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2019-2020年高中生物 酶促反應(yīng)及影響酶作用速率的因素 第3課時示范教案 蘇教版 導(dǎo)入新課 教師呈示情景：出示細(xì)胞亞顯微結(jié)構(gòu)圖或讓學(xué)生觀察教材中的細(xì)胞圖，然后由學(xué)生回答線粒體、葉綠體、溶酶體與核糖體等細(xì)胞器的作用。并思考，為何相關(guān)的細(xì)胞代謝只能在相應(yīng)的細(xì)胞結(jié)構(gòu)中完成或進(jìn)行？ 推進(jìn)新課 　板　書： （三）酶促反應(yīng)與酶促反應(yīng)過程 教師引導(dǎo)： （1）根據(jù)我們前面所學(xué)的知識可以知道，細(xì)胞內(nèi)所有的代謝反應(yīng)都是在酶的催化下進(jìn)行的。細(xì)胞內(nèi)各種結(jié)構(gòu)的功能不同，其原因之一是它們的結(jié)構(gòu)中所含酶的種類各異。 （2）如：線粒體是有氧呼吸的主要場所，是由于徹底氧化分解有機(jī)物的酶分布于此；核糖體中有合成蛋白質(zhì)的酶存在使其成為合成蛋白質(zhì)的場所；葉綠體內(nèi)有催化光合作用的酶系…… （3）細(xì)胞空間上酶分布的分隔性和酶的高效性、專一性、多樣性，使錯綜復(fù)雜的代謝反應(yīng)既各自獨(dú)立又相互協(xié)調(diào)統(tǒng)一。 （4）我們把這種由酶催化的化學(xué)反應(yīng)稱為酶促反應(yīng)。 師 那么酶促反應(yīng)與一般的化學(xué)反應(yīng)有何區(qū)別呢？ 學(xué)生活動：學(xué)生小組討論、代表發(fā)言。 生甲 酶促反應(yīng)通常是在常溫、常壓、接近中性等溫和條件下進(jìn)行的。 生乙 酶的催化效率很高，因而生物體內(nèi)的酶促反應(yīng)速率很快。 生丙 酶促反應(yīng)中酶的催化往往具有專一性，即一種酶只能催化一種或一類化學(xué)反應(yīng)。 …… 師 在酶促反應(yīng)中，酶究竟是如何產(chǎn)生催化作用的？ 學(xué)生活動：自主學(xué)習(xí)課文中“酶促反應(yīng)的相關(guān)知識”，注意觀察“酶促反應(yīng)示意圖”中a、b兩圖的區(qū)別，并進(jìn)行小組討論。 教師活動：打開自制的Flash課件，動態(tài)模擬酶在酶促反應(yīng)中的作用機(jī)制（我們建議在設(shè)置媒體技術(shù)時，要盡量符合“誘導(dǎo)—契合”模型，而非“鑰匙—鎖”模型）。 生 酶在酶促反應(yīng)中能催化特定的底物反應(yīng)，與酶的活性中心有關(guān)。但是，什么是酶的活性中心呢？ 師 ①活性中心是指酶分子中直接和底物結(jié)合，并和酶的催化作用直接有關(guān)的部位。②酶的活性中心一般位于酶分子的表面，呈裂縫狀。③酶活性中心一般是由兩部分組成的，一部分叫做結(jié)合基團(tuán)，主要起到與底物結(jié)合的作用；另一部分叫做催化基團(tuán)，直接參與催化反應(yīng)。少數(shù)酶分子中的基團(tuán)同時具有上述兩個作用。 師 酶在酶促反應(yīng)中究竟如何發(fā)揮作用呢？ 生甲 底物與酶的關(guān)系猶如鑰匙—鎖的關(guān)系。 生乙 酶的活性中心與底物分子在結(jié)構(gòu)上具有特殊的匹配關(guān)系，這種匹配可以通過酶與底物之間的誘導(dǎo)而產(chǎn)生；當(dāng)酶與底物結(jié)合的時候，便啟動化學(xué)反應(yīng)。 生丙 在反應(yīng)過程中，形成了酶—底物的中間產(chǎn)物，然后，酶與底物脫離，同時底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物。 …… 師 “酶促反應(yīng)示意圖”中a、b兩圖各表示酶在何種反應(yīng)中的催化作用？ 生 “酶促反應(yīng)示意圖”中a圖表示酶在合成反應(yīng)中的催化作用，如酶可以催化兩個氨基酸脫水縮合生成二肽；“酶促反應(yīng)示意圖”中b圖表示酶在分解反應(yīng)中的催化作用，如麥芽糖酶可以催化麥芽糖水解為兩分子葡萄糖。 師 酶作用機(jī)理的假說到底有哪些？ （1）關(guān)于酶的活性中心和底物結(jié)合的機(jī)理，早在1890年，德國化學(xué)家費(fèi)休就提出了著名的“鑰匙—鎖”模型。他認(rèn)為底物和酶分子的關(guān)系，就像鑰匙和鎖相配一樣，一把鎖只能被一把鑰匙打開，或是被在構(gòu)象上相近的鑰匙打開。這一學(xué)說在一定程度上解釋了酶促反應(yīng)的特性。 （2）但實(shí)際上，酶的活性中心并不像這個模型中所顯示的那樣，是固定不變的；并且這個模型不能解釋可逆反應(yīng)，因?yàn)榈孜锖彤a(chǎn)物的結(jié)構(gòu)是不同的。為什么這些不同的鑰匙能開同一把鎖？１９５８年，科仕蘭提出的“誘導(dǎo)—契合”模型克服了“鑰匙—鎖”模型的缺點(diǎn)。按照這一模型，酶與底物結(jié)合時，底物能誘導(dǎo)酶分子的構(gòu)象發(fā)生變化，使酶分子能與底物很好地結(jié)合，從而發(fā)生催化作用。酶的Ｘ射線衍射研究證明，酶與底物結(jié)合時，酶分子的構(gòu)象的確是發(fā)生了變化。 （3）酶和底物相互作用而產(chǎn)生酶—底物復(fù)合物這一過程十分重要。在實(shí)驗(yàn)室內(nèi)進(jìn)行一個化學(xué)反應(yīng)，首先需要給以活化能，所以需要加熱。酶促反應(yīng)不需要加熱，不必給以活化能。這是因?yàn)槊负偷孜锏南嗷プ饔靡尫乓恍┙Y(jié)合能，使酶—底物復(fù)合物穩(wěn)定。有了結(jié)合能的釋放，酶就可以降低化學(xué)反應(yīng)所需的活化能了。 師 在我們上一堂課中，進(jìn)行了這樣一個實(shí)驗(yàn)，在用稀硫酸和唾液淀粉酶催化淀粉水解時，在其他條件不變的情況下，假如對加入稀硫酸的試管進(jìn)行酒精燈加熱處理，再觀察其實(shí)驗(yàn)結(jié)果，會發(fā)現(xiàn)淀粉水解的速率增加；而對加入稀釋的唾液進(jìn)行同樣的處理，卻發(fā)現(xiàn)被水解的速率顯著減慢，甚至完全不水解。說明了高溫加熱增加了H+的催化活性，卻顯著降低了淀粉酶的催化活性，甚至?xí)?dǎo)致淀粉酶失去催化活性。那么，溫度對酶的催化活性究竟有什么影響呢？溫度影響酶的催化活性的機(jī)理是什么呢？ 探究一：溫度對酶作用速率的影響 實(shí)驗(yàn)假設(shè) 溫度影響酶作用速率。具體來說，在其他條件不變的情況下，一定范圍內(nèi)增加溫度，酶作用速率升高；超過一定的溫度范圍以后，再增加溫度，酶作用速率下降，高溫導(dǎo)致酶失去活性。 實(shí)驗(yàn)器材 冰箱，燒杯，試管，量筒，溫度計，酒精燈，淀粉溶液，稀釋的唾液、碘液等。 實(shí)驗(yàn)步驟 ①取8支試管，分別標(biāo)記為1、2、3、4、5、6、7、8；用量筒各量取2 mL的可溶性淀粉溶液，分別加入上述8支試管；對上述8個試管分別進(jìn)行0 ℃、17 ℃、27 ℃、37 ℃、47 ℃、57 ℃、67 ℃、100 ℃的溫度控制5分鐘；同時，取另一組8支試管，用量筒量取2 mL稀釋的唾液也進(jìn)行同樣的溫度控制處理。 ②取出上述兩組試管，將稀釋的唾液分別加入到對應(yīng)溫度的試管中，再水浴保持相應(yīng)溫度5分鐘。 ③取出試管，加入碘液2～3滴，觀察顏色變化，用“+”表示顏色變化的深淺。 