弁畫出底物濃度與酶作用速率關(guān)系的函數(shù) 教學(xué)建議：可以參考探究三的實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)思路, 境，以研究不同的底物濃度對(duì)酶作用速率的影響。 學(xué)生探究：進(jìn)行相關(guān)的實(shí)驗(yàn)弁進(jìn)行數(shù)據(jù)分析。 生 在其他條件不變的情況下，一定范圍內(nèi)增加底物濃度，酶作用速率升高；超過(guò)一定的溫度范圍以 后，再增加底物濃度，酶作用速率不變。這主要與反應(yīng)容器中酶濃度的限制、產(chǎn)物濃度的抑制等因 素有關(guān)。 師 那么，反應(yīng)產(chǎn)物的濃度對(duì)實(shí)驗(yàn)中酶作用的速率有何影響呢？ 教師活動(dòng)：引導(dǎo)學(xué)生從化學(xué)平衡的角度來(lái)分析問(wèn)題。 生 隨著反應(yīng)產(chǎn)物濃度的增加， 抑制作用越 反應(yīng)

42、產(chǎn)物對(duì)實(shí)驗(yàn)中酶作用的速率具有抑制作用， 課堂小結(jié) 酶促反應(yīng)的速率受到多種因素共同影響； 取的；研究其中一種因素的作用，要注意控制變量。 單單考慮一種因素而忽略另一種因素都是不可 病、酶的活性變化而導(dǎo)致疾病的產(chǎn)生、 酶是生物體內(nèi)進(jìn)行新陳代謝的重要物質(zhì)。 生事業(yè)中有關(guān)酶的應(yīng)用的例子。 用作輔助消化劑的多酶片，含有淀粉酶、 I 導(dǎo)學(xué)生閱讀“放眼社會(huì)”的“酶與疾病”，讓學(xué)生了解酶和疾病的關(guān)系，如先天性酶 缺陷 酶在診斷和治療疾病中的應(yīng)用， 更重要的是理解 教師還可鼓勵(lì)學(xué)生收集社會(huì)生活中， 尤其是醫(yī)療衛(wèi) 胃蛋白酶、胰蛋白酶和脂肪酶等，盡管胃內(nèi)酸 度較高，不適合大多數(shù)酶發(fā)揮作用，

43、 但人們可以將某些酶制劑做成腸溶劑型， 如糖衣片和膠 囊等，讓酶到達(dá)腸內(nèi)后再被釋放出來(lái)發(fā)揮作用，從而治療消化不良和食欲不振等癥。 學(xué)生活動(dòng)：閱讀“酶與疾病”，并利用網(wǎng)絡(luò)、圖書(shū)館、報(bào)刊等途徑，通過(guò)資料收集與整理、實(shí)地 走訪與考察等多種方法，寫出一篇有關(guān)“酶與疾病”的調(diào)查報(bào) 板書(shū)設(shè)計(jì) 3. 酶促反應(yīng) 4. 影響酶促反應(yīng)的因素 (1) 溫度 (2) pH (3) 酶的濃度 (4) 底物濃度 活動(dòng)與探究 “探究胃蛋白酶進(jìn)入小腸后是否能發(fā)揮活性”的活動(dòng)建議： 探究原理： 酶的活性受 pH 的影響，在過(guò)酸或過(guò)堿的環(huán)境下酶的活性都會(huì)喪失。在活性范圍內(nèi)，酶 的活性隨 著 pH 的變化而有所變化。由于人體的胃蛋白酶由胃腺細(xì)胞分泌產(chǎn)生，并在胃中催化蛋白質(zhì)分解的反 應(yīng)，然后隨食糜進(jìn)入小腸，這時(shí)pH 由 2 . 0 變成 7 . 8,對(duì)胃蛋白酶的活 性產(chǎn)生了影響。 實(shí)驗(yàn)材料： 胃蛋白酶溶液，精肉塊，鹽酸， NaOH, p H 試紙等。 實(shí)驗(yàn)步驟： (1) 配制pH=2 . 0和 pH=7 . 8的液體； (2) 在兩試管中分別加入等量pH=2 . 0和 pH=7 . 8 的液體； (3) 加入兩塊相同形狀的等重量的精肉塊； (4) 向兩試管中同時(shí)滴入胃蛋白酶溶液； (5) 定時(shí)觀察，記錄； (6)