實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)與分析 試 管 號 實(shí) 驗(yàn) 數(shù) 據(jù) 1 2 3 4 5 6 7 8 加入I2后顏色變化 +++ ++ + - + +++ +++ +++ 數(shù)據(jù)分析（酶作用速率） - + ++ +++ ++ - - - 關(guān)于實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)的分析說明：實(shí)驗(yàn)中，加入碘液后顏色變化越明顯，直接表明淀粉被水解的越少，間接證明酶在該溫度條件下的催化活性越低，酶作用速率降低；反之，則相反。 教師提出下列問題，學(xué)生進(jìn)行實(shí)驗(yàn)或討論： （1）假如實(shí)驗(yàn)中將步驟③換成加入斐林試劑，后水浴加熱會出現(xiàn)怎樣的結(jié)果？ 學(xué)生探究結(jié)果：在試管4中出現(xiàn)的磚紅色沉淀最明顯，而1、7、8試管幾乎無沉淀。 （2）假如進(jìn)行重復(fù)實(shí)驗(yàn)，在步驟②之后，將實(shí)驗(yàn)中的試管1、7、8再置于37 ℃的條件下水浴5分鐘，有何現(xiàn)象？ 學(xué)生探究結(jié)果：試管1中加入碘液無顏色變化（不顯藍(lán)色）；而7、8試管加入碘液顯藍(lán)色。 （3）上述實(shí)驗(yàn)說明了什么？ 生 說明了在0 ℃時，酶的活性會受到抑制，但在一定范圍內(nèi)溫度升高其活性會增加，說明這種低溫導(dǎo)致的酶活性的降低是可以被恢復(fù)的；而在57 ℃、67 ℃、100 ℃時，酶的活性會受到抑制，并且隨著溫度的降低，其活性不再變化，說明高溫導(dǎo)致的這種活性的降低是不可以被恢復(fù)的。 （4）能否根據(jù)數(shù)學(xué)的函數(shù)思想，繪出唾液淀粉酶作用速率與溫度之間關(guān)系的函數(shù)示意圖？你能否對該函數(shù)圖進(jìn)行解釋？ 學(xué)生自主完成（見右圖）： 學(xué)生解釋：說明酶的催化需要適宜的溫度范圍；并且特定的酶具有一個特定的最適宜溫度；在最適溫度范圍內(nèi)，隨著溫度的升高，酶作用速率增加；超過最適溫度范圍后，隨著溫度的升高，酶作用速率降低，最終失去活性；低溫對酶活性的抑制是可以被恢復(fù)的，而高溫導(dǎo)致酶的活性喪失是不可以被恢復(fù)的。為什么呢？ 師 高溫導(dǎo)致了酶的空間結(jié)構(gòu)的破壞，而這種破壞是不可以被恢復(fù)的，因而酶的活性中心失去其催化活性；低溫僅抑制了酶的活性中心的催化能力，并沒有破壞酶的空間結(jié)構(gòu)，所以這種酶活性的降低是可以被恢復(fù)的。 （5）有些細(xì)菌生活在火山噴發(fā)口，也有一些生物生活在溫泉之中，你如何來解釋這種現(xiàn)象呢？ 小組討論、代表發(fā)言：生活在這些環(huán)境中的生物，其體內(nèi)的酶與人體內(nèi)的酶的種類是不同的，所以所需要的最適溫度與人的也不同。 （6）人體內(nèi)有許多種類的酶，這些不同的酶所需要的最適溫度都相同嗎？ 師 人體不同的酶所需要的最適溫度是有所不同的，但大多是37 ℃左右。具體情況，可以查閱相關(guān)資料。 探究二：pH對酶作用速率的影響 教學(xué)建議：可以參考探究一的實(shí)驗(yàn)設(shè)計思路，設(shè)計出一組呈梯度的pH環(huán)境，以研究不同的pH對酶作用速率的影響。 師 能否根據(jù)數(shù)學(xué)的函數(shù)思想，繪出H2O2酶作用速率與pH之間關(guān)系的函數(shù)示意圖？你能否對該函數(shù)圖進(jìn)行解釋？ 學(xué)生自主完成（見下圖）： 生 說明酶的催化需要適宜的pH范圍；并且特定的酶具有一個特定的最適宜pH；在最適pH范圍內(nèi)，隨著pH的升高，酶作用速率增加；超過最適pH范圍后，隨著pH的升高，酶作用速率降低，并最終導(dǎo)致酶失去活性；過酸與過堿對酶活性的破壞都不可以被恢復(fù)。 師 你能否畫出不同的酶作用速率與pH之間的關(guān)系示意圖？并舉出相應(yīng)的例子。 學(xué)生自主完成（見下圖）： 如人體內(nèi)的胃蛋白酶需要的最適pH范圍是1.5～2.2之間，而胰蛋白酶需要的最適的pH范圍是8.0～9.0。 探究三：酶濃度對酶作用速率的影響 實(shí)驗(yàn)假設(shè) 酶濃度影響酶作用速率。具體來說，在其他條件不變的情況下，一定范圍內(nèi)增加酶濃度，酶作用速率升高；超過一定的濃度范圍以后，再增加酶濃度，酶作用速率不變。 實(shí)驗(yàn)器材 燒杯、試管、量筒、干酵母菌、過氧化氫、蒸餾水等。 實(shí)驗(yàn)步驟 ①取一定量的酵母菌配制成酵母菌溶液，用容量瓶（或量筒與燒杯）將上述鮮酵母菌溶液分別配制成稀釋10倍、100倍、100倍、1 000倍的酵母菌稀釋液；另取4支試管，分別標(biāo)記為1、2、3、4，用量筒各量取3 mL的過氧化氫溶液，分別加入上述4支試管。 ②將酵母菌稀釋液分別加入上述4支試管，觀察試管中氣泡逸出的速率與氣泡的大小。 實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)與分析 試 管 號 實(shí) 驗(yàn) 數(shù) 據(jù) 1 2 3 4 加入酵母菌稀釋液后氣泡逸出的速率 ++++ +++ ++ + 數(shù)據(jù)分析（酶作用的速率） ++++ +++ ++ + 關(guān)于實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)的分析說明：實(shí)驗(yàn)中，加入酵母菌稀釋液后氣泡逸出的速率越快、氣泡越大，直接表明過氧化氫被分解得越多，間接證明酶作用的速率越大。 師 能否根據(jù)數(shù)學(xué)的函數(shù)思想，繪出H2O2酶作用速率與酶濃度之間關(guān)系的函數(shù)示意圖？你能否對該函數(shù)圖進(jìn)行解釋？ 學(xué)生自主完成（見下圖）： 生 具體來說，在底物濃度一定，其他條件不變的情況下，一定范圍內(nèi)增加酶濃度，酶作用速率升高；酶的濃度超過一定的范圍以后，再增加酶濃度，酶作用速率不變。這主要與反應(yīng)容器中底物濃度的限制、產(chǎn)物濃度的抑制等因素有關(guān)。 探究四：底物濃度對酶作用速率的影響 教學(xué)建議：可以參考探究三的實(shí)驗(yàn)設(shè)計思路，設(shè)計出一組呈濃度梯度的過氧化氫溶液環(huán)境，以研究不同的底物濃度對酶作用速率的影響。 學(xué)生探究：進(jìn)行相關(guān)的實(shí)驗(yàn)并進(jìn)行數(shù)據(jù)分析。并畫出底物濃度與酶作用速率關(guān)系的函數(shù)圖。 生 在其他條件不變的情況下，一定范圍內(nèi)增加底物濃度，酶作用速率升高；超過一定的溫度范圍以后，再增加底物濃度，酶作用速率不變。這主要與反應(yīng)容器中酶濃度的限制、產(chǎn)物濃度的抑制等因素有關(guān)。 師 那么，反應(yīng)產(chǎn)物的濃度對實(shí)驗(yàn)中酶作用的速率有何影響呢？ 教師活動：引導(dǎo)學(xué)生從化學(xué)平衡的角度來分析問題。 生 反應(yīng)產(chǎn)物對實(shí)驗(yàn)中酶作用的速率具有抑制作用，隨著反應(yīng)產(chǎn)物濃度的增加，抑制作用越明顯。 課堂小結(jié) 酶促反應(yīng)的速率受到多種因素共同影響；單單考慮一種因素而忽略另一種因素都是不可取的；研究其中一種因素的作用，要注意控制變量。 引導(dǎo)學(xué)生閱讀“放眼社會”的“酶與疾病”，讓學(xué)生了解酶和疾病的關(guān)系，如先天性酶缺陷病、酶的活性變化而導(dǎo)致疾病的產(chǎn)生、酶在診斷和治療疾病中的應(yīng)用，更重要的是理解酶是生物體內(nèi)進(jìn)行新陳代謝的重要物質(zhì)。教師還可鼓勵學(xué)生收集社會生活中，尤其是醫(yī)療衛(wèi)生事業(yè)中有關(guān)酶的應(yīng)用的例子。 用作輔助消化劑的多酶片，含有淀粉酶、胃蛋白酶、胰蛋白酶和脂肪酶等，盡管胃內(nèi)酸度較高，不適合大多數(shù)酶發(fā)揮作用，但人們可以將某些酶制劑做成腸溶劑型，如糖衣片和膠囊等，讓酶到達(dá)腸內(nèi)后再被釋放出來發(fā)揮作用，從而治療消化不良和食欲不振等癥。 學(xué)生活動：閱讀“酶與疾病”，并利用網(wǎng)絡(luò)、圖書館、報刊等途徑，通過資料收集與整理、實(shí)地走訪與考察等多種方法，寫出一篇有關(guān)“酶與疾病”的調(diào)查報告。  板書設(shè)計 3.酶促反應(yīng) 4.影響酶促反應(yīng)的因素 （1）溫度 （2）pH （3）酶的濃度 （4）底物濃度  活動與探究 “探究胃蛋白酶進(jìn)入小腸后是否能發(fā)揮活性”的活動建議： 探究原理： 酶的活性受pＨ的影響，在過酸或過堿的環(huán)境下酶的活性都會喪失。在活性范圍內(nèi)，酶的活性隨著pＨ的變化而有所變化。由于人體的胃蛋白酶由胃腺細(xì)胞分泌產(chǎn)生，并在胃中催化蛋白質(zhì)分解的反應(yīng)，然后隨食糜進(jìn)入小腸，這時pＨ由２.０變成７.８，對胃蛋白酶的活性產(chǎn)生了影響。 　　 實(shí)驗(yàn)材料： 胃蛋白酶溶液，精肉塊，鹽酸，NaＯＨ，pＨ試紙等。 實(shí)驗(yàn)步驟： （1）配制pＨ＝２.０和pＨ＝７.８的液體； （2）在兩試管中分別加入等量pＨ＝２.０和pＨ＝７.８的液體； （3）加入兩塊相同形狀的等重量的精肉塊； （4）向兩試管中同時滴入胃蛋白酶溶液； （5）定時觀察，記錄； （6）分析得出結(jié)論。  習(xí)題詳解 　　1.解析：ATP又可以稱作三磷酸腺苷,分子結(jié)構(gòu)可簡寫為A—P～P～P。含有兩個高能磷酸鍵；而高能磷酸鍵容易斷裂而釋放能量；ATP與ADP在一定條件下容易相互轉(zhuǎn)化；ATP是生命活動的能量“貨幣”——生命活動的直接能源物質(zhì)。 答案：A 2.解析：在動物細(xì)胞中，營養(yǎng)物質(zhì)在氧氣參與的情況下，分解產(chǎn)生二氧化碳和水，同時產(chǎn)生能量，一部分能量以熱能形式向外界散失；另外一部分能量與ADP、Pi形成ATP，能量轉(zhuǎn)變?yōu)锳TP中活躍的化學(xué)能；當(dāng)動物細(xì)胞需要能量時，ATP水解，形成ADP、Pi，同時釋放能量，用于動物細(xì)胞的各種生命活動：生物合成（DNA復(fù)制或蛋白質(zhì)合成）、神經(jīng)傳導(dǎo)、細(xì)胞分裂（如染色體運(yùn)動）、細(xì)胞生長、肌細(xì)胞收縮、吸收與分泌（主動運(yùn)輸、分泌激素等）。 答案：能量（化學(xué)能）　Pi　能量　神經(jīng)傳導(dǎo)　細(xì)胞生長　肌細(xì)胞收縮 3.解析：酶的催化需要適宜的pH、適宜的溫度，過酸、過堿與高溫均將導(dǎo)致酶失去其活性；面包酶能分泌淀粉酶；酶具有專一性，蔗糖酶不能催化淀粉的水解。 答案：（１）高溫、強(qiáng)酸等使酶的活性喪失　（２）唾液和面包霉中都含有淀粉酶，因?yàn)槊妇哂袑Ｒ恍浴。ǎ常┳攸S　只能催化蔗糖不能催化淀粉?。ǎ矗┮环矫妫常?℃是酶活性的最適溫度，另一方面同一溫度消除了因溫度因素引起的實(shí)驗(yàn)誤差 